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万見
- PDB-2jk4: Structure of the human voltage-dependent anion channel -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jk4
タイトルStructure of the human voltage-dependent anion channel
要素VOLTAGE-DEPENDENT ANION-SELECTIVE CHANNEL PROTEIN 1
キーワードTRANSPORT / VDAC / PORIN / MEMBRANE / APOPTOSIS / MITOCHONDRION OUTER MEMBRANE / MITOCHONDRIAL OUTER MEMBRANE / MEMBRANE PROTEIN / HOST-VIRUS INTERACTION / ION TRANSPORT / TRANSMEMBRANE / PHOSPHOPROTEIN / ACETYLATION / MITOCHONDRION / CELL MEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of calcium import into the mitochondrion / positive regulation of type 2 mitophagy / voltage-gated monoatomic anion channel activity / mitochondrial transmembrane transport / neuron-neuron synaptic transmission / Mitochondrial calcium ion transport / regulation of autophagy of mitochondrion / calcium import into the mitochondrion / ceramide binding / mitochondrial permeability transition pore complex ...negative regulation of calcium import into the mitochondrion / positive regulation of type 2 mitophagy / voltage-gated monoatomic anion channel activity / mitochondrial transmembrane transport / neuron-neuron synaptic transmission / Mitochondrial calcium ion transport / regulation of autophagy of mitochondrion / calcium import into the mitochondrion / ceramide binding / mitochondrial permeability transition pore complex / Mitochondrial protein import / phosphatidylcholine binding / Pyruvate metabolism / oxysterol binding / monoatomic anion transport / pyruvate metabolic process / lipid transport / porin activity / cholesterol binding / pore complex / mitochondrial nucleoid / behavioral fear response / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / epithelial cell differentiation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / learning / mitochondrial membrane / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / Ub-specific processing proteases / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / synapse / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / protein kinase binding / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic mitochondrial porin signature. / Porin, eukaryotic type / Eukaryotic porin/Tom40 / Eukaryotic porin / Porin domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-selective voltage-gated ion channel VDAC1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Bayrhuber, M. / Meins, T. / Habeck, M. / Becker, S. / Giller, K. / Villinger, S. / Vonrhein, C. / Griesinger, C. / Zweckstetter, M. / Zeth, K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Structure of the Human Voltage-Dependent Anion Channel.
著者: Bayrhuber, M. / Meins, T. / Habeck, M. / Becker, S. / Giller, K. / Villinger, S. / Vonrhein, C. / Griesinger, C. / Zweckstetter, M. / Zeth, K.
履歴
登録2008年8月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VOLTAGE-DEPENDENT ANION-SELECTIVE CHANNEL PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1821
ポリマ－32,1821
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)77.990, 77.990, 167.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 VOLTAGE-DEPENDENT ANION-SELECTIVE CHANNEL PROTEIN 1 / VOLTAGE-DEPENDENT ANION CHANNEL ISOFORM 1 / VDAC-1 / HVDAC1 / OUTER MITOCHONDRIAL MEMBRANE PROTEIN ...VOLTAGE-DEPENDENT ANION CHANNEL ISOFORM 1 / VDAC-1 / HVDAC1 / OUTER MITOCHONDRIAL MEMBRANE PROTEIN PORIN 1 / PLASMALEMMAL PORIN / PORIN 31HL / PORIN 31HM / HUMAN VDAC


分子量: 32181.988 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-283 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P21796

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 73 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M MAGNESIUM CHLORIDE HEXAHYDRATE, 0.1 M HEPES SODIUM PH 7.5, 30% V/V POLYETHYLENE GLYCOL 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9537
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.1→43 Å / Num. obs: 4887 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 16.8 % / Biso Wilson estimate: 175.334 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 4.1→4.3 Å / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNT精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXDSOLOMON SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 4.1→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3873 477 10 %RANDOM
Rwork0.325 ---
obs0.3314 4840 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 179.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.60559481 Å20 Å20 Å2
2---8.60559481 Å20 Å2
3---17.21118962 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.1→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2207 0 0 0 2207
LS精密化 シェル解像度: 4.1→4.35 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 81 11.76 %
Rwork0.2223 608 -
all0.2235 689 -
obs--97.98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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