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万見
- PDB-2kl4: NMR structure of the protein NB7804A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kl4
タイトルNMR structure of the protein NB7804A
要素BH2032 protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / NB7804A / BACILLUS HALODURANS / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Joint Center for Structural Genomics / JCSG
機能・相同性Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #200 / Domain of unknown function DUF1801 / Domain of unknown function (DU1801) / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta / BH2032 protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus halodurans (バクテリア)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsclosest to the average, model 6
データ登録者Mohanty, B. / Geralt, M. / Augustyniak, W. / Serrano, P. / Horst, R. / Wilson, I.A. / Wuthrich, K. / Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of the protein NB7804A from Bacillus Halodurans
著者: Mohanty, B. / Geralt, M. / Augustyniak, W. / Serrano, P. / Horst, R. / Wilson, I.A. / Wuthrich, K.
履歴
登録2009年6月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BH2032 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5231
ポリマ－13,5231
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80CYANA TARGET FUNCTION
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 BH2032 protein


分子量: 13523.146 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 1-115 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus halodurans (バクテリア)
遺伝子: BH2032 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9KB96

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D [15N,1H]-HSQC
1212D [13C,1H]-HSQC
1314D-APSY-HACANH
1415D-APSY-(HA)CA(CO)NH
1515D-APSY-CBCA(CO)NH
1613D 15N-RESOLVED [1H,1H]-NOESY
1713D 13C-RESOLVED [1H,1H]-NOESY (ALIPHATIC 13C)
1813D 13C-RESOLVED [1H,1H]-NOESY (AROMATIC 13C)

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試料調製

詳細内容: 0.0045 M [U-2H] D10-DTT, 0.025 M sodium phosphate, 0.050 M sodium chloride, 0.03 % sodium azide, 0.0005 M DTT, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
4.5 mMD10-DTT-1[U-2H]1
25 mMsodium phosphate-21
50 mMsodium chloride-31
0.03 %sodium azide-41
0.5 mMDTT-51
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
UNIO1.0.2Herrmann and Wuthrichpeak picking
UNIO1.0.2Herrmann and Wuthrichnoe assignment
UNIO1.0.2Herrmann and Wuthrichstructure calculation
UNIO1.0.2Herrmann and Wuthrichchemical shift assignment
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin1.3Bruker Biospinデータ解析
TopSpin2.1Bruker Biospinデータ解析
OPALLuginbuhl, Guntert, Billeter and Wuthrich精密化
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 / 詳細: OPALp for energy minimization
NMR constraintsNOE constraints total: 2117 / NOE intraresidue total count: 539 / NOE long range total count: 665 / NOE medium range total count: 216 / NOE sequential total count: 559
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: CYANA TARGET FUNCTION / 計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 3 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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