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万見
- PDB-2k61: Solution structure of CaM complexed to DAPk peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k61
タイトルSolution structure of CaM complexed to DAPk peptide
要素Calmodulin
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / calmodulin / DAPk peptide / Methylation / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers ...: / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / positive regulation of DNA binding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of protein autophosphorylation / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / response to amphetamine / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / mitochondrial membrane / Stimuli-sensing channels
類似検索 - 分子機能
EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair ...EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TERBIUM(III) ION / Calmodulin-1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Bertini, I. / Luchinat, C. / Parigi, G. / Yuan, J.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2009
タイトル: Accurate solution structures of proteins from X-ray data and a minimal set of NMR data: calmodulin-peptide complexes as examples.
著者: Bertini, I. / Kursula, P. / Luchinat, C. / Parigi, G. / Vahokoski, J. / Wilmanns, M. / Yuan, J.
履歴
登録2008年7月2日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年6月8日Group: Derived calculations
改定 1.32021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0015
ポリマ－16,7221
非ポリマー2794
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 1structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16722.334 Da / 分子数: 1 / 変異: N60D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-TB / TERBIUM(III) ION


分子量: 158.925 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Tb

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1213D HNCO
1313D HNCA
1413D CBCA(CO)NH
152IPAP
162relaxation measurement
1713D HN(CA)CB

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] calmodulin, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.4 mM [U-100% 15N] calmodulin, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMcalmodulin[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.4 mMcalmodulin[U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospinchemical shift assignment
TopSpinBruker Biospin解析
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
SparkyGoddardデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsProtein phi angle constraints total count: 115 / Protein psi angle constraints total count: 114
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 1 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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