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万見
- PDB-2kb7: Hybrid solution and solid-state NMR structure of monomeric phosph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kb7
タイトルHybrid solution and solid-state NMR structure of monomeric phospholamban in lipid bilayers
要素Phospholamban
キーワードMEMBRANE PROTEIN / phospholamban / PISEMA / hybrid method / lipid bilayers / topology
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of calcium ion binding / circadian sleep/wake cycle, sleep / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway involved in heart process / negative regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / regulation of relaxation of muscle / negative regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / calcium ion-transporting ATPase complex / acrosome assembly / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity ...negative regulation of calcium ion binding / circadian sleep/wake cycle, sleep / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway involved in heart process / negative regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / regulation of relaxation of muscle / negative regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / calcium ion-transporting ATPase complex / acrosome assembly / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of catalytic activity / negative regulation of calcium ion import / ATPase inhibitor activity / regulation of cardiac muscle cell contraction / cardiac muscle tissue development / negative regulation of heart rate / muscle cell cellular homeostasis / locomotor rhythm / enzyme inhibitor activity / regulation of calcium ion transport / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Notch signaling pathway / sarcoplasmic reticulum membrane / mitochondrial membrane / visual learning / intracellular calcium ion homeostasis / ATPase binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Phospholamban / Phospholamban / Phospholamban / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / 個体NMR / simulated annealing
データ登録者Traaseth, N.J. / Shi, L. / Verardi, R. / Veglia, G.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structure and topology of monomeric phospholamban in lipid membranes determined by a hybrid solution and solid-state NMR approach.
著者: Traaseth, N.J. / Shi, L. / Verardi, R. / Mullen, D.G. / Barany, G. / Veglia, G.
#1: ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2009
タイトル: A refinement protocol to determine structure, topology, and depth of insertion of membrane proteins using hybrid solution and solid-state NMR restraints.
著者: Shi, L. / Traaseth, N.J. / Verardi, R. / Cembran, A. / Gao, J. / Veglia, G.
履歴
登録2008年11月21日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: Phospholamban


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1501
ポリマ－6,1501
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Phospholamban


分子量: 6150.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: Bl21de3phi / 遺伝子: pln / プラスミド: pMAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61015*PLUS

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実験情報

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実験

実験
手法
溶液NMR
個体NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D H(CCO)NH
1313D C(CO)NH
1413D 1H-15N NOESY
2522D [1H,15N] PISEMA
2622D [1H,15N]SAMPI4

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5 mM [U-99% 15N] and [U-99% 13C; U-99% 15N] Phospholamban, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
2160/1 lipid/protein (mol/mol) [U-99% 15N] and [15N-Ala] and [15N-Arg] and [15N-Asn] and [15N-Ile] and [15N-Met] and [15N-Leu] and [15N-Phe] and [15N-Val] and [15N-Ser] and [15N-Gln26,Gln29] Phospholamban, 100% H2O100% H2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.5 mMPhospholamban[U-99% 15N] and [U-99% 13C; U-99% 15N]1
%Phospholamban[U-99% 15N] and [15N-Ala] and [15N-Arg] and [15N-Asn] and [15N-Ile] and [15N-Met] and [15N-Leu] and [15N-Phe] and [15N-Val] and [15N-Ser] and [15N-Gln26,Gln29]2
試料状態pH: 6 / 圧: ambient / Temperature units: K

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データ収集

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian VNMRSVarianVNMRS6001
Varian VNMRSVarianVNMRS7002
Bruker DMXBrukerDMX6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.18Schwieters, C. et al.精密化
X-PLOR NIH2.18Schwieters, C. et al.データ解析
X-PLOR NIH2.18Schwieters, C. et al.構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Authors state that they define the z-axis to be parallel with the bilayer normal. Also, the origin (or in other words, when the z Cartesian coordinate is 0) is defined to be the center of the lipid bilayer.
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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