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- PDB-2j59: Crystal structure of the ARF1:ARHGAP21-ArfBD complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j59
タイトルCrystal structure of the ARF1:ARHGAP21-ArfBD complex
要素
  • ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1
  • RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10
キーワードHYDROLASE / ARF / ARF1 / ARFBD / ARHGAP21 / MYRISTATE / TRANSPORT / NUCLEOTIDE-BINDING / RHOGAP PROTEIN / PROTEIN TRANSPORT / ACTIN ORGANIZATION / SMALL GTP-BINDING PROTEIN / GOLGI APPARATUS
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycosphingolipid transport / maintenance of Golgi location / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / Golgi localization / Intra-Golgi traffic / Lysosome Vesicle Biogenesis / mitotic cleavage furrow ingression / COPI-mediated anterograde transport / Synthesis of PIPs at the plasma membrane ...Glycosphingolipid transport / maintenance of Golgi location / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / Golgi localization / Intra-Golgi traffic / Lysosome Vesicle Biogenesis / mitotic cleavage furrow ingression / COPI-mediated anterograde transport / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / regulation of receptor internalization / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / organelle transport along microtubule / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / establishment of Golgi localization / MHC class II antigen presentation / RHOD GTPase cycle / dendritic spine organization / RHOF GTPase cycle / regulation of small GTPase mediated signal transduction / long-term synaptic depression / anchoring junction / RND3 GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / cell leading edge / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / intracellular copper ion homeostasis / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / vesicle-mediated transport / RAC1 GTPase cycle / endomembrane system / GTPase activator activity / cytoplasmic vesicle membrane / sarcomere / small monomeric GTPase / cellular response to virus / cell junction / protein transport / actin cytoskeleton / neuron projection / postsynaptic density / Golgi membrane / protein domain specific binding / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / Golgi apparatus / signal transduction / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #220 / ADP-ribosylation factor 1-5 / PDZ domain 6 / PDZ domain / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / Rho GTPase-activating protein domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #220 / ADP-ribosylation factor 1-5 / PDZ domain 6 / PDZ domain / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rho GTPase activation protein / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ADP-ribosylation factor 1 / Rho GTPase-activating protein 21 / Rho GTPase-activating protein 21
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Menetrey, J. / Perderiset, M. / Cicolari, J. / Dubois, T. / El Khatib, N. / El Khadali, F. / Franco, M. / Chavrier, P. / Houdusse, A.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for Arf1-Mediated Recruitment of Arhgap21 to Golgi Membranes.
著者: Menetrey, J. / Perderiset, M. / Cicolari, J. / Dubois, T. / El Khatib, N. / El Khadali, F. / Franco, M. / Chavrier, P. / Houdusse, A.
#1: ジャーナル: Cryst. Growth Des. / 年: 2007
タイトル: Improving Diffraction from 3A to 2A for a Complex between a Small Gtpase and its Effector by Analysis of Crystal Contacts and Use of Reverse Screening.
著者: Menetrey, J. / Perderiset, M. / Cicolari, J. / Houdusse, A. / Stura, E.A.
履歴
登録2006年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1
B: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1
C: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1
D: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1
E: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1
F: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1
M: RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10
N: RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10
O: RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10
P: RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10
Q: RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10
R: RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,29536
ポリマ－229,98312
非ポリマー4,31224
水29,8331656
1
A: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1
M: RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0626
ポリマ－38,3312
非ポリマー7324
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-14.7 kcal/mol
Surface area16730 Å2
手法PQS
2
B: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1
N: RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0626
ポリマ－38,3312
非ポリマー7324
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-14.6 kcal/mol
Surface area16890 Å2
手法PQS
3
D: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1
P: RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9745
ポリマ－38,3312
非ポリマー6443
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-14.4 kcal/mol
Surface area16820 Å2
手法PQS
4
E: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1
Q: RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0366
ポリマ－38,3312
非ポリマー7064
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-14.9 kcal/mol
Surface area16830 Å2
手法PQS
5
C: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1
O: RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0987
ポリマ－38,3312
非ポリマー7685
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-14.7 kcal/mol
Surface area16670 Å2
手法PQS
6
F: ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1
R: RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0626
ポリマ－38,3312
非ポリマー7324
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-13.9 kcal/mol
Surface area16890 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)74.636, 132.136, 146.283
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
タンパク質 , 2種, 12分子 ABCDEFMNOPQR

#1: タンパク質
ADP-RIBOSYLATION FACTOR 1 / ARF1


分子量: 18951.615 Da / 分子数: 6 / 断片: DELTA 17-ARF1, RESIDUES 17-180 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P84078
#2: タンパク質
RHO-GTPASE ACTIVATING PROTEIN 10 / RHOGAP PROTEIN / ARHGAP21


分子量: 19378.922 Da / 分子数: 6 / 断片: ARF-BINDING DOMAIN, RESIDUES 929-1096 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NI19, UniProt: Q5T5U3*PLUS

-
非ポリマー , 6種, 1680分子

#3: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE


分子量: 88.105 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1656 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 70 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 70 TO LEU ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 70 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 70 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLN 70 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLN 70 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, GLN 70 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, GLN 70 TO LEU

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.62 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.8
詳細: 15 % PEG5000 MME, 100 MM IMIDAZOLE PH 6.8, 150 MM NH4.SO4 OR LI2SO4, 10 MM MGCL2, 0.5 % DIOXANE, 5 % ETHYLENE GLYCOL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 155860 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 95.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J2I

1j2i
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.1→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 3.432 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED REGIONS 929-930,944-955, 979-986, AND 1064-1096 FROM ARHGAP21-ARFBD WERE OMITTED FROM THE MODEL. RESIDUES FROM THE TAG IN N- ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED REGIONS 929-930,944-955, 979-986, AND 1064-1096 FROM ARHGAP21-ARFBD WERE OMITTED FROM THE MODEL. RESIDUES FROM THE TAG IN N-TERMINUS OF ARF1 (GS) WERE NUMBERED 16 AND 17
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 19925 9.9 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.209 180555 97.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å20 Å20.06 Å2
2--0.7 Å20 Å2
3----1.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13577 0 258 1656 15491
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02214085
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2031.96919056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.88451645
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.5724.085710
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.656152531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.30215120
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.22105
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0210420
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.26281
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.29448
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.21575
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.150.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6371.58597
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.073213331
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.46436463
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2444.55725
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.338 1368
Rwork0.277 12758

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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