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- PDB-2k21: NMR structure of human KCNE1 in LMPG micelles at pH 6.0 and 40 de... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k21
タイトルNMR structure of human KCNE1 in LMPG micelles at pH 6.0 and 40 degree C
要素Potassium voltage-gated channel subfamily E member
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / KCNE1 / potassium channel (カリウムチャネル) / MinK / auxilliary subunit / micelles (ミセル) / Ion transport / Ionic channel (イオンチャネル) / Potassium transport / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Transport / Voltage-gated channel (電位依存性イオンチャネル)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein targeting to membrane / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / Phase 3 - rapid repolarisation / membrane repolarization during action potential / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / telethonin binding / Phase 2 - plateau phase / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / potassium ion export across plasma membrane / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity ...negative regulation of protein targeting to membrane / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / Phase 3 - rapid repolarisation / membrane repolarization during action potential / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / telethonin binding / Phase 2 - plateau phase / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / potassium ion export across plasma membrane / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / membrane repolarization / cardiac conduction / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / ventricular cardiac muscle cell action potential / delayed rectifier potassium channel activity / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / regulation of potassium ion transmembrane transport / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / voltage-gated potassium channel activity / regulation of heart rate by cardiac conduction / potassium channel regulator activity / cellular response to cAMP / potassium ion transmembrane transport / voltage-gated potassium channel complex / sensory perception of sound / Z disc / transmembrane transporter binding / リソソーム / 脂質ラフト / apical plasma membrane / 細胞膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Potassium voltage-gated channel subfamily E member 1 / Potassium channel, voltage-dependent, beta subunit, KCNE / Slow voltage-gated potassium channel
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium voltage-gated channel subfamily E member 1 / KCNE1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailsStructure of human KCNE1 (also known as MinK) in LMPG micelles. KCNE1 modulates certain voltage- ...Structure of human KCNE1 (also known as MinK) in LMPG micelles. KCNE1 modulates certain voltage-gated potassium channels.
データ登録者Kang, C. / Tian, C. / Sonnichsen, F.D. / Smith, J.A. / Meiler, J. / George, A.L. / Vanoye, C.G. / Sanders, C.R. / Kim, H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Structure of KCNE1 and implications for how it modulates the KCNQ1 potassium channel.
著者: Kang, C. / Tian, C. / Sonnichsen, F.D. / Smith, J.A. / Meiler, J. / George, A.L. / Vanoye, C.G. / Kim, H.J. / Sanders, C.R.
履歴
登録2008年3月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily E member


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7071
ポリマ－15,7071
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 500structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Potassium voltage-gated channel subfamily E member


分子量: 15706.869 Da / 分子数: 1 / 変異: R104K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNE1 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus RP / 参照: UniProt: Q6FHJ6, UniProt: P15382*PLUS
配列の詳細THESE COORDINATES ARE FOR THE R104K MUTANT FORM OF KCNE1, WHICH WAS GENERATED AT AN EARLY STAGE IN ...THESE COORDINATES ARE FOR THE R104K MUTANT FORM OF KCNE1, WHICH WAS GENERATED AT AN EARLY STAGE IN STRUCTURAL DETERMINATION BY A PCR ERROR. THE R104K MUTANT MODULATES KCNQ1 CHANNEL FUNCTION IN WILD TYPE-LIKE MANNER. MUTATION OF THIS ARG RESIDUE TO LYS IS OBSERVED IN MAMMALIAN KCNE1 HOMOLOGS TO THE HUMAN PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D TROSY-1H-15N HSQC
1223D TROSY-HNCO
1323D TROSY-HNCA
1423D TROSY-HN(CO)CA
1523D TROSY-CBCA(CO)NH
1623D TROSY-HN(CA)CB
1733D 1H-15N TROSY-NOESY
1842D TROSY-1H-15N HSQC
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using combination of NOEs, PREs, and RDCs.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5-1 mM [U-100% 15N] KCNE1 (MinK), 10 % D2O, 2 mM EDTA, 2 mM DTT, 250 mM imidazole, 4 % LMPG, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-13C; U-15N; U-2H] KCNE1 (MinK), 10 % D2O, 2 mM EDTA, 2 mM DTT, 250 mM imidazole, 4 % LMPG, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; 70% 2H] KCNE1 (MinK), 10 % D2O, 2 mM EDTA, 2 mM DTT, 250 mM imidazole, 4 % LMPG, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41 mM [U-15N; U-2H] KCNE1 (MinK), 10 % D2O, 2 mM EDTA, 2 mM DTT, 250 mM imidazole, 4 % LMPG, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMKCNE1 (MinK)[U-100% 15N]1
10 %D2O1
2 mMEDTA1
2 mMDTT1
250 mMimidazole1
4 %LMPG1
1 mMKCNE1 (MinK)[U-13C; U-15N; U-2H]2
10 %D2O2
2 mMEDTA2
2 mMDTT2
250 mMimidazole2
4 %LMPG2
1 mMKCNE1 (MinK)[U-100% 13C; U-100% 15N; 70% 2H]3
10 %D2O3
2 mMEDTA3
2 mMDTT3
250 mMimidazole3
4 %LMPG3
1 mMKCNE1 (MinK)[U-15N; U-2H]4
10 %D2O4
2 mMEDTA4
2 mMDTT4
250 mMimidazole4
4 %LMPG4
試料状態イオン強度: 0.25 / pH: 6.0 / 圧: ambient / 温度: 313 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Varian INOVAVarianINOVA9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
NMRPipev2.4Delaglio, F. et al.解析
NMRView5.2.2_01Johnson, B.A. et al.データ解析
CYANA2.1Guntert, P. et al.データ解析
X-PLOR NIH2.17Schwieters, C.D. et al.精密化
ProcheckNMRv.3.5.4Laskowski, R.A. et al.データ解析
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The refinement protocol consisted of slow cooling from 1000 K to 100 K spanning 45 ps. Final structures were energy-minimized using 250 steps of Powell energy minimization. The 20 structures ...詳細: The refinement protocol consisted of slow cooling from 1000 K to 100 K spanning 45 ps. Final structures were energy-minimized using 250 steps of Powell energy minimization. The 20 structures with lowest energy were subjected to further analysis and spin-labeled Cys residues associated with PRE restraints were changed back to their wild type residues. Powell energy minimization was then performed.
NMR constraintsNOE constraints total: 737 / NOE intraresidue total count: 126 / NOE long range total count: 464 / NOE medium range total count: 50 / NOE sequential total count: 97 / Hydrogen bond constraints total count: 72 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 113 / Protein psi angle constraints total count: 112
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0.2 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum lower distance constraint violation: 0.137 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 4.569 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.129 Å / Torsion angle constraint violation method: XPLOR
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.008 Å / Distance rms dev error: 0.0019 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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