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- PDB-2kis: Solution structure of CA150 FF1 domain and FF1-FF2 interdomain linker -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kis
タイトルSolution structure of CA150 FF1 domain and FF1-FF2 interdomain linker
要素Transcription elongation regulator 1
キーワードTRANSCRIPTION REGULATOR / FF domain / extended helix / interdomain helix / linker peptide / interdomain dynamics / Activator / Alternative splicing / Coiled coil / Nucleus / Phosphoprotein / Repressor / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription elongation factor activity / RNA polymerase binding / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / mRNA processing / transcription corepressor activity ...transcription elongation factor activity / RNA polymerase binding / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / mRNA processing / transcription corepressor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
FF domain / Transcription elongation regulator 1-like / TCERG1 WW domain / FF domain / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. ...FF domain / Transcription elongation regulator 1-like / TCERG1 WW domain / FF domain / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription elongation regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, distance geometry
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Murphy, J.M. / Hansen, D. / Wiesner, S. / Muhandiram, D. / Borg, M. / Smith, M.J. / Sicheri, F. / Kay, L.E. / Forman-Kay, J.D. / Pawson, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2009
タイトル: Structural studies of FF domains of the transcription factor CA150 provide insights into the organization of FF domain tandem arrays.
著者: Murphy, J.M. / Hansen, D.F. / Wiesner, S. / Muhandiram, D.R. / Borg, M. / Smith, M.J. / Sicheri, F. / Kay, L.E. / Forman-Kay, J.D. / Pawson, T.
履歴
登録2009年5月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription elongation regulator 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5781
ポリマ-8,5781
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)7 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Transcription elongation regulator 1 / TATA box-binding protein-associated factor 2S / Transcription factor CA150 / CA150 / TCERG-1


分子量: 8577.958 Da / 分子数: 1 / 断片: FF1 domain: UNP residues 659-724 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: N-terminal 6xHis tag cleaved using TEV protease / 遺伝子: CA150, TAF2S, TCERG-1, TCERG1 / プラスミド: pProEX Htb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14776

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D CBCA(CO)NH
1213D HN(CA)CB
1313D 1H-15N NOESY
1413D 1H-13C NOESY
1513D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細内容: 1-1.7 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料単位: mM / 構成要素: protein / Isotopic labeling: [U-99% 13C; U-99% 15N] / Conc. range: 1.0-1.7
試料状態イオン強度: 0.137 / pH: 6.5 / : ambient / 温度: 285 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.1Dr. Michael Nilges, Institut Pasteurautomated noe assignment
ARIA1.1Dr. Michael Nilges, Institut Pasteur精密化
精密化手法: simulated annealing, distance geometry / ソフトェア番号: 1 / 詳細: As executed using Aria 1.1
NMR constraintsNOE constraints total: 3226 / NOE intraresidue total count: 1352 / NOE long range total count: 482 / NOE medium range total count: 549 / NOE sequential total count: 771
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 7
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.018 Å / Distance rms dev error: 0.003 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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