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- PDB-3jdw: CRYSTAL STRUCTURE AND MECHANISM OF L-ARGININE: GLYCINE AMIDINOTRA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jdw
タイトルCRYSTAL STRUCTURE AND MECHANISM OF L-ARGININE: GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE: A MITOCHONDRIAL ENZYME INVOLVED IN CREATINE BIOSYNTHESIS
要素L-ARGININE\:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / CREATINE BIOSYNTHESIS / CATALYTIC TRIAD / REACTION MECHANISM / NOVEL FOLD / FIVEFOLD PSEUDOSYMMETRY
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine amidinotransferase / glycine amidinotransferase activity / amidinotransferase activity / creatine metabolic process / creatine biosynthetic process / muscle atrophy / Creatine metabolism / mitochondrial intermembrane space / positive regulation of cold-induced thermogenesis / learning or memory ...glycine amidinotransferase / glycine amidinotransferase activity / amidinotransferase activity / creatine metabolic process / creatine biosynthetic process / muscle atrophy / Creatine metabolism / mitochondrial intermembrane space / positive regulation of cold-induced thermogenesis / learning or memory / mitochondrial inner membrane / mitochondrion / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Glycine/inosamine-phosphate amidinotransferase / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / 5-stranded Propeller / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-ornithine / Glycine amidinotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / ISOMORPHOUS WITH PDB ENTRY 1JDW / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Humm, A. / Fritsche, E. / Steinbacher, S. / Huber, R.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure and mechanism of human L-arginine:glycine amidinotransferase: a mitochondrial enzyme involved in creatine biosynthesis.
著者: Humm, A. / Fritsche, E. / Steinbacher, S. / Huber, R.
#1: ジャーナル: Biol.Chem.Hoppe-Seyler / 年: 1997
タイトル: Structure and Reaction Mechanism of L-Arginine:Glycine Amidinotransferase
著者: Humm, A. / Fritsche, E. / Steinbacher, S.
#2: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1997
タイトル: Substrate Binding and Catalysis by L-Arginine:Glycine Amidinotransferase--A Mutagenesis and Crystallographic Study
著者: Fritsche, E. / Humm, A. / Huber, R.
#3: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1997
タイトル: Recombinant Expression and Isolation of Human L-Arginine:Glycine Amidinotransferase and Identification of its Active-Site Cysteine Residue
著者: Humm, A. / Fritsche, E. / Mann, K. / Gohl, M. / Huber, R.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Bioincorporation of Telluromethionine Into Proteins: A Promising New Approach for X-Ray Structure Analysis of Proteins
著者: Budisa, N. / Karnbrock, W. / Steinbacher, S. / Humm, A. / Prade, L. / Neuefeind, T. / Moroder, L. / Huber, R.
履歴
登録1997年1月24日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / software / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _software.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-ARGININE\:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6542
ポリマ－48,5211
非ポリマー1321
水3,477193
1
A: L-ARGININE\:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: L-ARGININE\:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,3074
ポリマ－97,0432
非ポリマー2642
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.760, 83.760, 199.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 L-ARGININE\:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE / TRANSAMIDINASE / AT38


分子量: 48521.367 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 64 - 423 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: WITHOUT SIGNAL SEQUENCE (1-37) BUT WITH N-TERMINAL ATTACHED 6-HISTIDINE-TAG (14 RESIDUES)
細胞株: BL21
細胞内の位置: INTERMEMBRANE SPACE OF MITOCHONDRIA AND CYTOPLASM
遺伝子: AT38H / 器官: KIDNEY / Organelle: MITOCHONDRIA / プラスミド: PRSETAT38H / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOSOLIC / 遺伝子 (発現宿主): AT38H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P50440, glycine amidinotransferase
#2: 化合物 ChemComp-ORN / L-ornithine


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 132.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12N2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化pH: 7
詳細: 1 PART OF AT38H (13-16 MG/ML) 2 PARTS OF PRECIPITANT (3% PEG 6000, 40 MM HEPES, 1MM GLUTATHIONE, PH7.0), SEVERAL DAYS AT ROOM TEMPERATURE, MACRO SEEDING.
Temp details: room temp
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
113-15 mg/mlprotein1drop
23 %PEG60001reservoir
340 mMHEPES1reservoir
42 mMbeta-ME1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月11日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→8 Å / Num. obs: 25838 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.78 % / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル解像度: 2.4→2.43 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.287 / % possible all: 51.9
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 51.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MOSFLMV. 5.23データ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: ISOMORPHOUS WITH PDB ENTRY 1JDW
開始モデル: PDB ENTRY 1JDW

1jdw


解像度: 2.4→8 Å / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
詳細: RESIDUES 38 - 63 ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY
Rfactor反射数%反射
Rwork0.181 --
obs0.181 25838 93.1 %
原子変位パラメータBiso mean: 27.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2938 0 9 193 3140
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.62
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.11
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.42
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.43 Å / Total num. of bins used: 30 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.302 458 -
obs--51.9 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.11
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.42

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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