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- PDB-2jzv: Solution structure of S. aureus PrsA-PPIase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jzv
タイトルSolution structure of S. aureus PrsA-PPIase
要素Foldase protein prsA
キーワードISOMERASE / PPIase / parvulin / foldase / Staphylococcus aureus / proline isomerase / Lipoprotein / Membrane / Palmitate / Rotamase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein folding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Foldase protein PrsA / : / Trigger factor/SurA domain superfamily / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. ...Foldase protein PrsA / : / Trigger factor/SurA domain superfamily / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Foldase protein PrsA
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Seppala, R. / Tossavainen, H. / Heikkinen, S. / Koskela, H. / Kontinen, V. / Permi, P.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2009
タイトル: Solution structure of the parvulin-type PPIase domain of Staphylococcus aureus PrsA - Implications for the catalytic mechanism of parvulins.
著者: Heikkinen, O. / Seppala, R. / Tossavainen, H. / Heikkinen, S. / Koskela, H. / Permi, P. / Kilpelainen, I.
履歴
登録2008年1月21日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Foldase protein prsA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2161
ポリマ－12,2161
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 400structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Foldase protein prsA


分子量: 12215.917 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 140-245 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: ATCC 292B / 遺伝子: prsA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P60747, peptidylprolyl isomerase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1323D CBCA(CO)NH
1423D C(CO)NH
1523D HNCO
1623D HN(CA)CB
1723D HN(CO)CA
1823D H(CCO)NH
1923D (H)CCH-TOCSY
11023D (H)CCH-COSY
11123D 1H-15N NOESY
11223D 1H-13C NOESY
11323D iHNCA
11423D 1H-13C NOESY (AROM)
1152(H )C (C C )H
1162(H )C (C C C )H
1172J(CN) intensity MODULATED constant time 13C-HSQC
11813D R1 resolved 1H-15N-HSQC
11913D R2 resolved 1H-15N-HSQC
1201exchange rate resolved 1H-15N-HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3 mM [U-15N] PrsA-PPIase, 20 mM Bis-TRIS, 1 mM sodium azide, 1 mM EDTA, 92% H2O/8% D2O92% H2O/8% D2O
21 mM [U-15N] PrsA-PPIase, 20 mM Bis-TRIS, 1 mM sodium azide, 1 mM EDTA, 92% H2O/8% D2O92% H2O/8% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMPrsA-PPIase[U-15N]1
20 mMBis-TRIS1
1 mMsodium azide1
1 mMEDTA1
1 mMPrsA-PPIase[U-15N]2
20 mMBis-TRIS2
1 mMsodium azide2
1 mMEDTA2
試料状態イオン強度: 20 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA5003
Bruker DRXBrukerDRX5004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1CVariancollection
VNMR6.1CVarian解析
Sparky3.11Goddardchemical shift assignment
Sparky3.11Goddardデータ解析
Sparky3.11Goddardpeak picking
TALOS2003.027.13.05Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
Amber8Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollm精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurquality control
What_checkVriendquality control
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: Structures were refined with molecular dynamics using Born implicit solvent model in AMBER 8.0
NMR constraintsNOE constraints total: 2161
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 25 / Maximum upper distance constraint violation: 0.16 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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