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万見
- PDB-2jxc: Structure of the EPS15-EH2 Stonin2 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jxc
タイトルStructure of the EPS15-EH2 Stonin2 Complex
要素
  • Epidermal growth factor receptor substrate 15
  • Stonin-2
キーワードENDOCYTOSIS/PROTEIN BINDING / endocytosis / Membrane / Phosphorylation / Proto-oncogene / SH3-binding / ENDOCYTOSIS-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi to endosome transport / clathrin coat of coated pit / vesicle organization / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / clathrin coat assembly / clathrin adaptor activity / membrane organization / endocytic recycling / aggresome / clathrin-coated vesicle ...Golgi to endosome transport / clathrin coat of coated pit / vesicle organization / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / clathrin coat assembly / clathrin adaptor activity / membrane organization / endocytic recycling / aggresome / clathrin-coated vesicle / endosomal transport / positive regulation of receptor recycling / regulation of endocytosis / synaptic vesicle endocytosis / polyubiquitin modification-dependent protein binding / hematopoietic progenitor cell differentiation / clathrin-coated pit / vesicle-mediated transport / basal plasma membrane / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / EGFR downregulation / Negative regulation of MET activity / SH3 domain binding / endocytosis / protein transport / synaptic vesicle / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / regulation of cell population proliferation / early endosome membrane / cytoplasmic vesicle / postsynapse / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / cadherin binding / symbiont entry into host cell / neuron projection / apical plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / calcium ion binding / nucleolus / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Stonin homology / Stonin / Stonin-2, N-terminal / Stonin-2 / Stonin 2 / Stonin homology domain (SHD) profile. / Cytoskeletal-regulatory complex EF hand / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain ...Stonin homology / Stonin / Stonin-2, N-terminal / Stonin-2 / Stonin 2 / Stonin homology domain (SHD) profile. / Cytoskeletal-regulatory complex EF hand / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Adaptor complexes medium subunit family / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor substrate 15 / Stonin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
データ登録者Rumpf, J. / Simon, B. / Jung, N. / Maritzen, T. / Haucke, V. / Sattler, M. / Groemping, Y.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Structure of the Eps15-stonin2 complex provides a molecular explanation for EH-domain ligand specificity.
著者: Rumpf, J. / Simon, B. / Jung, N. / Maritzen, T. / Haucke, V. / Sattler, M. / Groemping, Y.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: 1H, 13C, and 15N Chemical Shift Assignments for the Eps15-Stonin2 complex
著者: Rumpf, J. / Simon, B. / Groemping, Y. / Sattler, M.
履歴
登録2007年11月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年6月19日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor substrate 15
B: Stonin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0053
ポリマ－15,9652
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor substrate 15 / Protein Eps15 / AF-1p protein


分子量: 10973.713 Da / 分子数: 1 / 断片: EH 2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPS15, AF1P / プラスミド: pGEX6P1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE 3) / 参照: UniProt: P42566
#2: タンパク質・ペプチド Stonin-2 / Stoned B


分子量: 4991.392 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STON2, STN2, STNB / プラスミド: pGEX6P1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE 3) / 参照: UniProt: Q8WXE9
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HNCA
1213D HN(CA)CB
1313D C(CO)NH
1413D CBCA(CO)NH
1513D 1H-15N NOESY
1633D 1H-13C NOESY
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D H(CCO)NH
1952D 1H-1H NOESY
11023D HNCA
11123D HN(CA)CB
11223D CBCA(CO)NH
11323D C(CO)NH
11423D 1H-15N NOESY
11543D 1H-13C NOESY
11623D (H)CCH-TOCSY
11723D H(CCO)NH

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5-1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] EH2, 0.5-1 mM Stonin peptide, 2 mM CA, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
20.5-1 mM EH2, 0.5-1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Stonin peptide, 2 mM CA, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
30.5-1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] EH2, 0.5-1 mM Stonin peptide, 2 mM CA, 100% D2O100% D2O
40.5-1 mM EH2, 0.5-1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Stonin peptide, 2 mM CA, 100% D2O100% D2O
50.6 mM EH2, 0.6 mM Stonin peptide, 2 mM CA, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMEH2[U-99% 13C; U-99% 15N]1
0.5 mMStonin peptide1
2 mMCA1
0.5 mMEH22
0.5 mMStonin peptide[U-99% 13C; U-99% 15N]2
2 mMCA2
0.5 mMEH2[U-99% 13C; U-99% 15N]3
0.5 mMStonin peptide3
2 mMCA3
0.5 mMEH24
0.5 mMStonin peptide[U-99% 13C; U-99% 15N]4
2 mMCA4
0.6 mMEH25
0.6 mMStonin peptide5
2 mMCA5
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 295 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRView5.0.4Johnson, B.A. et al.chemical shift assignment
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, F. et al.解析
CNS1.1Brunger, A.T. et al.精密化
ARIA1.2Linge, J.P. et al.構造決定
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 4320 / NOE intraresidue total count: 1718 / NOE long range total count: 688 / NOE medium range total count: 694 / NOE sequential total count: 820 / Hydrogen bond constraints total count: 32 / Protein chi angle constraints total count: 4 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 68 / Protein psi angle constraints total count: 68
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 4.58 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.44 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0298 Å / Distance rms dev error: 0.0006 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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