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- PDB-2j9i: Lengsin is a survivor of an ancient family of class I glutamine s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j9i
タイトルLengsin is a survivor of an ancient family of class I glutamine synthetases in eukaryotes that has undergone evolutionary re- engineering for a tissue-specific role in the vertebrate eye lens.
要素GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / catalytic activity / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 17 Å
データ登録者Wyatt, K. / White, H.E. / Wang, L. / Bateman, O.A. / Slingsby, C. / Orlova, E.V. / Wistow, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Lengsin is a survivor of an ancient family of class I glutamine synthetases re-engineered by evolution for a role in the vertebrate lens.
著者: Keith Wyatt / Helen E White / Luchun Wang / Orval A Bateman / Christine Slingsby / Elena V Orlova / Graeme Wistow /
要旨: Lengsin is a major protein of the vertebrate eye lens. It belongs to the hitherto purely prokaryotic GS I branch of the glutamine synthetase (GS) superfamily, but has no enzyme activity. Like the ...Lengsin is a major protein of the vertebrate eye lens. It belongs to the hitherto purely prokaryotic GS I branch of the glutamine synthetase (GS) superfamily, but has no enzyme activity. Like the taxon-specific crystallins, Lengsin is the result of the recruitment of an ancient enzyme to a noncatalytic role in the vertebrate lens. Cryo-EM and modeling studies of Lengsin show a dodecamer structure with important similarities and differences with prokaryotic GS I structures. GS homology regions of Lengsin are well conserved, but the N-terminal domain shows evidence of dynamic evolutionary changes. Compared with birds and fish, most mammals have an additional exon corresponding to part of the N-terminal domain; however, in human, this is a nonfunctional pseudoexon. Genes related to Lengsin are also present in the sea urchin, suggesting that this branch of the GS I family, supplanted by GS II enzymes in vertebrates, has an ancient role in metazoans.
履歴
登録2006年11月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月7日Group: Derived calculations / Other ...Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1290
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
B: GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
C: GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
D: GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
E: GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
F: GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
G: GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
H: GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
I: GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
J: GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
K: GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
L: GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)475,05612
ポリマ－475,05612
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area43620 Å2
ΔGint-271.2 kcal/mol
Surface area298370 Å2
手法PQS

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要素

#1: タンパク質
GLUTAMATE-AMMONIA LIGASE DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1 / LENGSIN / LENS GLUTAMINE SYNTHASE-LIKE


分子量: 39588.000 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8CIX8*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: LENGSIN / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 25 MM MALONIC ACID / pH: 6 / 詳細: 25 MM MALONIC ACID
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 320 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 170 nm
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UROモデルフィッティング
2IMAGIC３次元再構成
CTF補正詳細: PHASE FLIPPING
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: EXACT-FILTER BACK PROJECTION / 解像度: 17 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 1.4 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.45 Å
詳細: THE HOMOLOGY MODEL WAS MINIMIZED IN AMBER 8 PRIOR TO MANUAL FITTING
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 詳細: METHOD--URO
原子モデル構築PDB-ID: 1F52

1f52


Accession code: 1F52 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数33420 0 0 0 33420

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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