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万見
- PDB-2k2g: Solution structure of the wild-type catalytic domain of human mat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k2g
タイトルSolution structure of the wild-type catalytic domain of human matrix metalloproteinase 12 (MMP-12) in complex with a tight-binding inhibitor
要素Macrophage metalloelastase
キーワードHYDROLASE / macrophage elastase / matrix metalloproteinase / protein-ligand structure / catalytic domain / human gene / Calcium / Extracellular matrix / Glycoprotein / Metal-binding / Metalloprotease / Polymorphism / Protease / Secreted / Zinc / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


macrophage elastase / negative regulation of endothelial cell-matrix adhesion via fibronectin / bronchiole development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / elastin catabolic process / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / wound healing, spreading of epidermal cells / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / lung alveolus development ...macrophage elastase / negative regulation of endothelial cell-matrix adhesion via fibronectin / bronchiole development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / elastin catabolic process / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / wound healing, spreading of epidermal cells / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / lung alveolus development / response to amyloid-beta / Collagen degradation / positive regulation of interferon-alpha production / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / core promoter sequence-specific DNA binding / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / cellular response to virus / protein import into nucleus / endopeptidase activity / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain ...Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-(dibenzo[b,d]thiophen-3-ylsulfonyl)-L-valine / Macrophage metalloelastase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing, simulated annealing
Model detailsensemble of 17 structures
データ登録者Markus, M.A. / Dwyer, B. / Wolfrom, S. / Li, J. / Li, W. / Malakian, K. / Wilhelm, J. / Tsao, D.H.H.
引用
ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2008
タイトル: Solution structure of wild-type human matrix metalloproteinase 12 (MMP-12) in complex with a tight-binding inhibitor.
著者: Markus, M.A. / Dwyer, B. / Wolfrom, S. / Li, J. / Li, W. / Malakian, K. / Wilhelm, J. / Tsao, D.H.
#1: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 2005
タイトル: 1H, 13C, and 15N assignments of MMP-12, a key protease implicated in lung tissue remodeling
著者: Markus, M.A. / Dwyer, B. / Wolfrom, S. / Li, J. / Li, W. / Malakian, K. / Wilhelm, J. / Tsao, D.H.H.
履歴
登録2008年4月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8614
ポリマ－18,3671
非ポリマー4943
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)17 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Macrophage metalloelastase / HME / Matrix metalloproteinase-12 / MMP-12 / Macrophage elastase / ME


分子量: 18366.605 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain (UNP residues 100 to 263) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP12, HME / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P39900, macrophage elastase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-DSV / N-(dibenzo[b,d]thiophen-3-ylsulfonyl)-L-valine


分子量: 363.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H17NO4S2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: ensemble of 17 structures
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNHA
1353D HNHB
1423D HACACB
1523D LRCC
1613D 1H-15N NOESY
1713D 13C-15N NOESY
1813D 1H-15N NOESY
1923D 1H-13C NOESY
11023D 13C-12C NOESY
11142D 1H-15N HSQC IPAP
11262D 1H-15N HSQC no C' decoupling
11363D HNCO no Ca decoupling
11463D HACA(CO)NH no Ha decoupling
NMR実験の詳細Text: Chemical shift assignments were previously reported, so experiments to support the assignments will not be described.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1700 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 700 uM DSV, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
2400 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 400 uM DSV, 100% D2O100% D2O
3550 uM [U-10% 13C] protein, 550 uM DSV, 100% D2O100% D2O
4400 uM [U-100% 15N] protein, 400 uM DSV, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
5400 uM [U-100% 15N] protein, 400 uM DSV, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
6250 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 250 uM DSV, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
700 uMprotein[U-100% 13C; U-100% 15N]1
700 uMDSV1
400 uMprotein[U-100% 13C; U-100% 15N]2
400 uMDSV2
550 uMprotein[U-10% 13C]3
550 uMDSV3
400 uMprotein[U-100% 15N]4
400 uMDSV4
400 uMprotein[U-100% 15N]5
400 uMDSV5
250 uMprotein[U-100% 13C; U-100% 15N]6
250 uMDSV6
試料状態イオン強度: 160 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
PIPPGarrettデータ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing, simulated annealing
ソフトェア番号: 1
詳細: for structures with NOE and angle restraints, to incorporate dipolar couplings
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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