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万見
- PDB-2k53: NMR solution structure of A3DK08 protein from Clostridium thermoc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k53
タイトルNMR solution structure of A3DK08 protein from Clostridium thermocellum: Northeast Structural Genomics Consortium Target CmR9
要素A3DK08 Protein
キーワードstructural genomics / unknown function / NESG / CmR9 / Clostridium thermocellum / A3DK08 protein / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性Conserved hypothetical protein CHP03980, redox-disulphide / SP0561-like / SP0561-like / Domain of unknown function DUF1858 / ScdA-like, N-terminal domain superfamily / Domain of unknown function (DUF1858) / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / DUF1858 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Clostridium thermocellum ATCC 27405 (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Swapna, G.V.T. / Huang, W. / Jiang, M. / Foote, E.L. / Xiao, R. / Nair, R. / Everett, J. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR Solution Structure of A3DK08 protein from Clostridium thermocellum: Northeast Structural Genomics Consortium Target CmR9
著者: Swapna, G.V.T. / Huang, W. / Jiang, M. / Foote, E.L. / Xiao, R. / Nair, R. / Everett, J. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2008年6月24日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: A3DK08 Protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5961
ポリマ－8,5961
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 A3DK08 Protein


分子量: 8595.886 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium thermocellum ATCC 27405 (バクテリア)
生物種: thermocellum / 遺伝子: Cthe_3092 / プラスミド: pET 21-23C / 生物種 (発現宿主): coli / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+magic / 参照: UniProt: A3DK08

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-15N HSQC
1312D 1H-13C HSQC
2422D 1H-13C HSQC
1513D CBCA(CO)NH
1613D HN(CA)CB
1713D HNCO
1813D HBHA(CO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D 1H-13C NOESY
11113D 1H-15N NOESY
11213D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.91 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] A3DK08 Protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.05 mM [U-10% 13C; U-99% 15N] A3DK08 Protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.91 mMA3DK08 Protein[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.05 mMA3DK08 Protein[U-10% 13C; U-99% 15N]2
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
15mM CaCl2, 100mM NaCl 6.51 atm293 K
25mM CaCl2, 100mM NaCl 6.51 atm293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS2.0.6Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoAssign2.4.0Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelionenoesy assignments
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structure was determined using triple resonance NMR spectroscopy. Automated backbone resonance assignments were made using AUTOASSIGN and the sidechain assignments were completed manually. ...詳細: The structure was determined using triple resonance NMR spectroscopy. Automated backbone resonance assignments were made using AUTOASSIGN and the sidechain assignments were completed manually. Automated NOESY assignments were made using AUTOSTRUCTURE and CYANA-2.1. Dihedral angle constraints were obtained from TALOS. The structure calculations were done excluding the six HIS from the 8-residue C-terminal tag(LEHHHHHH). Completeness of assignments excluding the HHHHHH: Backbone:100% Sidechain(aliphatic): 99% Sidechain (Aromatic): 90% Stereospecific Methyl assignments:100%. The assignments were validated using AVS software. Final structure quality factors(excluding the HHHHHH) determined using PSVS-v1.3: Ordered residues are defined as residues 2-28,33-34,37-69.(a) RMSD (ordered residues)all backbone atoms:0.4A, all heavy atoms: 0.7A; RMSD (all residues) backbone: 0.7A and heavy atoms: 1.0A. (b) Ramachandran statistics for ordered residues : Most favoured regions: 97.1%, additionally allowed regions: 2.9%.(C) PROCHECK SCORES FOR ORDERED RESIDUES (RAW/Z-): PHI-PSI,0.21/1.14, ALL,0.24/1.42 (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z-): 17.26/-1.44. (E) RPF scores for the goodness of the fit to NOESY data: Recall:0.984, PRECISION: 0.848, F-measure: 0.911 and final DP-score:0.743. (f) Number of close contacts for 20 models: 6. RMS deviation for bond angles:0.6deg. RMS deviation for bond lengths 0.008A.
NMR constraintsNOE constraints total: 854 / NOE intraresidue total count: 325 / NOE long range total count: 160 / NOE medium range total count: 134 / NOE sequential total count: 185 / Protein phi angle constraints total count: 45 / Protein psi angle constraints total count: 45
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 0.2 Å / Torsion angle constraint violation method: PSVS software
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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