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- PDB-2k9h: The hantavirus glycoprotein G1 tail contains a dual CCHC-type cla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k9h
タイトルThe hantavirus glycoprotein G1 tail contains a dual CCHC-type classical zinc fingers
要素Glycoprotein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Hantavirus / Glycoprotein / Zinc Finger / CCHC
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / host cell surface / host cell endoplasmic reticulum membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope ...symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / host cell surface / host cell endoplasmic reticulum membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / signal transduction / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #1320 / Hantavirus glycoprotein Gn / ITAM motif, hantavirus type / Envelope glycoprotein precursor, Hantavirus / : / Hantavirus glycoprotein Gn, head / Hantavirus ITAM motif / Hantavirus glycoprotein Gn, base / ITAM motif hantavirus type profile. / Hantavirus glycoprotein Gc ...Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #1320 / Hantavirus glycoprotein Gn / ITAM motif, hantavirus type / Envelope glycoprotein precursor, Hantavirus / : / Hantavirus glycoprotein Gn, head / Hantavirus ITAM motif / Hantavirus glycoprotein Gn, base / ITAM motif hantavirus type profile. / Hantavirus glycoprotein Gc / : / Hantavirus glycoprotein Gc, N-terminal / Hantavirus glycoprotein Gc, C-terminal / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelopment polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Andes virus (ウイルス)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Estrada, D.F. / Boudreaux, D.M. / Zhong, D. / St Jeor, S.C. / De Guzman, R.N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: The Hantavirus Glycoprotein G1 Tail Contains Dual CCHC-type Classical Zinc Fingers.
著者: Estrada, D.F. / Boudreaux, D.M. / Zhong, D. / St Jeor, S.C. / De Guzman, R.N.
履歴
登録2008年10月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,4753
ポリマ－6,3441
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 40structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Glycoprotein


分子量: 6344.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Andes virus (ウイルス) / 株: Andes / 遺伝子: AF028026 / プラスミド: pET-21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99BV0
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1233D HNCA
1333D HNCO
1433D CBCA(CO)NH
1533D HN(CA)CB
1633D HBHA(CO)NH
1713D 1H-15N NOESY
1823D 1H-13C NOESY
1922D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
110 mM sodium phosphate, 10 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 0.1 mM ZINC ION, 1 mM [U-100% 15N] Protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
210 mM sodium phosphate, 10 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 0.1 mM ZINC ION, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Protein, 100% D2O100% D2O
310 mM sodium phosphate, 10 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 0.1 mM ZINC ION, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
10 mMsodium phosphate1
10 mMsodium chloride1
1 mMDTT1
.1 mMZINC ION1
1 mMProtein[U-100% 15N]1
10 mMsodium phosphate2
10 mMsodium chloride2
1 mMDTT2
.1 mMZINC ION2
1 mMProtein[U-100% 13C; U-100% 15N]2
10 mMsodium phosphate3
10 mMsodium chloride3
1 mMDTT3
.1 mMZINC ION3
1 mMProtein[U-100% 13C; U-100% 15N]3
試料状態イオン強度: 70 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AmberAmber 7Case, D.A. et al.精密化
NMRPipeDelaglio, F. et al.解析
TopSpinBruker Biospincollection
NMRViewJohnson, B. et al.chemical shift assignment
NMRViewJohnson, B. et al.データ解析
NMRViewJohnson, B. et al.peak picking
NMRDrawDelaglio, F. et al.解析
CYANAGuntert, P. et al.構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 862 / NOE intraresidue total count: 323 / NOE long range total count: 169 / NOE medium range total count: 163 / NOE sequential total count: 207 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 24 / Protein psi angle constraints total count: 15
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 3.55 ° / Torsion angle constraint violation method: AMBER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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