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万見
- PDB-2kfu: PknB-phosphorylated Rv1827 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kfu
タイトルPknB-phosphorylated Rv1827
要素Rv1827 pThr 22
キーワードPROTEIN BINDING / FHA domain / Mycobacterium tuberculosis / phosphorylation / intramolecular interaction / glutamate metabolism / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


cell wall / regulation of cellular respiration / negative regulation of glycolytic process / molecular function inhibitor activity / peptidoglycan-based cell wall / protein autophosphorylation / mRNA binding / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycogen accumulation regulator GarA / Glycogen accumulation regulator GarA
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model 3
データ登録者Smerdon, S.J. / Nott, T.J. / Kelly, G.
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2009
タイトル: An intramolecular switch regulates phosphoindependent FHA domain interactions in Mycobacterium tuberculosis.
著者: Nott, T.J. / Kelly, G. / Stach, L. / Li, J. / Westcott, S. / Patel, D. / Hunt, D.M. / Howell, S. / Buxton, R.S. / O'Hare, H.M. / Smerdon, S.J.
履歴
登録2009年2月27日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rv1827 pThr 22


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3141
ポリマ－17,3141
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)19 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Rv1827 pThr 22


分子量: 17313.738 Da / 分子数: 1 / 変異: M1V for cloning reasons / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: Rv1827, MT1875, MTCY1A11.16c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P64897, UniProt: P9WJA9*PLUS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CO)CA
1513D HNCO
1613D HNCA
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY
21023D 1H-13C NOESY
11113D H(CCO)NH

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
120 mM sodium acetate, 50 mM sodium chloride, 0.3-1.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Rv1827 pThr 22, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
220 mM sodium acetate, 50 mM sodium chloride, 0.3-1.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Rv1827 pThr 22, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
20 mMsodium acetate1
50 mMsodium chloride1
mMRv1827 pThr 22[U-99% 13C; U-99% 15N]0.3-1.01
20 mMsodium acetate2
50 mMsodium chloride2
mMRv1827 pThr 22[U-99% 13C; U-99% 15N]0.3-1.02
試料状態pH: 5.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
ARIA_1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA_1.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1998 / NOE intraresidue total count: 659 / NOE long range total count: 775 / NOE medium range total count: 179 / NOE sequential total count: 385 / Hydrogen bond constraints total count: 82 / Protein phi angle constraints total count: 48 / Protein psi angle constraints total count: 48
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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