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- PDB-2js0: Solution structure of second SH3 domain of adaptor Nck -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2js0
タイトルSolution structure of second SH3 domain of adaptor Nck
要素Cytoplasmic protein NCK1
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH3 domain / adaptor / signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cap-dependent translational initiation / regulation of translation initiation in response to endoplasmic reticulum stress / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein phosphatase type 1 complex / positive regulation of cap-independent translational initiation / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / signal complex assembly ...positive regulation of cap-dependent translational initiation / regulation of translation initiation in response to endoplasmic reticulum stress / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein phosphatase type 1 complex / positive regulation of cap-independent translational initiation / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / signal complex assembly / Activation of RAC1 / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / vesicle membrane / lamellipodium assembly / positive regulation of actin filament polymerization / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / RHOV GTPase cycle / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / RHOU GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / ephrin receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of T cell proliferation / signaling adaptor activity / ephrin receptor binding / antiviral innate immune response / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Downstream signal transduction / protein sequestering activity / response to endoplasmic reticulum stress / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / T cell activation / regulation of cell migration / actin filament organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / molecular condensate scaffold activity / PKR-mediated signaling / positive regulation of neuron projection development / receptor tyrosine kinase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cell-cell junction / cell migration / signaling receptor complex adaptor activity / protein-macromolecule adaptor activity / Potential therapeutics for SARS / ribosome / cadherin binding / protein domain specific binding / signaling receptor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nck1, SH3 domain 1 / Nck1, SH3 domain 2 / Nck1, SH3 domain 3 / Nck1, SH2 domain / Cytoplasmic protein NCK / : / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain ...Nck1, SH3 domain 1 / Nck1, SH3 domain 2 / Nck1, SH3 domain 3 / Nck1, SH2 domain / Cytoplasmic protein NCK / : / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SH2/SH3 adapter protein NCK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Hake, M.J. / Choowongkomon, K. / Carlin, C.R. / Sonnichsen, F.D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Specificity determinants of a novel Nck interaction with the juxtamembrane domain of the epidermal growth factor receptor.
著者: Hake, M.J. / Choowongkomon, K. / Kostenko, O. / Carlin, C.R. / Sonnichsen, F.D.
履歴
登録2007年6月29日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic protein NCK1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9911
ポリマ－6,9911
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Cytoplasmic protein NCK1 / NCK adaptor protein 1 / SH2/SH3 adaptor protein NCK-alpha


分子量: 6990.797 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCK1, NCK / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P16333

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C NOESY
1312D 1H-1H NOESY
1412D 1H-15N HSQC
1512D 1H-13C HSQC
1613D HNCO
1713D HN(CA)CB
1813D CBCA(CO)NH
1913D H(CCO)NH
11013D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細内容: 0.5-1.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Nck1-2, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM sodium azide, 1 mM EDTA, 4 mM DTT, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMNck1-2[U-99% 13C; U-99% 15N]1
20 mMsodium phosphate1
100 mMsodium chloride1
2 mMsodium azide1
1 mMEDTA1
4 mMDTT1
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6.1 / 圧: AMBIENT / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA5002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRView5.2.1Johnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRView5.2.1Johnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRView5.2.1Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readwater refinement
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 662 / NOE intraresidue total count: 238 / NOE long range total count: 259 / NOE medium range total count: 40 / NOE sequential total count: 125
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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