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- PDB-2jc3: Structure of O-Acetylserine Sulfhydrylase B from Salmonella Typhi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jc3
タイトルStructure of O-Acetylserine Sulfhydrylase B from Salmonella Typhimurium
要素O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
キーワードTRANSFERASE / SULFHYDRYLASE / PYRIDOXAL PHOSPHATE / VITAMIN B6 DEPENDENT ENZYME / CYSTEINE BIOSYNTHESIS / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine synthase / cysteine biosynthetic process / cysteine synthase activity / cysteine biosynthetic process from serine / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cysteine synthase CysM / Cysteine synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Rossmann fold ...Cysteine synthase CysM / Cysteine synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Cysteine synthase B
類似検索 - 構成要素
生物種SALMONELLA TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Chattopadhyay, A. / Rabeh, W.M. / Speroni, F. / Meier, M. / Ivaninskii, S. / Mozzarelli, A. / Burkhard, P. / Cook, P.F.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Structure, Mechanism, and Conformational Dynamics of O-Acetylserine Sulfhydrylase from Salmonella Typhimurium: Comparison of a and B Isozymes.
著者: Chattopadhyay, A. / Meier, M. / Ivaninskii, S. / Burkhard, P. / Speroni, F. / Campanini, B. / Bettati, S. / Mozzarelli, A. / Rabeh, W.M. / Li, L. / Cook, P.F.
履歴
登録2006年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
B: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
C: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
D: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
E: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
F: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
G: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
H: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)263,41816
ポリマ－261,4418
非ポリマー1,9778
水11,313628
1
A: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
B: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,8544
ポリマ－65,3602
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
D: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,8544
ポリマ－65,3602
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
E: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
F: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,8544
ポリマ－65,3602
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
G: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
H: O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,8544
ポリマ－65,3602
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.052, 106.948, 112.107
Angle α, β, γ (deg.)95.59, 90.06, 117.61
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.94186, 0.31532, 0.11608), (0.31335, 0.69956, 0.6422), (0.1213, 0.64124, -0.75769)-0.39305, -6.0E-5, 0.01913
2given(0.39743, -0.87351, -0.2811), (-0.8539, -0.46422, 0.23529), (-0.33602, 0.14652, -0.93039)41.93711, 73.1962, 65.02917
3given(-0.67393, -0.6814, -0.28551), (0.69236, -0.44765, -0.5659), (0.25779, -0.57906, 0.77346)41.75765, 73.65274, 65.00638
4given(0.41956, -0.85835, -0.2953), (0.836, 0.49214, -0.2427), (0.35365, -0.14505, 0.92406)40.60934, 18.14099, 82.92822
5given(-0.70015, -0.66591, -0.2576), (-0.65962, 0.46517, 0.59035), (-0.27329, 0.58325, -0.76494)40.40276, 17.72482, 82.87394
6given(0.99995, -0.00974, -0.00199), (-0.0097, -0.99981, 0.01717), (-0.00215, -0.01715, -0.99985)51.62861, 9.85065, 36.2871
7given(-0.9458, 0.30612, 0.1084), (-0.29921, -0.6917, -0.65729), (-0.12623, -0.6541, 0.7458)51.23034, 9.84588, 36.21343

-
要素

#1: タンパク質
O-ACETYLSERINE SULFHYDRYLASE B / O-ACETYLSERINE / THIOL-LYASE B / CSASE B


分子量: 32680.082 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PLP (PYRIDOXAL 5'-PHOSPHATE) COVALENTLY LINKED TO K41
由来: (組換発現) SALMONELLA TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
プラスミド: WR-OASSB / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29848
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 628 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化pH: 6
詳細: PRECIPITANT: 1M NA-K TARTARATE BUFFER: 0.1 M MES, PH 6.0 PROTEIN CONCENTRATION: 23 MG/ML DROP VOLUME: 4 UL (TOTAL)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9511
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月15日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: LIQUID N2 COOLED FIXED- EXIT SI(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9511 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 179465 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 42.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 91.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OAS

1oas


解像度: 2.3→19.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 584917.47 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET USING AMPLITUDES
詳細: RESIDUES 294-302 DISORDERED IN ALL CHAINS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 8993 5 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 179453 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.004 Å2 / ksol: 0.37111 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.54 Å28.66 Å21.69 Å2
2--8.01 Å22.77 Å2
3----9.56 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17696 0 120 628 18444
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.07
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.041.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.172
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.432
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.632.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 1403 4.9 %
Rwork0.368 27022 -
obs--91 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PARAM.PLPTOPH.PLP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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