[日本語] English
万見
- PDB-2j6i: Candida boidinii formate dehydrogenase (FDH) C-terminal mutant -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j6i
タイトルCandida boidinii formate dehydrogenase (FDH) C-terminal mutant
要素FORMATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / D-SPECIFIC-2- HYDROXY ACID DEHYDROGENASE / NAD+ DEPENDENT FORMATE DEHYDROGENASE / COFACTOR REGENERATOR / YEAST / CBFDH / CANDIDA BOIDINII
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH regeneration / formate dehydrogenase complex / methanol oxidation / formate catabolic process / methylamine metabolic process / formate dehydrogenase / choline catabolic process / formate dehydrogenase (NAD+) activity / NADH metabolic process / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor ...NADH regeneration / formate dehydrogenase complex / methanol oxidation / formate catabolic process / methylamine metabolic process / formate dehydrogenase / choline catabolic process / formate dehydrogenase (NAD+) activity / NADH metabolic process / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / NAD+ binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
NAD-dependent formate dehydrogenase / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain ...NAD-dependent formate dehydrogenase / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Formate dehydrogenase / Formate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種CANDIDA BOIDINII (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Schirwitz, K. / Schmidt, A. / Lamzin, V.S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2007
タイトル: High-Resolution Structures of Formate Dehydrogenase from Candida Boidinii.
著者: Schirwitz, K. / Schmidt, A. / Lamzin, V.S.
履歴
登録2006年9月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: FORMATE DEHYDROGENASE
B: FORMATE DEHYDROGENASE
C: FORMATE DEHYDROGENASE
D: FORMATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,3417
ポリマ－160,7594
非ポリマー5833
水39,1832175
1
A: FORMATE DEHYDROGENASE
D: FORMATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,7684
ポリマ－80,3792
非ポリマー3882
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: FORMATE DEHYDROGENASE
C: FORMATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,5743
ポリマ－80,3792
非ポリマー1941
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)53.360, 68.140, 109.150
Angle α, β, γ (deg.)78.07, 89.41, 81.27
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.446, 0.797, -0.407), (-0.837, 0.533, 0.127), (0.318, 0.284, 0.905)-2.858, -22.53, 52.66
2given(0.414, 0.877, -0.245), (0.875, -0.457, -0.158), (-0.25, -0.149, -0.9567)0.47, 1.09, -0.74

-
要素

#1: タンパク質
FORMATE DEHYDROGENASE / NAD DEPENDENT FORMATE DEHYDROGENASE


分子量: 40189.656 Da / 分子数: 4
断片: COFACTOR BINDING DOMAIN, CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 2-364
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) CANDIDA BOIDINII (菌類) / 解説: GERMAN COLLECTION OF MICROORGANISMS (DSM) 70034 / プラスミド: PTRCHIS2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA(DE3)PLYS
参照: UniProt: O93968, UniProt: O13437*PLUS, formate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 328 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 328 TO VAL ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 328 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 328 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LYS 328 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LYS 328 TO VAL
配列の詳細INITIAL METHIONINE REPLACED BY ALANINE. LYSINE 328 REPLACED BY VALINE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 6
詳細: 0.1 M SODIUM-CACODYLATE PH 6.0 0.2 M AMMONIUM-SULPHATE 32.5 % W/V PEG 8K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8031
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月17日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8031 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→19.5 Å / Num. obs: 196828 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 1.55→1.9 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 94.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2NAC

2nac


解像度: 1.55→19.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 2.378 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES GLY C 50 AND GLY D 50 ARE DISORDERED. RESIDUES 353-364 ARE MISSING IN THE ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 10365 5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.21 196828 96.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20.03 Å2-0.01 Å2
2---0.02 Å20.01 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→19.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10980 0 39 2175 13194
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02211362
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2681.95715434
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.96451436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.31124.922516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.414151934
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9851552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.21734
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.028586
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.26740
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.28003
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.21866
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1640.2122
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6541.57198
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.046211358
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.67734687
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5054.54064
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.406 658
Rwork0.343 13120

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る