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- PDB-2jsx: Solution structure of the E. coli Tat proofreading chaperone prot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jsx
タイトルSolution structure of the E. coli Tat proofreading chaperone protein NapD
要素Protein napD
キーワードCHAPERONE / NapD / Tat / proofreading / protein / Cytoplasm
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein transport / signal sequence binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chaperone NapD, nitrate reductase assembly / NapD protein / Lrp/AsnC effector binding domain/regulation of amino acid metabolism (RAM) domain / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
Model detailsThe chaperone NapD adopts a ferredoxin-type fold, which is completely distinct from TorD. NapD ...The chaperone NapD adopts a ferredoxin-type fold, which is completely distinct from TorD. NapD represents a new family of twin-arginine signal peptide binding proteins.
データ登録者Spronk, C.A.E.M. / Vuister, G.W. / Sargent, F.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Structural diversity in twin-arginine signal peptide-binding proteins.
著者: Maillard, J. / Spronk, C.A.E.M. / Buchanan, G. / Lyall, V. / Richardson, D.J. / Palmer, T. / Vuister, G.W. / Sargent, F.
履歴
登録2007年7月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein napD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5471
ポリマ－10,5471
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100lowest restraint energy
代表モデルモデル #1lowest restraint energy

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要素

#1: タンパク質 Protein napD


分子量: 10546.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 遺伝子: napD / プラスミド: pQE70 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli K12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: P0A9I5

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D CBCA(CO)NH
1413D HBHA(CBCACO)NH
1513D HN(CA)HA
1613D 1H-15N NOESY
1713D 1H-13C NOESY
1813D 1H-13C NOESY aromatic
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D (H)CCH-TOCSY
11132D 1H-13C HSQC constant time

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] NapD, mM , mM , mM , 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.5 mM [U-100% 15N] NapD, mM , mM , mM , 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.5 mM [U-10% 13C; U-100% 15N] NapD, mM , mM , mM , 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMNapD[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.5 mMNapD[U-100% 15N]2
0.5 mMNapD[U-10% 13C; U-100% 15N]3
試料状態pH: 7.4 / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
XEASYC Bartels et al.データ解析
AtnosCandidHerrmann, T., G ntert, P. & W thrich, K.データ解析
CYANAP Guntert, C Mumenthaler and K Wuthrich構造決定
X-PLOR NIHCD Schwieters, JJ Kuszewski, N Tjandra and GM Clore精密化
WHAT IFG Vriend精密化
YASARAE. Krieger, Yasara Biosciences精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: Distance restraints were derived using AtnosCandid automated NOE assignment procedures. Restraints were loosened with 0.2Angstrom upper bound correction and used to calculate 100 structures ...詳細: Distance restraints were derived using AtnosCandid automated NOE assignment procedures. Restraints were loosened with 0.2Angstrom upper bound correction and used to calculate 100 structures using simulated annealing in XPLOR-NIH, followed by refinement in explicit solvent.
代表構造選択基準: lowest restraint energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: lowest restraint energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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