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万見
- PDB-2kfb: The structure of the cataract causing P23T mutant of human gamma-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kfb
タイトルThe structure of the cataract causing P23T mutant of human gamma-D crystallin
要素Gamma-crystallin D
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / crystallin / cataract / protein / lens / Disease mutation / Eye lens protein / Oxidation / Sensory transduction / Vision
機能・相同性
機能・相同性情報


lens fiber cell differentiation / structural constituent of eye lens / lens development in camera-type eye / visual perception / cellular response to reactive oxygen species / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Crystallins / Gamma-B Crystallin; domain 1 / Beta/Gamma crystallin / : / Crystallins beta and gamma 'Greek key' motif profile. / Beta/gamma crystallins / Beta/gamma crystallin / Gamma-crystallin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-crystallin D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Jung, J. / Byeon, I.L. / Wang, Y. / King, J. / Gronenborn, A.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: The structure of the cataract-causing P23T mutant of human gammaD-crystallin exhibits distinctive local conformational and dynamic changes.
著者: Jung, J. / Byeon, I.J. / Wang, Y. / King, J. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録2009年2月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年6月19日Group: Database references
改定 1.32021年10月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-crystallin D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8561
ポリマ－21,8561
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Gamma-crystallin D / Gamma-D-crystallin / Gamma-crystallin 4


分子量: 21856.346 Da / 分子数: 1 / 変異: P23T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Rosetta 2 / 遺伝子: CRYGD, CRYG4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): (DE3) / 参照: UniProt: P07320

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HN(CA)CB
1213D HNCA
1313D CBCA(CO)NH
1413D (H)CCH-TOCSY
1513D HBHA(CO)NH
1613D 1H-15N NOESY
1713D 1H-13C NOESY
1812D 1H-15N HSQC
1922D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.2-0.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] p23t, 20 mM sodium phosphate, 5 mM DTT, 5 % [U-2H] D2O, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.2-0.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] p23t, 20 mM sodium phosphate, 5 mM DTT, 5 % [U-2H] D2O, 5 % Pentaethylene glycol monododecyl ether, 5.2 % hexanol, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMp23t-1[U-99% 13C; U-99% 15N]0.2-0.81
20 mMsodium phosphate-21
5 mMDTT-31
5 %D2O-4[U-2H]1
mMp23t-5[U-99% 13C; U-99% 15N]0.2-0.82
20 mMsodium phosphate-62
5 mMDTT-72
5 %D2O-8[U-2H]2
5 %Pentaethylene glycol monododecyl ether-92
5.2 %hexanol-102
試料状態イオン強度: 0.025333 / pH: 6.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger A. T. et.al.精密化
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
CYANABrunger A. T. et.al.geometry optimization
CYANABrunger A. T. et.al.構造決定
SparkyGoddardchemical shift assignment
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 4018 / NOE intraresidue total count: 734 / NOE long range total count: 1821 / NOE medium range total count: 471 / NOE sequential total count: 992 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 67 / Protein psi angle constraints total count: 64
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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