[日本語] English
万見
- PDB-1ff1: STRUCTURE OF THE SECOND EPS15 HOMOLOGY DOMAIN OF HUMAN EPS15 IN C... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ff1
タイトルSTRUCTURE OF THE SECOND EPS15 HOMOLOGY DOMAIN OF HUMAN EPS15 IN COMPLEX WITH PTGSSSTNPFL
要素
  • EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR SUBSTRATE 15
  • PTGSSSTNPFL PEPTIDE
キーワードSIGNALING PROTEIN / COMPLEX / EH DOMAIN / NPF / HRB / CALCIUM BINDING / SIGNALING DOMAIN / EF-HAND
機能・相同性
機能・相同性情報


postsynaptic endocytic zone / Golgi to endosome transport / clathrin coat of coated pit / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / clathrin coat assembly / vesicle organization / endocytic recycling / aggresome / endosomal transport / positive regulation of receptor recycling ...postsynaptic endocytic zone / Golgi to endosome transport / clathrin coat of coated pit / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / clathrin coat assembly / vesicle organization / endocytic recycling / aggresome / endosomal transport / positive regulation of receptor recycling / polyubiquitin modification-dependent protein binding / clathrin-coated pit / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / basal plasma membrane / EGFR downregulation / Negative regulation of MET activity / SH3 domain binding / endocytosis / protein transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / regulation of cell population proliferation / Clathrin-mediated endocytosis / early endosome membrane / cadherin binding / apical plasma membrane / symbiont entry into host cell / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / glutamatergic synapse / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif ...EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor substrate 15
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者De Beer, T. / Hoofnagle, A.N. / Enmon, J.L. / Bowers, R.C. / Yamabhai, M. / Kay, B.K. / Overduin, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Molecular mechanism of NPF recognition by EH domains.
著者: de Beer, T. / Hoofnagle, A.N. / Enmon, J.L. / Bowers, R.C. / Yamabhai, M. / Kay, B.K. / Overduin, M.
履歴
登録2000年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR SUBSTRATE 15
B: PTGSSSTNPFL PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7103
ポリマ－11,6692
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 5020 LOWEST NOE ENERGIES
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR SUBSTRATE 15 / EPS15


分子量: 10562.261 Da / 分子数: 1 / 断片: SECOND EH DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PRSETA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42566
#2: タンパク質・ペプチド PTGSSSTNPFL PEPTIDE


分子量: 1107.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized peptide
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1213D 15N- SEPARATED NOESY
NMR実験の詳細Text: DATA WAS COLLECTED ON A 15N-LABELLED EH2 SAMPLE IN THE PRESENCE OF SYNTHETIC UNLABELLED PTGSSSTNPFL AND CALCIUM

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 MM {15N}-EH2 AND 5 MM PEPTIDE, 20 MM PERDEUTERATED TRIS, 100 MM POTASSIUM CHLORIDE, 1 MM PERDEUTERATED DTT, 1 MM SODIUM AZIDE, 2 MM CALCIUM CHLORIDE90% H2O/10% D2O
21 MM {15N}-EH2 AND 5 MM PEPTIDE, 20 MM PERDEUTERATED TRIS, 100 MM POTASSIUM CHLORIDE, 1 MM PERDEUTERATED DTT, 1 MM SODIUM AZIDE, 2 MM CALCIUM CHLORIDE100% D2O
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 7 / 圧: AMBIENT / 温度: 298.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1varian構造決定
NMRPipe1Delaglio構造決定
X-PLOR3.85Brunger構造決定
X-PLOR3.85Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE R-6 SUMMATION METHOD WAS USED WITHIN A SIMULATED ANNEALING PROTOCOL. Although the NMR data was collected on an 11-mer, PTGSSSTNPFL, NOEs were absent for the N-terminal 6 residues. The ...詳細: THE R-6 SUMMATION METHOD WAS USED WITHIN A SIMULATED ANNEALING PROTOCOL. Although the NMR data was collected on an 11-mer, PTGSSSTNPFL, NOEs were absent for the N-terminal 6 residues. The structures were therefore calculated with the peptide fragment STNPFL.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: 20 LOWEST NOE ENERGIES
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る