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万見
- PDB-2jy7: NMR structure of the ubiquitin associated (UBA) domain of p62 (SQ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jy7
タイトルNMR structure of the ubiquitin associated (UBA) domain of p62 (SQSTM1). RDC refined
要素Ubiquitin-binding protein p62
キーワードPROTEIN BINDING / ubiquitin binding / ubiquitin associated domain / helical bundle / three helices / Alternative splicing / Apoptosis / Cytoplasm / Differentiation / Disease mutation / Endosome / Immune response / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to perinuclear region of cytoplasm / brown fat cell proliferation / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / intracellular membraneless organelle / aggrephagy / response to mitochondrial depolarisation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability ...protein localization to perinuclear region of cytoplasm / brown fat cell proliferation / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / intracellular membraneless organelle / aggrephagy / response to mitochondrial depolarisation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability / endosome organization / autophagy of mitochondrion / pexophagy / membraneless organelle assembly / phagophore assembly site / regulation of mitochondrion organization / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear events mediated by NFE2L2 / aggresome / endosomal transport / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / cellular response to stress / Lewy body / temperature homeostasis / autolysosome / negative regulation of ferroptosis / molecular sequestering activity / immune system process / mitophagy / energy homeostasis / signaling adaptor activity / negative regulation of protein ubiquitination / inclusion body / positive regulation of autophagy / autophagosome / SH2 domain binding / ionotropic glutamate receptor binding / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / response to ischemia / protein kinase C binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / protein catabolic process / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / sarcomere / positive regulation of protein localization to plasma membrane / macroautophagy / ubiquitin binding / P-body / protein sequestering activity / molecular condensate scaffold activity / receptor tyrosine kinase binding / PML body / autophagy / Interleukin-1 signaling / protein import into nucleus / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / intracellular protein localization / late endosome / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / signaling receptor activity / sperm midpiece / transcription by RNA polymerase II / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / cell differentiation / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin-associated (UBA) domain ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc finger, ZZ type / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ-type / Ubiquitin-associated domain / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger ZZ-type profile. / UBA-like superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Long, J.E. / Layfield, R. / Searle, M.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Ubiquitin Recognition by the Ubiquitin-associated Domain of p62 Involves a Novel Conformational Switch
著者: Long, J. / Gallagher, T.R. / Cavey, J.R. / Sheppard, P.W. / Ralston, S.H. / Layfield, R. / Searle, M.S.
履歴
登録2007年12月7日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-binding protein p62


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,7441
ポリマ－5,7441
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-binding protein p62 / Sequestosome-1 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain of 62 kDa / EBI3- ...Sequestosome-1 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain of 62 kDa / EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / EBIAP


分子量: 5744.406 Da / 分子数: 1 / 断片: UBA domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SQSTM1, ORCA, OSIL / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): (DE3) / 参照: UniProt: Q13501

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1132D 1H-15N HSQC
1233D 1H-15N TOCSY
1333D 1H-15N NOESY
1412D 1H-13C HSQC
1513D HN(CA)CB
1613D CBCA(CO)NH
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D 1H-13C NOESY
1913D HNCO
11013D HN(CA)CO
11122D 1H-15N HSQC-IPAP

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 50 mM potassium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.04 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 15N] protein, 50 mM potassium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.04 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM [U-100% 15N] protein, 50 mM potassium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.04 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMentity[U-100% 13C; U-100% 15N]1
50 mMpotassium phosphate1
50 mMsodium chloride1
0.04 %sodium azide1
1 mMentity[U-100% 15N]2
50 mMpotassium phosphate2
50 mMsodium chloride2
0.04 %sodium azide2
1 mMentity[U-100% 15N]3
50 mMpotassium phosphate3
50 mMsodium chloride3
0.04 %sodium azide3
試料状態pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.14Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
XwinNMR3.5Bruker Biospincollection
XwinNMR3.5Bruker Biospin解析
CcpNMR1.0.10CCPNpeak picking
CcpNMR1.0.10CCPNデータ解析
CcpNMR1.0.10CCPNchemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
X-PLOR NIH2.14Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: In the first stage, high temperature Cartesian dynamics was performed at 1000 K with a time step of 0.005 ps, for 20,000 steps, using the Verlet integrator. During the second cooling phase of ...詳細: In the first stage, high temperature Cartesian dynamics was performed at 1000 K with a time step of 0.005 ps, for 20,000 steps, using the Verlet integrator. During the second cooling phase of the protocol, the temperature was reduced from 1000 K to 100 K in steps of 50 K, with a time step of 5 fs, over 40,000 steps during which the relative weighting of non-bonded energy terms were increased from 10% of their default values to their force field default. These initial structures were then refined with another 10000 cooling step
NMR constraintsNOE constraints total: 1078 / NOE intraresidue total count: 360 / NOE long range total count: 126 / NOE medium range total count: 246 / NOE sequential total count: 259 / Protein phi angle constraints total count: 36 / Protein psi angle constraints total count: 35
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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