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万見
- PDB-2k8v: Solution structure of Oxidised ERp18 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k8v
タイトルSolution structure of Oxidised ERp18
要素Thioredoxin domain-containing protein 12
キーワードOXIDOREDUCTASE / endoplasmic reticulum / thioredoxin fold / oxidase / Redox-active center
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase (glutathione) / protein-disulfide reductase (glutathione) activity / protein-disulfide reductase activity / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
ERp19 / : / Thioredoxin-like / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...ERp19 / : / Thioredoxin-like / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin domain-containing protein 12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Rowe, M.L. / Alanen, H.I. / Ruddock, L.W. / Kelly, G. / Schmidt, J.M. / Williamson, R.A. / Howard, M.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Solution structure and dynamics of ERp18, a small endoplasmic reticulum resident oxidoreductase .
著者: Rowe, M.L. / Ruddock, L.W. / Kelly, G. / Schmidt, J.M. / Williamson, R.A. / Howard, M.J.
#1: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2003
タイトル: Functional Characterization of ERp18, a New Endoplasmic Reticulum-located Thioredoxin Superfamily Member
著者: Alanen, H.I. / Williamson, R.A. / Howard, M.J. / Lappi, A. / J ntti, H.P. / Rautio, S.M. / Kellokupu, S. / Ruddock, L.W.
履歴
登録2008年9月25日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin domain-containing protein 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8011
ポリマ－17,8011
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)40 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin domain-containing protein 12 / Thioredoxin-like protein p19 / Endoplasmic reticulum protein ERp19 / ERp18 / hTLP19


分子量: 17800.961 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 24-172 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TXNDC12, TLP19, UNQ713/PRO1376 / プラスミド: pLysS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: O95881, protein-disulfide reductase (glutathione)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1323D CBCA(CO)NH
1423D HN(CA)CB
1523D HBHA(CO)NH
1623D HBHANH
1723D HNCO
1823D C(CO)NH
1923D (H)CCH-TOCSY
11033D (H)CCH-TOCSY
11113D 1H-15N TOCSY
11213D 1H-15N NOESY
11323D 1H-13C NOESY
11543D CBCA(CO)NH
11643D HN(CA)CB

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7-1.5 mM [U-99% 15N] ERp18, 20 mM sodium phosphate, 100 % sodium chloride, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21-1.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] ERp18, 20 mM sodium phosphate, 100 % sodium chloride, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.7-1.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] ERp18, 20 mM sodium phosphate, 100 % sodium chloride, 100 % D2O, 100% D2O100% D2O
40.7-1.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] ERp18, 20 mM sodium phosphate, 100 % sodium chloride, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMERp18[U-99% 15N]1
20 mMsodium phosphate1
100 %sodium chloride1
10 %D2O1
1 mMERp18[U-99% 13C; U-99% 15N]2
20 mMsodium phosphate2
100 %sodium chloride2
10 %D2O2
0.7 mMERp18[U-99% 13C; U-99% 15N]3
20 mMsodium phosphate3
100 %sodium chloride3
100 %D2O3
0.7 mMERp18[U-99% 13C; U-99% 15N]4
20 mMsodium phosphate4
100 %sodium chloride4
10 %D2O4
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
CCPN_AnalysisCCPNデータ解析
CCPN_AnalysisCCPNchemical shift assignment
CCPN_AnalysisCCPNpeak picking
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
TALOSCornilescu, Delaglio and Bax精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthur構造検証
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2979 / NOE intraresidue total count: 1621 / NOE long range total count: 358 / NOE medium range total count: 358 / NOE sequential total count: 642 / Hydrogen bond constraints total count: 52
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 40
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0197 Å / Distance rms dev error: 0.0021 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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