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- PDB-2jak: Human PP2A regulatory subunit B56g -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jak
タイトルHuman PP2A regulatory subunit B56g
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2A 56 KDA REGULATORY SUBUNIT GAMMA ISOFORM
キーワードNUCLEAR PROTEIN / B56G / PP2A / PPP2R5C / PHOSPHORYLATION / PP2A REGULATORY SUBUNIT
機能・相同性
機能・相同性情報


protein phosphatase type 2A complex / protein phosphatase regulator activity / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated ...protein phosphatase type 2A complex / protein phosphatase regulator activity / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / CTLA4 inhibitory signaling / Platelet sensitization by LDL / protein phosphatase activator activity / chromosome, centromeric region / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Regulation of TP53 Degradation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of cell population proliferation / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Magnusdottir, A. / Stenmark, P. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Edwards, A. / Ericsson, U.B. / Flodin, S. / Flores, A. ...Magnusdottir, A. / Stenmark, P. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Edwards, A. / Ericsson, U.B. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / Holmberg Schiavone, L. / Hogbom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Lundgren, S. / Moche, M. / Nilsson, P. / Nyman, T. / Ogg, D. / Persson, C. / Sagemark, J. / Sundstrom, M. / Uppenberg, J. / Upsten, M. / Thorsell, A.G. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: Proteins / : 2009
タイトル: The Structure of the Pp2A Regulatory Subunit B56 Gamma: The Remaining Piece of the Pp2A Jigsaw Puzzle.
著者: Magnusdottir, A. / Stenmark, P. / Flodin, S. / Nyman, T. / Kotenyova, T. / Graslund, S. / Ogg, D. / Nordlund, P.
履歴
登録2006年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2A 56 KDA REGULATORY SUBUNIT GAMMA ISOFORM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8601
ポリマ-45,8601
非ポリマー00
30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)105.800, 105.800, 82.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2017-

HOH

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2A 56 KDA REGULATORY SUBUNIT GAMMA ISOFORM / PP2A / B SUBUNIT / B' GAMMA ISOFORM / PP2A / B SUBUNIT / B56 GAMMA ISOFORM / PP2A / B SUBUNIT / ...PP2A / B SUBUNIT / B' GAMMA ISOFORM / PP2A / B SUBUNIT / B56 GAMMA ISOFORM / PP2A / B SUBUNIT / PR61 GAMMA ISOFORM / PP2A / B SUBUNIT / R5 GAMMA ISOFORM / NY-REN-29 ANTIGEN / B56G


分子量: 45859.859 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 11-380 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13362
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
配列の詳細RESIDUES 11-380 WERE EXPRESSED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.6 %
結晶化詳細: 29% MPD 0.1M TRIS, PH 8.0 20MM L-PROLINE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.0689
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月7日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0689 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→22 Å / Num. obs: 16638 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 30.11
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0021精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SOLVE/RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→21.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 24.105 / SU ML: 0.241 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.415 / ESU R Free: 0.284 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 837 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.216 15799 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 67.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.88 Å2-0.44 Å20 Å2
2---0.88 Å20 Å2
3---1.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→21.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2676 0 0 17 2693
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222750
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021870
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3831.9713737
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95134567
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6975324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.25123.889126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.26315469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5231513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2421
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022974
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02567
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2490.2698
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.21857
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1950.21329
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.21335
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.250
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0410.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3040.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1520.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.921706
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3732686
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.92941208
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.72251051
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.371 66
Rwork0.292 1134
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
178.2041-21.434745.325432.7614-9.436726.6013-1.60.5308-4.8249-1.01621.2299-0.92191.1692-1.50650.37011.0518-0.10940.17240.69640.11971.0381-0.39616.0528.245
29.09671.1504-0.980411.3257-1.42195.13110.10980.174-1.07290.5256-0.79510.20021.0409-1.29270.68530.3194-0.50870.02340.5844-0.20580.2567-13.22226.2182.964
333.953615.84391.856726.72894.31961.71251.1748-1.9009-0.86733.3221-1.2848-1.61341.1332-0.56950.110.952-0.6552-0.32150.60080.43360.3693-0.99628.3413.798
47.60233.04-1.722416.06213.4197.22310.8116-0.2918-0.4351-0.081-1.4695-0.19750.7797-1.28760.6578-0.1023-0.26820.00460.4297-0.023-0.0583-6.77336.022.325
520.07710.12135.78418.58136.34545.75950.9833-2.0835-0.96971.962-0.8936-1.75921.5356-0.5154-0.08960.1528-0.3639-0.1910.32270.36530.12330.44337.238.857
65.08652.5505-0.792912.29081.81834.48220.316-0.3076-0.3388-0.7609-0.8358-0.38540.1152-0.74350.5198-0.24550.05690.01810.17590.0319-0.1901-2.38149.3310.527
7100.580469.680515.58620.392437.510652.44361.09362.13893.3226-4.9594-3.89741.9632-0.486-1.68422.80380.39350.5197-0.25260.99670.04810.1472-13.17564.269-6.929
82.3508-1.5189-0.817.92484.37634.85420.33920.71050.2007-0.4606-0.73150.3506-0.5662-0.91770.3923-0.14080.1223-0.04640.18850.026-0.1299-5.83271.8549.858
93.01732.7254-0.042512.9244.84094.77520.32070.01940.98760.4326-0.60650.6739-0.2583-1.08310.2857-0.07960.114-0.0032-0.070.03530.0313-8.02684.4324.112
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A30 - 38
2X-RAY DIFFRACTION2A39 - 73
3X-RAY DIFFRACTION3A74 - 83
4X-RAY DIFFRACTION4A84 - 135
5X-RAY DIFFRACTION5A136 - 151
6X-RAY DIFFRACTION6A152 - 211
7X-RAY DIFFRACTION7A212 - 216
8X-RAY DIFFRACTION8A217 - 340
9X-RAY DIFFRACTION9A341 - 374

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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