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- PDB-2jnk: Solution structure of a dockerin-containing modular pair from a f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jnk
タイトルSolution structure of a dockerin-containing modular pair from a family 84 glycoside hydrolase
要素Hyalurononglucosaminidase
キーワードHYDROLASE / calcium-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


hyaluronoglucosaminidase / hyalurononglucosaminidase activity / carbohydrate derivative metabolic process / polysaccharide catabolic process / beta-N-acetylglucosaminidase activity / toxin activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
AF1782-like / : / Hyaluronidase post-catalytic domain-like / Type 1 dockerin domain / Dockerin domain / FIVAR domain / Beta-N-acetylglucosaminidase / beta-N-acetylglucosaminidase / Glycosyl hydrolases family 84 (GH84) domain profile. / : ...AF1782-like / : / Hyaluronidase post-catalytic domain-like / Type 1 dockerin domain / Dockerin domain / FIVAR domain / Beta-N-acetylglucosaminidase / beta-N-acetylglucosaminidase / Glycosyl hydrolases family 84 (GH84) domain profile. / : / Beta-hexosaminidase, bacterial type, N-terminal / Glycosyl hydrolase family 20, domain 2 / Beta-hexosaminidase-like, domain 2 / Dockerin domain / Dockerin domain profile. / Dockerin type I domain / Dockerin type I repeat / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Dockerin domain superfamily / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Galactose-binding-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / Glycoside hydrolase superfamily / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Hyaluronoglucosaminidase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Chitayat, S. / Adams, J.J. / Bayer, E.A. / Smith, S.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2008
タイトル: The solution structure of the C-terminal modular pair from Clostridium perfringens mu-toxin reveals a noncellulosomal dockerin module
著者: Chitayat, S. / Adams, J.J. / Furness, H.S. / Bayer, E.A. / Smith, S.P.
履歴
登録2007年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年12月21日Group: Structure summary
改定 1.32020年2月5日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.deposit_site
改定 1.52024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hyalurononglucosaminidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5101
ポリマ-15,5101
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Hyalurononglucosaminidase / Hyaluronidase / Mu toxin


分子量: 15509.958 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 1498-1628 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
遺伝子: nagH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26831, hyaluronoglucosaminidase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HNCO
1413D HN(CA)CB
1513D H(CCO)NH
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D HNHA
1813D 1H-13C NOESY
1913D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細内容: 1mM protein, 25 mM HEPES, 50 mM sodium chloride, 5 mM Calclium chloride, 0.5 mM DSS, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
25 mMHEPES1
50 mMsodium chloride1
10 %D2O[U-100% 2H]1
5 mMCalclium chloride1
0.5 mMDSS1
試料状態pH: 6.5 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRView5.2.2Johnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRView5.2.2Johnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: 1000 molecular dynamic steps
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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