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万見
- PDB-2k14: Solution structure of the soluble domain of the NfeD protein YuaF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k14
タイトルSolution structure of the soluble domain of the NfeD protein YuaF from Bacillus subtilis
要素YuaF protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / YuaF / Bacillus subtilis / NfeD-like protein / cellular stress
機能・相同性Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / membrane => GO:0016020 / Beta Barrel / Mainly Beta / plasma membrane / Uncharacterized membrane protein YuaF
機能・相同性情報
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailsThis PBD entry contains the structure of residues 97 to 174 of YuaF (residues 7 to 84 of this entry) ...This PBD entry contains the structure of residues 97 to 174 of YuaF (residues 7 to 84 of this entry). In addition, the structure includes six further residues (1-6) that originate from the MBP fusion construct.
データ登録者Walker, C.A. / Hinderhofer, M. / Witte, D.J. / Boos, W. / Moller, H.M.
引用ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2008
タイトル: Solution structure of the soluble domain of the NfeD protein YuaF from Bacillus subtilis.
著者: Walker, C.A. / Hinderhofer, M. / Witte, D.J. / Boos, W. / Moller, H.M.
履歴
登録2008年2月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YuaF protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8511
ポリマ－8,8511
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 400structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 YuaF protein


分子量: 8850.825 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain (UNP residues 97-174) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: Marburg 168
解説: The plasmid pHIHO1421 was constructed by fusing the coding sequence of residues 97-174 of YuaF to the 3'-end of the malE gene containing an additional thrombin cleavage site. The soluble C- ...解説: The plasmid pHIHO1421 was constructed by fusing the coding sequence of residues 97-174 of YuaF to the 3'-end of the malE gene containing an additional thrombin cleavage site. The soluble C-terminal domain of YuaF was generated by cleaving off the malE part by digestion with thrombin.
遺伝子: yuaF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O32077
配列の詳細THIS PBD ENTRY CONTAINS THE STRUCTURE OF RESIDUES 97 TO 174 OF YUAF (RESIDUES 7 TO 84 OF THIS ENTRY) ...THIS PBD ENTRY CONTAINS THE STRUCTURE OF RESIDUES 97 TO 174 OF YUAF (RESIDUES 7 TO 84 OF THIS ENTRY). IN ADDITION, THE STRUCTURE INCLUDES SIX FURTHER RESIDUES (1-6) THAT ORIGINATE FROM THE MBP FUSION CONSTRUCT.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: This PBD entry contains the structure of residues 97 to 174 of YuaF (residues 7 to 84 of this entry). In addition, the structure includes six further residues (1-6) that originate from the MBP fusion construct.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
1513D HN(CA)CO
1613D HN(CA)CB
1733D 1H-15N TOCSY
1833D 1H-15N NOESY
1923D (H)CCH-COSY
11023D (H)CCH-TOCSY
11123D 1H-13C NOESY
1122(HB)CB(CGCD)HD
1132(HB)CB(CGCDCE)HE
11422D 1H-13C HSQC aromatic
11523D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.9 mM [U-13C; U-15N] YuaF, 50 mM TRIS, 300 mM sodium chloride, 4 mM sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.9 mM [U-13C; U-15N] YuaF, 50 mM TRIS, 300 mM sodium chloride, 4 mM sodium azide, 100% D2O100% D2O
31 mM [U-15N] YuaF, 50 mM TRIS, 300 mM sodium chloride, 4 mM sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.9 mMYuaF[U-13C; U-15N]1
50 mMTRIS1
300 mMsodium chloride1
4 mMsodium azide1
0.9 mMYuaF[U-13C; U-15N]2
50 mMTRIS2
300 mMsodium chloride2
4 mMsodium azide2
1 mMYuaF[U-15N]3
50 mMTRIS3
300 mMsodium chloride3
4 mMsodium azide3
試料状態イオン強度: 300 / pH: 7.5 / 圧: ambient atm / 温度: 280 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker Avance DRXBrukerAVANCE DRX6001
Bruker Avance IIIBrukerAVANCE III8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
Amber8Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollm精密化
XwinNMR3.6Bruker Biospincollection
CARA1.8.4Keller and Wuthrichchemical shift assignment
TopSpin1.3.b.20Bruker Biospin解析
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: 400 Starting structures for refinement were generated with the final set of constraints by torsion angle dynamics in CYANA 2.0., Refinement of the final structural ensemble was carried out by ...詳細: 400 Starting structures for refinement were generated with the final set of constraints by torsion angle dynamics in CYANA 2.0., Refinement of the final structural ensemble was carried out by molecular dynamics simulated annealing in AMBER 8. The 100 structures with lowest target function in CYANA 2.0 were imported into AMBER 8, minimized and subjected to simulated annealing in vacuum with charges reduced to 20% of their original value. The final round of simulated annealing was carried out within a generalized-Born solvation model with full charges followed by energy minimization. Constraints from CYANA were translated into AMBER 8 format taking stereospecific assignments, pseudoatom corrections and NOE-averaging into account.
NMR constraintsNOE constraints total: 1526 / NOE intraresidue total count: 379 / NOE long range total count: 522 / NOE medium range total count: 214 / NOE sequential total count: 411
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.17 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.088 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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