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万見
- PDB-2jo8: Solution structure of C-terminal domain of human mammalian steril... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jo8
タイトルSolution structure of C-terminal domain of human mammalian sterile 20-like kinase 1 (MST1)
要素Serine/threonine-protein kinase 4
キーワードTRANSFERASE / protein / c-terminal domain / human mammalian sterile 20-like kinase 1 / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hepatocyte apoptotic process / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of hippo signaling / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / endocardium development / negative regulation of organ growth ...positive regulation of hepatocyte apoptotic process / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of hippo signaling / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / endocardium development / negative regulation of organ growth / hippo signaling / Signaling by Hippo / organ growth / branching involved in blood vessel morphogenesis / hepatocyte apoptotic process / regulation of MAPK cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of fat cell differentiation / canonical Wnt signaling pathway / keratinocyte differentiation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / protein serine/threonine kinase activator activity / central nervous system development / epithelial cell proliferation / protein tetramerization / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell morphogenesis / protein import into nucleus / negative regulation of epithelial cell proliferation / peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of protein phosphorylation / protein autophosphorylation / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein stabilization / intracellular signal transduction / nuclear body / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / magnesium ion binding / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mst1 SARAH domain / C terminal SARAH domain of Mst1 / SARAH domain / SARAH domain profile. / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / : / p53-like tetramerisation domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular ...Mst1 SARAH domain / C terminal SARAH domain of Mst1 / SARAH domain / SARAH domain profile. / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / : / p53-like tetramerisation domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Hwang, E. / Ryu, K.-S. / Paakkonen, K. / Guntert, P. / Cheong, H.-K. / Lim, D.-S. / Lee, J.O. / Jeon, Y.H. / Cheong, C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Structural insight into dimeric interaction of the SARAH domains from Mst1 and RASSF family proteins in the apoptosis pathway
著者: Hwang, E. / Ryu, K.-S. / Paakkonen, K. / Guntert, P. / Cheong, H.-K. / Lim, D.-S. / Lee, J.-O. / Jeon, Y.H. / Cheong, C.
履歴
登録2007年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase 4
B: Serine/threonine-protein kinase 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2402
ポリマ－12,2402
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase 4 / STE20-like kinase MST1 / MST-1 / Mammalian STE20-like protein kinase 1 / Serine/threonine-protein kinase Krs-2


分子量: 6119.969 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal SARAH domain, database residues 432-480 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STK4, MST1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q13043, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D CBCA(CO)NH
1213D CBCANH
1313D HN(CA)CO
1413D HNCO
1513D HNCA
1613D HBHA(CO)NH
1713D H(CCO)NH
1813D C(CCO)NH
1913D (H)CCH-COSY
11013D CCH-TOCSY
11113D (H)CCH-TOCSY
11213D 1H-15N NOESY
11313D 1H-13C NOESY
11412D 1H-15N HSQC
11512D 1H-13C HSQC
11613D filter-edited 1H-15N NOESY
11713D filter-edited 1H-13C NOESY
11812D IPAP-1H-15N HSQC

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-13C; U-15N] c-terminal domain of Mammalian sterile 20-like kinase 1, 100 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 25 mM HEPES, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMc-terminal domain of Mammalian sterile 20-like kinase 1[U-13C; U-15N]1
100 mMsodium chloride1
2 mMDTT1
25 mMHEPES1
試料状態イオン強度: 125 / pH: 7 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker Avance IIBrukerAVANCE II9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1P.GUNTERT ET AL.chemical shift assignment
CYANA2.1P.GUNTERT ET AL.構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
OPALLuginbuhl, Guntert, Billeter and Wuthrich精密化
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angle restraints
TopSpinBruker Biospincollection
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1751 / NOE intraresidue total count: 144 / NOE long range total count: 160 / NOE medium range total count: 360 / NOE sequential total count: 1077 / Protein phi angle constraints total count: 41 / Protein psi angle constraints total count: 41
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum upper distance constraint violation: 2 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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