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万見
- PDB-2ju8: Solution-State Structures of Oleate-Liganded LFABP, Major Form of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ju8
タイトルSolution-State Structures of Oleate-Liganded LFABP, Major Form of 1:2 Protein-Ligand Complex
要素Fatty acid-binding protein, liver
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / protein / apo / LFABP / iLBP / FABP / Acetylation / Cytoplasm / Lipid-binding / Phosphorylation / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Triglyceride catabolism / lysophospholipid:sodium symporter activity / Heme degradation / Cytoprotection by HMOX1 / oleic acid binding / apical cortex / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / bile acid binding / response to vitamin B3 ...Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Triglyceride catabolism / lysophospholipid:sodium symporter activity / Heme degradation / Cytoprotection by HMOX1 / oleic acid binding / apical cortex / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / bile acid binding / response to vitamin B3 / heterocyclic compound binding / intestinal absorption / cellular detoxification / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / antioxidant activity / peroxisomal matrix / long-chain fatty acid transport / fatty acid transport / fatty acid binding / phospholipid binding / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to hypoxia / chromatin binding / protein-containing complex / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OLEIC ACID / Fatty acid-binding protein, liver
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailsThis form of protein-ligand complex accounts for approximately 50% of ligand conformation among the ...This form of protein-ligand complex accounts for approximately 50% of ligand conformation among the 50 lowest energy structures. The protein only oleate-liganded structures have been deposted in BMRB 15433 and PDB 2ju7.
データ登録者He, Y. / Yang, X. / Wang, H. / Estephan, R. / Francis, F. / Kodukula, S. / Storch, J. / Stark, R.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Solution-State Molecular Structure of Apo and Oleate-Liganded Liver Fatty Acid-Binding Protein
著者: He, Y. / Yang, X. / Wang, H. / Estephan, R. / Francis, F. / Kodukula, S. / Storch, J. / Stark, R.E.
履歴
登録2007年8月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid-binding protein, liver
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8583
ポリマ－14,2941
非ポリマー5652
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Fatty acid-binding protein, liver / L-FABP / Z-protein / Squalene- and sterol-carrier protein / SCP / p14


分子量: 14293.544 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Fabp1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): pLys / 参照: UniProt: P02692
#2: 化合物 ChemComp-OLA / OLEIC ACID / オレイン酸


分子量: 282.461 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H34O2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: This form of protein-ligand complex accounts for approximately 50% of ligand conformation among the 50 lowest energy structures. The protein only oleate-liganded structures have been deposted ...詳細: This form of protein-ligand complex accounts for approximately 50% of ligand conformation among the 50 lowest energy structures. The protein only oleate-liganded structures have been deposted in BMRB 15433 and PDB 2ju7.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
2113D 13C-filtered NOE
1223D 13C-filtered NOE
1333D 13C-filtered NOE
1423D 13C-filtered NOE
1522D 1H-13C HSQC
1622D 1H-13C HMQC-TOCSY
NMR実験の詳細Text: Only intermolecular NOE (filter NOE) Experiments are entered in this entry. Experiments for assignments, other NOE, and J-coupling constants have been deposited with BMRB ID 15434

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7-1.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] LFABP, 50 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 5 uM EDTA, 100 % D2O, 3 eq oleate, 100 mM sodium chloride, 100% D2O100% D2O
20.7-1.0 mM [U-99% 15N] LFABP, 50 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 5 uM EDTA, 98 % D2O, 3 eq [U-99% 13C] oleate, 100 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.7-1.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] LFABP, 50 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 5 uM EDTA, 5 % D2O, 3 eq oleate, 100 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMLFABP[U-99% 13C; U-99% 15N]1
50 mMsodium phosphate1
0.02 %sodium azide1
5 uMEDTA1
100 %D2O1
3 %oleate1
100 mMsodium chloride1
0.7 mMLFABP[U-99% 15N]2
50 mMsodium phosphate2
0.02 %sodium azide2
5 uMEDTA2
98 %D2O2
3 %oleate[U-99% 13C]2
100 mMsodium chloride2
0.7 mMLFABP[U-99% 13C; U-99% 15N]3
50 mMsodium phosphate3
0.02 %sodium azide3
5 uMEDTA3
5 %D2O3
3 %oleate3
100 mMsodium chloride3
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRView5Johnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRView5Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRView5Johnson, One Moon Scientificpeak picking
VNMR6.1CVariancollection
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichgraphic display
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
ProcheckLaskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Thstructure analysis
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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