[日本語] English
万見
- PDB-2kk1: Solution structure of C-terminal Domain of Tyrosine-protein kinas... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kk1
タイトルSolution structure of C-terminal Domain of Tyrosine-protein kinase ABL2 from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) target HR5537A
要素Tyrosine-protein kinase ABL2
キーワードTRANSFERASE / Methods development / Tyrosin protein kinase abl2 / F-actin binding domain / NESG / Alternative splicing / ATP-binding / Cell adhesion / Cytoplasm / Cytoskeleton / Kinase / Lipoprotein / Magnesium / Manganese / Metal-binding / Myristate / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / SH2 domain / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of oxidoreductase activity / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / regulation of cell motility / positive regulation of establishment of T cell polarity / exploration behavior / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / actin monomer binding / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of T cell migration ...positive regulation of oxidoreductase activity / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / regulation of cell motility / positive regulation of establishment of T cell polarity / exploration behavior / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / actin monomer binding / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of T cell migration / regulation of cell adhesion / cellular response to retinoic acid / RAC1 GTPase cycle / phosphotyrosine residue binding / Negative regulation of FLT3 / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / regulation of actin cytoskeleton organization / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein modification process / positive regulation of neuron projection development / epidermal growth factor receptor signaling pathway / actin filament binding / actin cytoskeleton / manganese ion binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein tyrosine kinase activity / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / protein kinase activity / regulation of autophagy / cell adhesion / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleotidyltransferases domain 2 / F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / : / SH3 domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. ...Nucleotidyltransferases domain 2 / F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / : / SH3 domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ABL2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics, simulated annealing, distance geometry
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Liu, G. / Wang, D. / Nwosu, C. / Owens, L. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. / Acton, T.B. / Rost, B. ...Liu, G. / Wang, D. / Nwosu, C. / Owens, L. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2010
タイトル: NMR structure of F-actin-binding domain of Arg/Abl2 from Homo sapiens.
著者: Liu, G. / Huang, Y.J. / Xiao, R. / Wang, D. / Acton, T.B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2009年6月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ABL2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5571
ポリマ－14,5571
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1fewest violations

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ABL2 / Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 2 / Abelson-related gene protein / Tyrosine kinase ARG


分子量: 14557.477 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 1058-1182 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABL2, ABLL, ARG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42684, non-specific protein-tyrosine kinase

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1232D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
1513D HN(CA)CB
1623D 1H-13C NOESY
1713D HBHA(CO)NH
1813D C(CO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D 1H-13C-15N simutaneous NOESY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.2 mM [U-100% 15N] protein, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 100% D2O100% D2O
31.2 mM [U-10% 13C; U-100% 15N] protein, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.2 mMprotein-1[U-100% 15N]1
1.2 mMprotein-2[U-100% 13C; U-100% 15N]2
1.2 mMprotein-3[U-10% 13C; U-100% 15N]3
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 4.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione精密化
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelioneデータ解析
AutoAssign2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
AutoAssign2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelioneデータ解析
XEASY1.3Bartels et al.chemical shift assignment
XEASY1.3Bartels et al.データ解析
XEASY1.3Bartels et al.peak picking
NMRPipe1.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
VnmrJ1.3Variancollection
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
精密化手法: molecular dynamics, simulated annealing, distance geometry
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る