[日本語] English
万見
- PDB-2j86: Structural analysis of the PP2C Family Phosphatase tPphA of Therm... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j86
タイトルStructural analysis of the PP2C Family Phosphatase tPphA of Thermosynechococcus elongatus
要素PROTEIN SERINE-THREONINE PHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / THERMOSYNECHOCOCCUS ELONGATUS BP-1 / PPHA / PP2C / CYANOBACTERIA / INTRINSIC DISORDER
機能・相同性
機能・相同性情報


protein serine/threonine phosphatase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 2C / Sigma factor PP2C-like phosphatases / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein serin-threonin phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種SYNECHOCOCCUS ELONGATUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Schlicker, C. / Kloft, N. / Forchhammer, K. / Becker, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural Analysis of the Pp2C Phosphatase Tppha from Thermosynechococcus Elongatus: A Flexible Flap Subdomain Controls Access to the Catalytic Site.
著者: Schlicker, C. / Fokina, O. / Kloft, N. / Grune, T. / Becker, S. / Sheldrick, G.M. / Forchhammer, K.
履歴
登録2006年10月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN SERINE-THREONINE PHOSPHATASE
B: PROTEIN SERINE-THREONINE PHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6208
ポリマ－53,4742
非ポリマー1466
水23413
1
A: PROTEIN SERINE-THREONINE PHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8104
ポリマ－26,7371
非ポリマー733
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PROTEIN SERINE-THREONINE PHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8104
ポリマ－26,7371
非ポリマー733
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.290, 113.290, 88.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN SERINE-THREONINE PHOSPHATASE / TPPHA


分子量: 26736.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SYNECHOCOCCUS ELONGATUS (バクテリア)
プラスミド: PET32A-TPPHA-1-240 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8DGS1
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.8 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M TRIS PH 7.0, 25 % PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 89.5 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.97629
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97629 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→25 Å / Num. obs: 11417 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 5.6 / 冗長度: 1.86 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 15.72
反射 シェル解像度: 3.05→3.15 Å / 冗長度: 1.83 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 5.22 / % possible all: 98.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2J82

2j82


解像度: 3.05→25 Å / Data cutoff high absF: 1000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 591 5.2 %RANDOM
Rwork0.2402 ---
obs0.2402 11417 99.9 %-
溶媒の処理Bsol: 26.5066 Å2 / ksol: 0.286674 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.66 Å20 Å20 Å2
2---8.66 Å20 Å2
3---17.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5199 Å0.3987 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4597 Å0.4534 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3434 0 6 13 3453
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00742
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.30344
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.83527
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81349
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMCOOT15_SLS.MTF
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMCOOT15_SLS.MTF
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMCOOT15_SLS.MTF

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る