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万見
- PDB-2kby: The Tetramerization Domain of Human p73 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kby
タイトルThe Tetramerization Domain of Human p73
要素Tumor protein p73
キーワードTRANSCRIPTION / tetramerization domain / Activator / Alternative splicing / Anti-oncogene / Apoptosis / Cell cycle / DNA-binding / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription regulation / Ubl conjugation / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lung ciliated cell differentiation / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / negative regulation of neuron differentiation ...positive regulation of lung ciliated cell differentiation / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / negative regulation of neuron differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / mismatch repair / MDM2/MDM4 family protein binding / response to organonitrogen compound / regulation of mitotic cell cycle / transcription corepressor binding / kidney development / protein tetramerization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / p53 binding / cell junction / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / positive regulation of MAPK cascade / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of apoptotic process / cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tumour protein p73, SAM domain / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily ...Tumour protein p73, SAM domain / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / p53-like transcription factor, DNA-binding / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Coutandin, D. / Ikeya, T. / Loehr, F. / Guntert, P. / Ou, H.D. / Doetsch, V.
引用ジャーナル: Cell Death Differ. / 年: 2009
タイトル: Conformational stability and activity of p73 require a second helix in the tetramerization domain.
著者: Coutandin, D. / Lohr, F. / Niesen, F.H. / Ikeya, T. / Weber, T.A. / Schafer, B. / Zielonka, E.M. / Bullock, A.N. / Yang, A. / Guntert, P. / Knapp, S. / McKeon, F. / Ou, H.D. / Dotsch, V.
履歴
登録2008年12月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor protein p73
B: Tumor protein p73
C: Tumor protein p73
D: Tumor protein p73


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1394
ポリマ－24,1394
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Tumor protein p73 / p53-like transcription factor / p53-related protein


分子量: 6034.828 Da / 分子数: 4 / 断片: tetramerization domain, UNP residues 351-398 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: P73, TP73 / プラスミド: pBH4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15350

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
2112D 1H-1H NOESY
1233D NOESY-[15N,1H]-TROSY
2313D NOESY-[13C,1H]-HSQC
1423D NOESY-[13C,1H]-HSQC
2554D-CT-J-Resolved 13C-separated NOESY
1643D 15N-edited/13C-separated NOESY
1743D 15N/13C-separated NOESY
1823D HN(CA)CB
1923D HN(CO)CA
11023D HNCO
11123D H(CCO)NH
11223D C(CO)NH
1133TOCSY-[15N,1H]-TROSY
1146CT-[13C,1H]-HSQC
3157C-coupled HA(CACO)NH
3167F2-IPAP-CT-[13C,1H]-HSQC
3177[15N,1H]-TROSY/anti-TROSY
3187HN-TROSY IPAP
3197C-coupled HNCO
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using a combination of NOE and residual dipolar coupling data.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12.5mM [U-13C; U-15N] p73 TD-1, 20mM sodium phosphate-2, 100mM sodium chloride-3, 100% D2O100% D2O
22.5mM [U-13C; U-15N] p73 TD-4, 20mM sodium phosphate-5, 100mM sodium chloride-6, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
32.5mM [U-15N] p73 TD-7, 20mM sodium phosphate-8, 100mM sodium chloride-9, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
42.5mM [U-15N] p73 TD-10, 2.5mM [U-13C] p73 TD-11, 20mM sodium phosphate-12, 100mM sodium chloride-13, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
52.5mM [U-15N] p73 TD-14, 2.5mM [U-13C] p73 TD-15, 20mM sodium phosphate-16, 100mM sodium chloride-17, 100% D2O100% D2O
62.5mM [U-10% 13C] p73 TD-18, 20mM sodium phosphate-19, 100mM sodium chloride-20, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
72.5mM [U-13C; U-15N] p73 TD-21, 16.4 Hz Pf1 phage-22, 50mM arginine-23, 50mM glutamate-24, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2.5 mMp73 TD-1[U-13C; U-15N]1
20 mMsodium phosphate-21
100 mMsodium chloride-31
2.5 mMp73 TD-4[U-13C; U-15N]2
20 mMsodium phosphate-52
100 mMsodium chloride-62
2.5 mMp73 TD-7[U-15N]3
20 mMsodium phosphate-83
100 mMsodium chloride-93
2.5 mMp73 TD-10[U-15N]4
2.5 mMp73 TD-11[U-13C]4
20 mMsodium phosphate-124
100 mMsodium chloride-134
2.5 mMp73 TD-14[U-15N]5
2.5 mMp73 TD-15[U-13C]5
20 mMsodium phosphate-165
100 mMsodium chloride-175
2.5 mMp73 TD-18[U-10% 13C]6
20 mMsodium phosphate-196
100 mMsodium chloride-206
2.5 mMp73 TD-21[U-13C; U-15N]7
16.4 mMPf1 phage-227
50 mMarginine-237
50 mMglutamate-247
試料状態
Conditions-IDpH圧 (kPa)温度 (K)
17.0 1 atm303 K
21 atm303 K
36.8 1 atm303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 900 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.2Linge, O'Donoghue, Nilgesautomatic assignment
ARIA2.2Linge, O'Donoghue, Nilges構造決定
ARIA2.2Linge, O'Donoghue, Nilges精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2529 / NOE intraresidue total count: 445 / NOE long range total count: 14 / NOE medium range total count: 188 / NOE sequential total count: 261 / Hydrogen bond constraints total count: 26 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 39 / Protein psi angle constraints total count: 40
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 5 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.2 Å / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.013 Å / Distance rms dev error: 0.004 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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