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万見
- PDB-2kff: Structure of the C-terminal domain of EHD1 with FNYESTNPFTAK -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kff
タイトルStructure of the C-terminal domain of EHD1 with FNYESTNPFTAK
要素
  • EH domain-containing protein 1
  • Rab11-FIP2 NPF peptide FNYESTNPFTAK
キーワードPROTEIN BINDING / EHD1 / Calcium / Cell membrane / Coiled coil / Endosome / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


ciliary pocket membrane / positive regulation of endocytic recycling / positive regulation of cholesterol storage / low-density lipoprotein particle clearance / platelet dense tubular network membrane / protein localization to cilium / endocytic recycling / positive regulation of myoblast fusion / presynaptic active zone / endocytic vesicle ...ciliary pocket membrane / positive regulation of endocytic recycling / positive regulation of cholesterol storage / low-density lipoprotein particle clearance / platelet dense tubular network membrane / protein localization to cilium / endocytic recycling / positive regulation of myoblast fusion / presynaptic active zone / endocytic vesicle / cilium assembly / lipid droplet / cholesterol homeostasis / protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein homooligomerization / positive regulation of neuron projection development / small GTPase binding / recycling endosome membrane / endocytosis / neuron projection development / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / early endosome membrane / early endosome / endosome membrane / cilium / cadherin binding / calcium ion binding / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EH domain-containing protein, N-terminal / Domain of unknown function DUF5600 / N-terminal EH-domain containing protein / Domain of unknown function (DUF5600) / EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. ...EH domain-containing protein, N-terminal / Domain of unknown function DUF5600 / N-terminal EH-domain containing protein / Domain of unknown function (DUF5600) / EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
EH domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 10
データ登録者Kieken, F. / Jovic, M. / Tonelli, M. / Naslavsky, N. / Caplan, S. / Sorgen, P.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Structural insight into the interaction of proteins containing NPF, DPF, and GPF motifs with the C-terminal EH-domain of EHD1.
著者: Kieken, F. / Jovic, M. / Tonelli, M. / Naslavsky, N. / Caplan, S. / Sorgen, P.L.
履歴
登録2009年2月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月19日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EH domain-containing protein 1
B: Rab11-FIP2 NPF peptide FNYESTNPFTAK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1143
ポリマ－13,0742
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 30structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 EH domain-containing protein 1 / Testilin / hPAST1


分子量: 11654.334 Da / 分子数: 1 / 断片: EH domain, residues 435-534 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHD1, PAST, PAST1, CDABP0131 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H4M9
#2: タンパク質・ペプチド Rab11-FIP2 NPF peptide FNYESTNPFTAK


分子量: 1419.514 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide has been synthesized chemically
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HN(CA)CB
1413D 1H-15N NOESY
1513D 1H-13C NOESY
1612D 13CFiltered-13CfilteredNOESY
1712D 13C-filtered-13C editedNOESY
1812D 13C-filtered-15N editedNOESY
1912D 15N filtered NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.6 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] EH domain of EHD1, 3 mM Rab11-FIP2 NPF peptide, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMEH domain of EHD1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
3 mMRab11-FIP2 NPF peptide1
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian VXRSVarianVXRS8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
VNMRVariancollection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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