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万見
- PDB-2jrf: Solution NMR structure of Tubulin polymerization-promoting protei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jrf
タイトルSolution NMR structure of Tubulin polymerization-promoting protein family member 3 from Homo sapiens. Northeast Structural Genomics target HR387.
要素Tubulin polymerization-promoting protein family member 3
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / solution NMR structure / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule bundle formation / positive regulation of protein polymerization / microtubule polymerization / decidualization / embryo implantation / tubulin binding / microtubule / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
P25-alpha / p25-alpha / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin polymerization-promoting protein family member 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Aramini, J.M. / Rossi, P. / Shastry, R. / Nwosu, C. / Cunningham, K. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Rajan, P.K. / Acton, T.B. ...Aramini, J.M. / Rossi, P. / Shastry, R. / Nwosu, C. / Cunningham, K. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Rajan, P.K. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR structure of Tubulin polymerization-promoting protein family member 3 from Homo sapiens.
著者: Aramini, J.M. / Rossi, P. / Shastry, R. / Nwosu, C. / Cunningham, K. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Rajan, P.K. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2007年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site
Remark 999 SEQUENCE AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE CONFLICT AT POSITION 7 IS A CLONING ARTIFACT DUE TO ... SEQUENCE AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE CONFLICT AT POSITION 7 IS A CLONING ARTIFACT DUE TO SEQUENCE ANNOTATION ERROR.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin polymerization-promoting protein family member 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0741
ポリマ－20,0741
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tubulin polymerization-promoting protein family member 3


分子量: 20073.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: The protein is a monomer by gel filtration and static light scattering.
遺伝子: TPPP3 / プラスミド: HR387-21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)MK / 参照: UniProt: Q9BW30

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D 1H-15N NOESY
1413D 1H-13C NOESY
1513D 1H-13C NOESY aromatic
1613D HNCO
1713D HN(CA)CO
1813D HN(COCA)CB
1913D HN(CA)CB
11013D C(CO)NH-TOCSY
11113D CCH-TOCSY
11213D CCH-TOCSY aromatic
11313D (H)CCH-COSY
11413D HNHA
11513D (H)CCH-TOCSY
11622D 1H-13C HSQC high res.
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATED BACKBONE ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOASSIGN, AND THE SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. ...Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATED BACKBONE ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOASSIGN, AND THE SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. AUTOMATIC NOESY ASSIGNMENTS AS WELL AS DISTANCE AND HYDROGEN BOND CONSTRAINTS WERE DETERMINED USING AUTOSTRUCTURE. DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS WERE OBTAINED FROM TALOS. COMPLETENESS OF NMR ASSIGNMENTS (EXCLUDING C-TERMINAL HHHHHH): BACKBONE, 98.1%, SIDE CHAIN, 88.3%, AROMATICS, 91.8%, STEREOSPECIFIC METHYL, 65.0%. FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS (FOR RESIDUES 1 TO 178, PSVS 1.3), WHERE ORDERED RESIDUES [S(PHI) + S(PSI) > 1.8] COMPRISE: 9-19,23-24,28-45,53-62,69-86,92-103: (A) RMSD (ORDERED RESIDUES): BB, 0.6, HEAVY ATOM, 1.1. (B) RAMACHANDRAN STATISTICS FOR ORDERED RESIDUES: MOST FAVORED, 95.0%, ADDITIONALLY ALLOWED, 5.0%, GENEROUSLY ALLOWED, 0.0%, DISALLOWED, 0.0%. (C) PROCHECK SCORES FOR ORDERED RESIDUES (RAW/Z-): PHI-PSI, 0.26/1.34, ALL, 0.18/1.06. (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z-): 12.78/-0.67. (E) RPF SCORES FOR GOODNESS OF FIT TO NOESY DATA (RESIDUES 1-178): RECALL, 0.972, PRECISION, 0.878, F-MEASURE, 0.922, DP-SCORE, 0.726. THE C-TERMINAL HIS TAG RESIDUES OF THE PROTEIN (HHHHHH) WERE INCLUDED IN ALL STRUCTURE CALCULATIONS BUT HAVE BEEN OMITTED FROM THIS DEPOSITION. COORDINATES FOR THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT WELL DETERMINED (S(PHI) + S(PSI) < 1.8): 1-8,20-22,25-27,46-52,63-68,87-91,104-178

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.04 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM ammonium acetate, 100 mM sodium chloride, 10 mM DTT, 5 mM calcium chloride, 0.02 % sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.7 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM ammonium acetate, 100 mM sodium chloride, 10 mM DTT, 5 mM calcium chloride, 0.02 % sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.04 mMhr387[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMammonium acetate1
100 mMsodium chloride1
10 mMDTT1
5 mMcalcium chloride1
0.02 %sodium azide1
0.7 mMhr387[U-5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMammonium acetate2
10 mMDTT2
5 mMcalcium chloride2
0.02 %sodium azide2
試料状態イオン強度: 100 mM / pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
AutoAssign2.4.0Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
Sparky3.11Goddardpeak picking
Sparky3.11Goddardデータ解析
AutoStructure2.1.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
X-PLOR NIH2.11.2Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.11.2Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
PSVS1.3Bhattacharya and Montelioneデータ解析
PSVS1.3Bhattacharya and Montelionestructure validation
PdbStat5Tejero and Montelionepdb analysis
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angle constraints
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1554 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 120 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 74 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (11.4 CONSTRAINTS ...詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1554 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 120 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 74 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (11.4 CONSTRAINTS PER RESIDUE, 2.6 LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE, COMPUTED FOR RESIDUES 1 TO 178 BY PSVS 1.3). STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING AUTOSTRUCTURE (XPLOR-NIH). AFTER A FINAL XPLOR CALCULATION USING THE CONSTRAINTS DERIVED FROM AUTOSTRUCTURE, THE 20 LOWEST ENERGY STRUCTURES OUT OF 100 WERE FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYANMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER (CNS).
NMR constraintsNOE constraints total: 1554 / NOE intraresidue total count: 317 / NOE long range total count: 392 / NOE medium range total count: 405 / NOE sequential total count: 440
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 0.4 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.24 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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