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万見
- PDB-2jdc: Glyphosate N-acetyltransferase bound to oxidized COA and sulfate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jdc
タイトルGlyphosate N-acetyltransferase bound to oxidized COA and sulfate
要素GLYPHOSATE N-ACETYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / GNAT / GLYPHOSATE / N-ACETYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OXIDIZED COENZYME A / Probable acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS LICHENIFORMIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Siehl, D.L. / Castle, L.A. / Gorton, R. / Keenan, R.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: The Molecular Basis of Glyphosate Resistance by an Optimized Microbial Acetyltransferase.
著者: Siehl, D.L. / Castle, L.A. / Gorton, R. / Keenan, R.J.
履歴
登録2007年1月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYPHOSATE N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5053
ポリマ－16,6251
非ポリマー8802
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.056, 48.911, 46.461
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2010-

HOH

21A-2017-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GLYPHOSATE N-ACETYLTRANSFERASE


分子量: 16624.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) BACILLUS LICHENIFORMIS (バクテリア)
解説: THE ENZYME IS A SHUFFLED VARIANT DERIVED FROM GENES DISCOVERED IN B. LICHENIFORMIS.
プラスミド: PQE80 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1 / 参照: UniProt: Q65LG7*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CAO / OXIDIZED COENZYME A


分子量: 783.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O17P3S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE N-TERMINAL METHIONINE RESIDUE IS DISORDERED IN THE ELECTRON DENSITY, AND WAS NOT MODELED. ...THE N-TERMINAL METHIONINE RESIDUE IS DISORDERED IN THE ELECTRON DENSITY, AND WAS NOT MODELED. SEQUENCE DATABASE: GENBANK DATABASE ACCESSION NUMBER: AY597417

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化pH: 4.6
詳細: 100 MM SODIUM ACETATE, PH 4.6 150-300 MM AMMONIUM SULFATE 20-25% PEG4000 2 MM ACETYL COA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.0072
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→32.2 Å / Num. obs: 19217 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.02 / Net I/σ(I): 47.9
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Mean I/σ(I) obs: 19 / % possible all: 75.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 2BSW

2bsw


解像度: 1.6→32.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 2.568 / SU ML: 0.042 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.115 / ESU R Free: 0.077 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. PARTIALLY DISORDERED SURFACE SIDECHAINS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY. DISORDERED OR RADIATION DAMAGED SURFACE SIDECHAIN ATOMS WERE MODELED AT 0.5 OCCUPANCY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.172 989 5.19 %RANDOM
Rwork0.148 ---
obs0.149 18217 96.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 11.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20.009 Å2
2---0.017 Å20 Å2
3----0.009 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→32.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1161 0 54 131 1346
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0211246
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4492.0161685
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1925146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.76523.10358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.38615214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9711510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2171
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021359
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.2210
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.2580
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.120.287
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.090.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1460.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4081.5936
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.59221148
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4913619
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1934.5536
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.194 62
Rwork0.116 999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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