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- PDB-2jvz: Solution NMR Structure of the Second and Third KH Domains of KSRP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jvz
タイトルSolution NMR Structure of the Second and Third KH Domains of KSRP
要素Far upstream element-binding protein 2
キーワードSPLICING / RNA Binding Protein / KH Domain / KSRP / Posttranscriptional Regulation / mRNA decay
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mRNA catabolic process / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / miRNA metabolic process / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / RNA splicing, via transesterification reactions / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / cellular response to cytokine stimulus ...positive regulation of mRNA catabolic process / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / miRNA metabolic process / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / RNA splicing, via transesterification reactions / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / cellular response to cytokine stimulus / mRNA transport / regulation of mRNA stability / protein folding chaperone / RNA splicing / mRNA processing / mRNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / Far upstream element-binding protein, C-terminal / Far upstream element-binding protein, C-terminal / K Homology domain, type 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 ...: / : / : / : / Far upstream element-binding protein, C-terminal / Far upstream element-binding protein, C-terminal / K Homology domain, type 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Far upstream element-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Diaz-Moreno, I. / Hollingworth, D. / Garcia-Mayoral, M.F. / Kelly, G. / Cukier, C.D. / Ramos, A.
引用
ジャーナル: To be Published / 年: 2007
タイトル: Solution NMR Structure of the Second and Third KH Domains of KSRP
著者: Diaz-Moreno, I. / Hollingworth, D. / Garcia-Mayoral, M.F. / Kelly, G. / Martin, S. / Chen, C.Y. / Ramos, A.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: The Structure of the C-Terminal Domains of KSRP Reveals an Element Important to mRNA Degradation
著者: Garcia-Mayoral, M.F. / Hollingworth, D. / Masino, L. / Diaz-Moreno, I. / Kelly, G. / Gherzi, R.R. / Chou, C.F. / Chen, C.Y. / Ramos, A.
履歴
登録2007年9月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Far upstream element-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7621
ポリマ－17,7621
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Far upstream element-binding protein 2 / FUSE-binding protein 2 / KH type-splicing regulatory protein / KSRP / p75


分子量: 17762.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KHSRP, FUBP2 / Plasmid details: pETM-30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q92945

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1223D 1H-13C NOESY
1323D HN(CA)CB
1423D HNCA
1523D HNCO
1613D HNHA
1723D CBCA(CO)NH
1823D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3-0.8 mM [U-100% 15N] entity_2, 10 mM TRIS, 50 mM sodium chloride, 1 mM TCEP, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.4-0.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity_2, 10 mM TRIS, 50 mM sodium chloride, 1 mM TCEP, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMentity_1[U-100% 15N]1
10 mMTRIS1
50 mMsodium chloride1
1 mMTCEP1
0.4 mMentity_1[U-100% 13C; U-100% 15N]2
10 mMTRIS2
50 mMsodium chloride2
1 mMTCEP2
試料状態イオン強度: 50 / pH: 7.4 / 圧: ambient atm / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Varian INOVAVarianINOVA8003
Varian INOVAVarianINOVA6004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMRv 1.1Variancollection
TopSpinv. 2.0Bruker Biospincollection
NMRPipev 2.5Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipev 2.5Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxpeak picking
SparkyV 3.11Goddardchemical shift assignment
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
ARIAv 1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIAv 1.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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