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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2jdw | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE AND MECHANISM OF L-ARGININE: GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE: A MITOCHONDRIAL ENZYME INVOLVED IN CREATINE BIOSYNTHESIS | ||||||
![]() | L-ARGININE\:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE | ||||||
![]() | TRANSFERASE / CREATINE BIOSYNTHESIS / CATALYTIC TRIAD / REACTION MECHANISM / NOVEL FOLD / FIVEFOLD PSEUDOSYMMETRY | ||||||
機能・相同性 | ![]() glycine amidinotransferase / glycine amidinotransferase activity / amidinotransferase activity / creatine metabolic process / Creatine metabolism / creatine biosynthetic process / muscle atrophy / mitochondrial intermembrane space / positive regulation of cold-induced thermogenesis / mitochondrial inner membrane ...glycine amidinotransferase / glycine amidinotransferase activity / amidinotransferase activity / creatine metabolic process / Creatine metabolism / creatine biosynthetic process / muscle atrophy / mitochondrial intermembrane space / positive regulation of cold-induced thermogenesis / mitochondrial inner membrane / learning or memory / mitochondrion / extracellular exosome 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Humm, A. / Fritsche, E. / Steinbacher, S. / Huber, R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure and mechanism of human L-arginine:glycine amidinotransferase: a mitochondrial enzyme involved in creatine biosynthesis. 著者: Humm, A. / Fritsche, E. / Steinbacher, S. / Huber, R. #1: ![]() タイトル: Structure and Reaction Mechanism of L-Arginine:Glycine Amidinotransferase 著者: Humm, A. / Fritsche, E. / Steinbacher, S. #2: ![]() タイトル: Substrate Binding and Catalysis by L-Arginine:Glycine Amidinotransferase--A Mutagenesis and Crystallographic Study 著者: Fritsche, E. / Humm, A. / Huber, R. #3: ![]() タイトル: Recombinant Expression and Isolation of Human L-Arginine:Glycine Amidinotransferase and Identification of its Active-Site Cysteine Residue 著者: Humm, A. / Fritsche, E. / Mann, K. / Gohl, M. / Huber, R. #4: ![]() タイトル: Bioincorporation of Telluromethionine Into Proteins: A Promising New Approach for X-Ray Structure Analysis of Proteins 著者: Budisa, N. / Karnbrock, W. / Steinbacher, S. / Humm, A. / Prade, L. / Neuefeind, T. / Moroder, L. / Huber, R. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 109.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 85.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 364.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 367.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 8.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 13.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 48521.367 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 64 - 423 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 解説: WITHOUT SIGNAL SEQUENCE (1-37) BUT WITH N-TERMINAL ATTACHED 6-HISTIDINE-TAG (14 RESIDUES) 細胞株: BL21 細胞内の位置: INTERMEMBRANE SPACE OF MITOCHONDRIA AND CYTOPLASM 遺伝子: AT38H / 器官: KIDNEY / Organelle: MITOCHONDRIA / プラスミド: PRSETAT38H / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOSOLIC / 遺伝子 (発現宿主): AT38H / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7 詳細: 1 PART OF AT38H (13-16 MG/ML) 2 PARTS OF PRECIPITANT (3% PEG 6000, 40 MM HEPES, 1MM GLUTATHIONE, PH7.0), SEVERAL DAYS AT ROOM TEMPERATURE, MACRO SEEDING. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used to seeding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 290 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月1日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→8 Å / Num. obs: 40478 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.19 % / Rmerge(I) obs: 0.087 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.12 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.424 / % possible all: 96.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ISOMORPHOUS WITH PDB ENTRY 1JDW 開始モデル: PDB ENTRY 1JDW 解像度: 2.1→8 Å / σ(F): 0 /
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原子変位パラメータ | Biso mean: 26.22 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.12 Å / Total num. of bins used: 30 /
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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