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- PDB-2k9p: Structure of TM1_TM2 in LPPG micelles -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k9p
タイトルStructure of TM1_TM2 in LPPG micelles
要素Pheromone alpha factor receptor
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GPCR / micelle / structurral biology / fragment / G-protein coupled receptor / Glycoprotein / Membrane / Pheromone response / Phosphoprotein / Receptor / Transducer / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


mating-type alpha-factor pheromone receptor activity / cytogamy / mating-type factor pheromone receptor activity / G protein-coupled receptor homodimeric complex / response to pheromone / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / membrane => GO:0016020 / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Pheromone alpha factor receptor. / GPCR fungal pheromone mating factor, STE2 / Pheromone alpha factor receptor, double transmembrane domain superfamily / Fungal pheromone mating factor STE2 GPCR / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Pheromone alpha factor receptor / Pheromone alpha factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing, TORSION ANGLE DYNAMICS
Model detailsStructure of a fragment comprising TM1 and TM2 helices from the yeast Ste2p GPCR in LPPG micelles
データ登録者Neumoin, N. / Zerbe, O. / Naider, F.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2009
タイトル: Structure of a double transmembrane fragment of a G-protein-coupled receptor in micelles.
著者: Neumoin, A. / Cohen, L.S. / Arshava, B. / Tantry, S. / Becker, J.M. / Zerbe, O. / Naider, F.
履歴
登録2008年10月21日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32020年10月21日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.host_org_species
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / struct_ref
Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 1.62024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pheromone alpha factor receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7571
ポリマ－8,7571
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 30structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Pheromone alpha factor receptor


分子量: 8757.145 Da / 分子数: 1 / 断片: TM1-TM2 / 変異: M54L, C59S, M69V, M71I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
解説: arabinose-induced E.coli vector, protein encoded as the delta-Trp fusion, cleaved by CNBr cleavage
遺伝子: STE2, YFL026W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): AI (arabinose induced) / 参照: UniProt: P06842, UniProt: D6VTK4*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Structure of a fragment comprising TM1 and TM2 helices from the yeast Ste2p GPCR in LPPG micelles
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D HN(CA)CB
1613D HBHA(CO)NH
1713D CBCA(CO)NH
1813D HN(CO)CA
1913D HN(CA)CO
11023D 1H-15N NOESY
11133D 1H-15N NOESY
11243D 1H-13C NOESY
11353D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1200 mM LPPG, 20 mM Na-phosphate buffer, 0.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] TM1-TM2 peptide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
2200 mM LPPG, 20 mM Na-phosphate buffer, 0.4 mM [U-100% 15N] TM1-TM2 peptide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
3200 mM LPPG, 20 mM Na-phosphate buffer, 0.4 mM [U-100% 15N; 80% 2H] TM1-TM2 peptide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
4200 mM [>85% 2H] LPPG, 20 mM Na-phosphate buffer, 0.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] TM1-TM2 peptide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
5200 mM [>85% 2H] LPPG, 20 mM Na-phosphate buffer, 0.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; >98% 2H; Me(Ile(Hd1),Leu(Hd),Val(Hg)) 1H] TM1-TM2 peptide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
200 mMLPPG1
20 mMNa-phosphate buffer1
0.4 mMTM1-TM2 peptide[U-100% 13C; U-100% 15N]1
200 mMLPPG2
20 mMNa-phosphate buffer2
0.4 mMTM1-TM2 peptide[U-100% 15N]2
200 mMLPPG3
20 mMNa-phosphate buffer3
0.4 mMTM1-TM2 peptide[U-100% 15N; 80% 2H]3
200 mMLPPG[>85% 2H]4
20 mMNa-phosphate buffer4
0.4 mMTM1-TM2 peptide[U-100% 13C; U-100% 15N]4
200 mMLPPG[>85% 2H]5
20 mMNa-phosphate buffer5
0.4 mMTM1-TM2 peptide[U-100% 13C; U-100% 15N; >98% 2H; Me(Ile(Hd1),Leu(Hd),Val(Hg)) 1H]5
試料状態pH: 6.4 / 圧: AMBIENT / 温度: 320 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3P.GUNTERT ET AL.精密化
XEASY55Bartels et al.構造決定
CARAKeller et al.chemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1 / 詳細: AMBER6 energy minimization in explicit solvent
NMR constraintsNOE constraints total: 1247 / NOE intraresidue total count: 439 / NOE long range total count: 24 / NOE medium range total count: 406 / NOE sequential total count: 378
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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