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- PDB-2jc2: The crystal structure of the natural F112L human sorcin mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jc2
タイトルThe crystal structure of the natural F112L human sorcin mutant
要素SORCIN
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / RYANODINE RECEPTOR INTERACTING PROTEIN / CALCIUM BINDING PROTEIN / NATURAL F112L SORCIN MUTANT / CALCIUM
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of relaxation of muscle / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / negative regulation of cardiac muscle contraction / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of cardiac muscle cell contraction / Sodium/Calcium exchangers / Reduction of cytosolic Ca++ levels / negative regulation of heart rate / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction ...regulation of relaxation of muscle / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / negative regulation of cardiac muscle contraction / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of cardiac muscle cell contraction / Sodium/Calcium exchangers / Reduction of cytosolic Ca++ levels / negative regulation of heart rate / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Ion transport by P-type ATPases / regulation of calcium ion transport / transcription regulator inhibitor activity / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel regulator activity / T-tubule / protein sequestering activity / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / sarcoplasmic reticulum / Stimuli-sensing channels / Z disc / calcium ion transport / protease binding / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / protein heterodimerization activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #900 / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Helix Hairpins / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Helix non-globular / EF-hand domain pair / Special / EF-hand, calcium binding motif ...Helix Hairpins - #900 / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Helix Hairpins / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Helix non-globular / EF-hand domain pair / Special / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Franceschini, S. / Ilari, A. / Colotti, G. / Chiancone, E.
引用
ジャーナル: Faseb J. / 年: 2008
タイトル: Molecular Basis for the Impaired Function of the Natural F112L Sorcin Mutant: X-Ray Crystal Structure, Calcium Affinity, and Interaction with Annexin Vii and the Ryanodine Receptor.
著者: Franceschini, S. / Ilari, A. / Verzili, D. / Zamparelli, C. / Antaramian, A. / Rueda, A. / Valdivia, H.H. / Chiancone, E. / Colotti, G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: The Crystal Structure of the Sorcin Calcium Binding Domain Provides a Model of Calcium-Dependent Processes in the Full Length Protein
著者: Ilari, A. / Johnson, K.A. / Nastopoulos, V. / Verzili, D. / Zamparelli, C. / Colotti, G. / Tsernoglou, D. / Chiancone, E.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of Calcium-Free Human Sorcin: A Member of the Penta-EF-Hand Protein Family
著者: Xie, X. / Dwyer, M.D. / Swenson, L. / Parker, M.H. / Botfield, M.C.
履歴
登録2006年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SORCIN
B: SORCIN
C: SORCIN
D: SORCIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,22210
ポリマ－86,6454
非ポリマー5766
水2,522140
1
A: SORCIN
B: SORCIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6115
ポリマ－43,3232
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4610 Å2
ΔGint-21.2 kcal/mol
Surface area24200 Å2
手法PQS
2
C: SORCIN
D: SORCIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6115
ポリマ－43,3232
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4730 Å2
ΔGint-20.3 kcal/mol
Surface area24100 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)64.385, 64.385, 314.837
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 33 - 198 / Label seq-ID: 33 - 198

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21CC
12BB
22DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.50028, 0.86586, -0.00026), (0.86586, -0.50028, -0.00031), (-0.0004, -7.0E-5, -1)
ベクター: -0.00514, 0.01559, -0.02023)

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要素

#1: タンパク質
SORCIN / 22 KDA PROTEIN / CP-22 / V19 / F112L HUMAN SORCIN MUTANT


分子量: 21661.320 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: HEART, MUSCLE, BRAIN AND ADRENAL MEDULLA / プラスミド: PET22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P30626
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PHE 112 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PHE 112 TO LEU ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PHE 112 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PHE 112 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, PHE 112 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, PHE 112 TO LEU
配列の詳細F112L IS A NATURAL HUMAN SORCIN MUTANT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.52 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.7 / 詳細: AMMONIUM SULFATE 1.0M, PH 5.7, 12% V/V DIOXANE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 25105 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 85.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JUO

1juo


解像度: 2.5→45.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 12.596 / SU ML: 0.287 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.059 / ESU R Free: 0.355 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES FROM M1 TO Q32 ARE MISSING IN THE STRUCTURE BECAUSE OF AN INSUFFICIENT ELECTRON DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 1230 5 %RANDOM
Rwork0.252 ---
obs0.254 23442 97.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20.01 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→45.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5182 0 30 140 5352
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0225306
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8511.957179
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.0415660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.66623.87261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.45615870
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.041542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0530.2780
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.024078
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1670.22454
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2910.23753
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.110.2183
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1470.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.120.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.261.53397
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.46625265
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.52932200
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.8424.51914
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / 数: 1292 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.030.05
2Btight positional00.05
1Atight thermal0.010.5
2Btight thermal0.010.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.359 85
Rwork0.307 1512

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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