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- PDB-2k3g: NMR structure analysis of a BMP receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k3g
タイトルNMR structure analysis of a BMP receptor
要素Bone morphogenetic protein receptor type-1A
キーワードSIGNALING PROTEIN / BMP / receptor / TGF-beta superfamily / ATP-binding / Disease mutation / Glycoprotein / Kinase / Magnesium / Manganese / Membrane / Metal-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Serine/threonine-protein kinase / Transferase / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


neural plate mediolateral regionalization / paraxial mesoderm structural organization / positive regulation of cardiac ventricle development / fibrous ring of heart morphogenesis / positive regulation of transforming growth factor beta2 production / Mullerian duct regression / heart formation / atrioventricular node cell development / mesendoderm development / dorsal aorta morphogenesis ...neural plate mediolateral regionalization / paraxial mesoderm structural organization / positive regulation of cardiac ventricle development / fibrous ring of heart morphogenesis / positive regulation of transforming growth factor beta2 production / Mullerian duct regression / heart formation / atrioventricular node cell development / mesendoderm development / dorsal aorta morphogenesis / tricuspid valve morphogenesis / cardiac right ventricle morphogenesis / atrioventricular valve development / BMP binding / hindlimb morphogenesis / negative regulation of muscle cell differentiation / regulation of cardiac muscle cell proliferation / pharyngeal arch artery morphogenesis / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / lateral mesoderm development / pituitary gland development / mitral valve morphogenesis / negative regulation of smooth muscle cell migration / BMP receptor activity / regulation of cellular senescence / ventricular compact myocardium morphogenesis / dorsal/ventral axis specification / neural crest cell development / transforming growth factor beta receptor activity, type I / ectoderm development / cardiac conduction system development / endocardial cushion formation / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / cellular response to BMP stimulus / Signaling by BMP / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / outflow tract septum morphogenesis / dorsal/ventral pattern formation / central nervous system neuron differentiation / positive regulation of dendrite development / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / endocardial cushion morphogenesis / embryonic digit morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / SMAD binding / odontogenesis of dentin-containing tooth / outflow tract morphogenesis / roof of mouth development / mesoderm formation / positive regulation of SMAD protein signal transduction / somatic stem cell population maintenance / developmental growth / chondrocyte differentiation / embryonic organ development / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / somitogenesis / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / lung development / epithelial cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / stem cell differentiation / HFE-transferrin receptor complex / cellular response to growth factor stimulus / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of miRNA transcription / osteoblast differentiation / angiogenesis / in utero embryonic development / cell differentiation / receptor complex / immune response / negative regulation of gene expression / external side of plasma membrane / neuronal cell body / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bone morphogenetic protein receptor type-1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Klages, J. / Kotzsch, A. / Mueller, T. / Kessler, H.
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2008
タイトル: The solution structure of BMPR-IA reveals a local disorder-to-order transition upon BMP-2 binding.
著者: Klages, J. / Kotzsch, A. / Coles, M. / Sebald, W. / Nickel, J. / Muller, T. / Kessler, H.
履歴
登録2008年5月7日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bone morphogenetic protein receptor type-1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2791
ポリマ-11,2791
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Bone morphogenetic protein receptor type-1A / Serine/threonine-protein kinase receptor R5 / SKR5 / Activin receptor-like kinase 3 / ALK-3 / CD292 antigen


分子量: 11278.693 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular domain (UNP residues 51-152) / 変異: A28G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMPR1A, ACVRLK3, ALK3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P36894, receptor protein serine/threonine kinase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1323D HNCO
1423D HNCA
1523D CBCA(CO)NH
1623D HBHA(CO)NH
1723D HN(CA)CB
1823D C(CO)NH
1923D (H)CCH-TOCSY
11013D HNHA
11122D 1H-1H NOESY
11223D 1H-15N NOESY
11323D 1H-13C NOESY
11413D HNHB
11523D (H)CCH-COSY
11623D 1H-15N-15N NOESY
11723D 1H-15N-13C NIOESY
11823D (H)CCH-TOCSY
11923D HN(CA)HA
12023D HN(CA)CO

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.1 mM [U-99% 15N] Bone Morphogenetic Protein Receptor Type IA, 10 mM potassium phosphate, 0.2 w/v sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.5 mM [U-94% 13C; U-98% 15N] Bone Morphogenetic Protein Receptor Type IA, 10 mM potassium phosphate, 0.2 w/v sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.1 mMBone Morphogenetic Protein Receptor Type IA[U-99% 15N]1
95 v/vH2O1
5 v/vD2O1
10 mMpotassium phosphate1
0.2 w/vsodium azide1
0.5 mMBone Morphogenetic Protein Receptor Type IA[U-94% 13C; U-98% 15N]2
95 v/vH2O2
5 v/vD2O2
10 mMpotassium phosphate2
0.2 w/vsodium azide2
試料状態pH: 6.3 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Bruker DMXBrukerDMX7502
Bruker DMXBrukerDMX6003
Bruker DMXBrukerDMX6004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.9.4aSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
TopSpin1.3Bruker Biospin解析
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
SparkyGoddardデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurgeometry optimization
AQUARullmann, Doreleijers and Kapteingeometry optimization
WHAT IFVriendgeometry optimization
X-PLOR NIH2.9.4aSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: standard protocols were used
NMR constraintsNOE constraints total: 699 / NOE intraresidue total count: 167 / NOE long range total count: 182 / NOE medium range total count: 57 / NOE sequential total count: 249
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 21
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.022 Å / Distance rms dev error: 0.002 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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