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万見
- PDB-2jtc: 3D structure and backbone dynamics of SPE B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jtc
タイトル3D structure and backbone dynamics of SPE B
要素Streptopain
キーワードHYDROLASE / dynamics / loop movement / Streptopain / Protease / Secreted / Thiol protease / Toxin / Virulence / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


streptopain / symbiont-induced defense-related programmed cell death / symbiont-mediated suppression of host autophagy / symbiont-mediated evasion of host immune response / host cell cytosol / protein maturation / toxin activity / host extracellular space / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis ...streptopain / symbiont-induced defense-related programmed cell death / symbiont-mediated suppression of host autophagy / symbiont-mediated evasion of host immune response / host cell cytosol / protein maturation / toxin activity / host extracellular space / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Spi protease inhibitor / Spi protease inhibitor / Peptidase C10, streptopain / Peptidase C10, streptopain superfmaily / Peptidase C10 family / Streptopain (SpeB) / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Streptococcus pyogenes serotype M1 (化膿レンサ球菌)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
データ登録者Chuang, W. / Wang, C. / Houng, H. / Chen, C. / Wang, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Solution structure and backbone dynamics of streptopain: insight into diverse substrate specificity.
著者: Wang, C.C. / Houng, H.C. / Chen, C.L. / Wang, P.J. / Kuo, C.F. / Lin, Y.S. / Wu, J.J. / Lin, M.T. / Liu, C.C. / Huang, W. / Chuang, W.J.
履歴
登録2007年7月26日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Streptopain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5651
ポリマ－27,5651
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #5closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Streptopain / Streptococcal cysteine proteinase / Streptococcus peptidase A / SPP / Exotoxin type B / SPE B


分子量: 27565.439 Da / 分子数: 1 / 変異: C192S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pyogenes serotype M1 (化膿レンサ球菌)
株: A-20 (M1T1) / 遺伝子: speB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P0C0J1, streptopain

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-1H TOCSY
1322D 1H-1H NOESY
1433D HNCO
1533D HNCA
1633D HN(CO)CA
1733D HN(CA)CB
1833D CBCA(CO)HN
19215N-edited TOCSY
110215N-edited NOESY
11133D (H)CCH-TOCSY
11233D 1H-13C NOESY
11333D (H)CCH-COSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12 mM [U-100% 15N] C47S, 50 mM phosphate buffer, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
22 mM [U-100% 15N] 28 kDa C192S mutant, 50 mM phosphate buffer, 100% D2O100% D2O
32 mM [U-99% 13C; U-99% 15N; 70% 2H] 28 kDa C192S mutant, 50 mM phosphate buffer, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2 mMC47S[U-100% 15N]1
50 mMphosphate buffer1
2 mM28 kDa C192S mutant[U-100% 15N]2
50 mMphosphate buffer2
2 mM28 kDa C192S mutant[U-99% 13C; U-99% 15N; 70% 2H]3
50 mMphosphate buffer3
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6 / 圧: ambient atm / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.185Brunger精密化
XwinNMR2.6Brukercollection
AURELIA3.1.7Brukerデータ解析
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 240 / Protein psi angle constraints total count: 0
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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