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万見
- PDB-2jm1: Structures and chemical shift assignments for the ADD domain of t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jm1
タイトルStructures and chemical shift assignments for the ADD domain of the ATRX protein
要素Transcriptional regulator ATRX
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / ADD domain
機能・相同性
機能・相同性情報


post-embryonic forelimb morphogenesis / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome, subtelomeric region / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / Sertoli cell development / meiotic spindle organization / cellular response to hydroxyurea ...post-embryonic forelimb morphogenesis / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome, subtelomeric region / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / Sertoli cell development / meiotic spindle organization / cellular response to hydroxyurea / DNA translocase activity / chromo shadow domain binding / positive regulation of telomere maintenance / condensed chromosome, centromeric region / protein localization to chromosome, telomeric region / ATP-dependent chromatin remodeler activity / nuclear chromosome / seminiferous tubule development / replication fork processing / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin / pericentric heterochromatin / forebrain development / Inhibition of DNA recombination at telomere / methylated histone binding / helicase activity / multicellular organism growth / PML body / chromatin DNA binding / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / spermatogenesis / DNA helicase / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / nuclear body / chromatin remodeling / DNA repair / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ATRX, ADD domain / : / Cysteine Rich ADD domain / ADD domain / ADD domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain ...ATRX, ADD domain / : / Cysteine Rich ADD domain / ADD domain / ADD domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcriptional regulator ATRX
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Yang, J. / Neuhaus, D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2007
タイトル: Structural consequences of disease-causing mutations in the ATRX-DNMT3-DNMT3L (ADD) domain of the chromatin-associated protein ATRX.
著者: Argentaro, A. / Yang, J.C. / Chapman, L. / Kowalczyk, M.S. / Gibbons, R.J. / Higgs, D.R. / Neuhaus, D. / Rhodes, D.
履歴
登録2006年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site
改定 1.52024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcriptional regulator ATRX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4144
ポリマ－16,2181
非ポリマー1963
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)32 / 100lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Transcriptional regulator ATRX / ATP-dependent helicase ATRX / X-linked helicase II / X-linked nuclear protein / XNP / Znf- HX


分子量: 16217.552 Da / 分子数: 1 / 断片: ADD domain, residues 159-296 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATRX, RAD54L, XH2 / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 Rosetta pLysS
参照: UniProt: P46100, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D NOESY
1313D 1H-15N NOESY
1413D HNHB
1522D 1H-15N HSQC
1622D 1H-13C HSQC
1723D HN(CA)CB
1823D HN(COCA)CB
1923D HNCA
11023D HN(CO)CA
1112HNHAHB
1122HN(CO)HAHB
11323D (H)CCH-TOCSY
11423D (H)CCH-COSY
11523D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7 mM [U-15N] ADD domain 156-296, 20 mM TRIS, 1 mM DTT, 100 uM zinc chloride, 0.5 M sodium chloride, 93% H2O, 7% D2O93% H2O/7% D2O
20.35 mM [U-13C; U-15N] ADD domain 156-296, 20 mM TRIS, 1 mM DTT, 100 uM zinc chloride, 0.5 M sodium chloride, 93% H2O, 7% D2O93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMADD domain 156-296[U-15N]1
20 mMTRISnone1
1 mMDTTnone1
100 uMzinc chloridenone1
0.5 Msodium chloridenone1
0.3 mMADD domain 156-296[U-13C; U-15N]2
20 mMTRISnone2
1 mMDTTnone2
100 uMzinc chloridenone2
0.5 Msodium chloridenone2
試料状態イオン強度: 0.5 / pH: 6.7 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker DRXBrukerDRX5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5Bruker Biospincollection
XwinNMR3.5Bruker Biospin解析
SparkyT Goddardデータ解析
SparkyT Goddardpeak picking
X-PLOR3.8AT Brunger構造決定
X-PLOR3.8AT Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: lowest energy / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 32 / Maximum upper distance constraint violation: 0.27 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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