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万見
- PDB-2k5b: Human CDC37-HSP90 docking model based on NMR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k5b
タイトルHuman CDC37-HSP90 docking model based on NMR
要素
  • Heat shock protein HSP 90-alpha
  • Hsp90 co-chaperone Cdc37
キーワードCHAPERONE / CDC37 / HSP90 / protein-protein interaction / heat shock protein / P50 / Alternative splicing / ATP-binding / Cytoplasm / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Stress response / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding ...regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / positive regulation of tau-protein kinase activity / post-transcriptional regulation of gene expression / chaperone-mediated autophagy / telomerase holoenzyme complex assembly / protein insertion into mitochondrial outer membrane / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Respiratory syncytial virus genome replication / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Uptake and function of diphtheria toxin / mitochondrial transport / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / dendritic growth cone / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / skeletal muscle contraction / HSF1-dependent transactivation / positive regulation of cell size / response to unfolded protein / telomere maintenance via telomerase / chaperone-mediated protein complex assembly / protein unfolding / HSF1 activation / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / protein targeting / RHOBTB2 GTPase cycle / eNOS activation / axonal growth cone / positive regulation of lamellipodium assembly / DNA polymerase binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / : / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of defense response to virus by host / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / response to salt stress / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / activation of innate immune response / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of interferon-beta production / response to cold / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / lysosomal lumen / ESR-mediated signaling / protein tyrosine kinase binding / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / brush border membrane / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / neuron migration / Hsp90 protein binding / Constitutive Signaling by EGFRvIII / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 ECD mutants / tau protein binding / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of necroptotic cell death / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to virus / Downregulation of ERBB2 signaling / kinase binding
類似検索 - 分子機能
Cdc37, Hsp90 binding domain / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 ...Cdc37, Hsp90 binding domain / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-alpha / Hsp90 co-chaperone Cdc37
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailsStructure of the human CDC37-HSP90 complex based on NMR using CSPs, RDCs and docking with HADDOCK
データ登録者Sreeramulu, S. / Jonker, H.R.A. / Lancaster, C.R. / Richter, C. / Langer, T. / Schwalbe, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: The human Cdc37.Hsp90 complex studied by heteronuclear NMR spectroscopy
著者: Sreeramulu, S. / Jonker, H.R.A. / Langer, T. / Richter, C. / Lancaster, C.R. / Schwalbe, H.
履歴
登録2008年6月26日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
B: Hsp90 co-chaperone Cdc37


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0572
ポリマ－39,0572
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200structures with the best HADDOCK scoring
代表モデルモデル #1best haddock score

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / HSP 86 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 23535.592 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 14-223 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07900
#2: タンパク質 Hsp90 co-chaperone Cdc37 / Hsp90 chaperone protein kinase-targeting subunit / p50Cdc37


分子量: 15521.082 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 148-276 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC37, CDC37A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q16543
配列の詳細THIS RESIDUE IS UNP DATABASE P07900 REF.1(CAA33259)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Structure of the human CDC37-HSP90 complex based on NMR using CSPs, RDCs and docking with HADDOCK
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D 1H-15N NOESY
1333D 1H-15N NOESY
141IPAP(1H,15N)HSQC
151IPAP(1H,15N)HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8mM [U-100% 15N] human HSP90, 0.8mM [U-100% 15N] human CDC37, 50mM HEPES, 100mM sodium chloride, 1mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8mM [U-100% 15N, U-100% 2H] human HSP90, 0.8mM human CDC37, 50mM HEPES, 100mM sodium chloride, 1mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.8mM human HSP90, 0.8mM [U-100% 15N, U-100% 2H] human CDC37, 50mM HEPES, 100mM sodium chloride, 1mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMhuman HSP90[U-100% 15N]1
0.8 mMhuman CDC37[U-100% 15N]1
50 mMHEPES1
100 mMsodium chloride1
1 mMDTT1
0.8 mMhuman HSP90[U-100% 15N, U-100% 2H]2
0.8 mMhuman CDC372
50 mMHEPES2
100 mMsodium chloride2
1 mMDTT2
0.8 mMhuman HSP903
0.8 mMhuman CDC37[U-100% 15N, U-100% 2H]3
50 mMHEPES3
100 mMsodium chloride3
1 mMDTT3
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE7003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
Sparky3.113Goddardデータ解析
Sparky3.113Goddardpeak picking
CARA1.8.3Keller and Wuthrichデータ解析
CARA1.8.3Keller and Wuthrichpeak picking
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
HADDOCK2A. Bonvin & C. Dominguezgeometry optimization
HADDOCK2Dominguez, Boelens and Bonvin精密化
HADDOCK2A. Bonvin & C. Dominguez構造決定
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The structure was calculated using HADDOCK Details can be found in the jrnl citation above
代表構造選択基準: best haddock score
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the best HADDOCK scoring
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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