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万見
- PDB-2ji5: Structure of UMP kinase from Pyrococcus furiosus complexed with UTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ji5
タイトルStructure of UMP kinase from Pyrococcus furiosus complexed with UTP
要素URIDYLATE KINASE
キーワードTRANSFERASE / AMINO ACID KINASE / PHOSPHOTRANSPHERASE / ALLOSTERIC REGULATION / PYRIMIDINE METABOLISM / KINASE / UMP KINASE / URIDYLATE KINASE / PYRIMIDINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


UMP kinase / UMP kinase activity / 'de novo' CTP biosynthetic process / UDP biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Uridylate kinase, archaeal/spirochete, putative / Uridylate kinase / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / Uridylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種PYROCOCCUS FURIOSUS (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Marco-Marin, C. / Rubio, V.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Structure of Ump Kinase from Pyrococcus Furiosus Complexed with Utp
著者: Marco-Marin, C. / Rubio, V.
履歴
登録2007年2月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: URIDYLATE KINASE
B: URIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4984
ポリマ－49,5302
非ポリマー9682
水18010
1
A: URIDYLATE KINASE
B: URIDYLATE KINASE
ヘテロ分子

A: URIDYLATE KINASE
B: URIDYLATE KINASE
ヘテロ分子

A: URIDYLATE KINASE
B: URIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,49412
ポリマ－148,5896
非ポリマー2,9056
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_566z,-x+1,-y+11
crystal symmetry operation12_665-y+1,-z+1,x1
Buried area21670 Å2
ΔGint-91.5 kcal/mol
Surface area57600 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)144.943, 144.943, 144.943
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.44518, 0.84925, 0.28388), (0.84744, 0.29718, 0.43992), (0.28924, 0.43641, -0.85199)
ベクター: -28.69535, 8.42403, 30.45067)

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要素

#1: タンパク質 URIDYLATE KINASE / UK / URIDINE MONOPHOSPHATE KINASE / UMP KINASE


分子量: 24764.836 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PYROCOCCUS FURIOSUS (古細菌) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q8U122, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの
#2: 化合物 ChemComp-UTP / URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 484.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N2O15P3 / コメント: UTP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 195 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 195 TO THR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 3.5 M SODIUM FORMATE, pH 8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM16 / 波長: 0.97946
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月3日 / 詳細: TOROIDAL MIRRORS
放射モノクロメーター: SILICON (111) CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→72.55 Å / Num. obs: 9813 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1.6 / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 2.45→2.58 Å / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BMU

2bmu


解像度: 2.45→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.6
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2538 -5 %RANDOM
Rwork0.2094 ---
obs0.2094 9813 100 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3300 0 58 10 3368
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.46
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.58 Å / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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