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万見
- PDB-2j4u: E.coli OmpC - camel Lactoferrin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j4u
タイトルE.coli OmpC - camel Lactoferrin complex
要素
  • LACTOTRANSFERRIN
  • OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
キーワードMEMBRANE PROTEIN/HYDROLASE / MEMBRANE PROTEIN-HYDROLASE COMPLEX / IRON / OMPC / PORIN / COMPLEX / PROTEASE / HYDROLASE / MEMBRANE PROTEIN / ANTIACTERIAL PEPTIDE / ION TRANSPORT / IRON TRANSPORT / SERINE PROTEASE / TRANSPORT / LACTOFERRIN / GLYCOPROTEIN / METAL-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


intermembrane phospholipid transfer / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / negative regulation of osteoclast development / antifungal humoral response / specific granule / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of chondrocyte proliferation / regulation of tumor necrosis factor production ...intermembrane phospholipid transfer / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / negative regulation of osteoclast development / antifungal humoral response / specific granule / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of chondrocyte proliferation / regulation of tumor necrosis factor production / bone morphogenesis / porin activity / positive regulation of osteoblast proliferation / pore complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / positive regulation of osteoblast differentiation / regulation of cytokine production / ossification / innate immune response in mucosa / iron ion transport / recycling endosome / cell outer membrane / antibacterial humoral response / virus receptor activity / monoatomic ion transmembrane transport / early endosome / receptor-mediated virion attachment to host cell / iron ion binding / serine-type endopeptidase activity / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / proteolysis / extracellular space / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin / Lactotransferrin / Porin, Gram-negative type / Porin / : / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site ...Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin / Lactotransferrin / Porin, Gram-negative type / Porin / : / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Porin domain superfamily / Porin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane porin C / Lactotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
CAMELUS DROMEDARIUS (ヒトコブラクダ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Baalaji, S. / Acharya, R.K. / Singh, T.P. / Krishnaswamy, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Membrane Protein Ompc Complex with Antibacterial Lactoferrin
著者: Baalaji, S. / Acharya, R.K. / Singh, T.P. / Krishnaswamy, S.
履歴
登録2006年9月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月18日Group: Derived calculations / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "QA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "QA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 17-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 18-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "UA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 16-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 17-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "VA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 16-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 17-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "WA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 16-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 17-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
Q: OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
R: OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
S: LACTOTRANSFERRIN
U: OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
V: OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
W: OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
X: LACTOTRANSFERRIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,4248
ポリマ－240,4248
非ポリマー00
水00
1
P: OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
Q: OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
R: OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
S: LACTOTRANSFERRIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,2124
ポリマ－120,2124
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9910 Å2
ΔGint-51.4 kcal/mol
Surface area44210 Å2
手法PISA
2
U: OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
V: OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
W: OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
X: LACTOTRANSFERRIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,2124
ポリマ－120,2124
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9770 Å2
ΔGint-52.8 kcal/mol
Surface area40130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)201.470, 116.286, 152.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.03, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11W
21V
31U
41R
51Q
61P
12S
22X

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PHEPHE1WG1001 - 13461 - 346
21PHEPHE1VF1001 - 13461 - 346
31PHEPHE1UE1001 - 13461 - 346
41PHEPHE1RC1001 - 13461 - 346
51PHEPHE1QB1001 - 13461 - 346
61PHEPHE1PA1001 - 13461 - 346
12CYSCYS5SD1001 - 10451 - 45
22CYSCYS5XH1001 - 10451 - 45

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.5, 0.866, -0.001), (-0.866, -0.5, -0.001), (-0.001, 1)226.80463, 188.79201, 0.17467
2given(-0.5, -0.866, -0.001), (0.866, -0.5), (-0.001, -0.001, 1)276.84106, -102.00307, 0.13097
3given(-0.5, -0.866), (-0.866, 0.5, -0.001), (0.001, -1)276.83557, 159.88966, 76.06233
4given(1, 0.001, 0.001), (0.001, -1), (0.001, -1)-0.05713, 57.8043, 75.95256
5given(-0.5, 0.866), (0.866, 0.5, 0.001), (0.001, 0.001, -1)226.77521, -130.90002, 76.02821
6given(-1, -0.022, -0.016), (0.022, -1), (-0.016, -0.001, 1)208.94983, 55.56911, 3.17916

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要素

#1: タンパク質
OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR / PORIN OMPC / OUTER MEMBRANE PROTEIN 1B / E.COLI OMPC


分子量: 38336.242 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 22-367 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: LAB COLLECTION / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: HB101 / 組織: OUTER MEMBRANE / 参照: UniProt: P06996
#2: タンパク質・ペプチド LACTOTRANSFERRIN / LACTOFERRIN


分子量: 5203.188 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERM FRAGMENT, RESIDUES 20-64 / 由来タイプ: 天然
詳細: ONLY 45 RESIDUES SEEN REMAINING COULD NOT BE LOCATED DUE TO DISORDER.
由来: (天然) CAMELUS DROMEDARIUS (ヒトコブラクダ)
組織: MILK
参照: UniProt: Q9TUM0, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
Has protein modificationY
配列の詳細SIGNAL PEPTIDE NOT PRESENT ONLY THE FIRST 45 RESIDUES ARE SEEN. THE REST COULD NOT BE LOCATED DUE TO DISORDER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.7 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 55942 / % possible obs: 79 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 73

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1OSM, 1DTZ

1osm

1dtz


解像度: 2.99→152.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.857 / SU B: 15.655 / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.518 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 2831 5.1 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.218 53110 78.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.99→152.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16534 0 0 0 16534
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0470.02216886
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.9011.92422836
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.93252098
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.86724.885954
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.655152558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.0691582
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2780.22300
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0213590
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3490.510119
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3640.511373
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.30211238
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.360.575
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11W2636tight positional0.110.05
12V2636tight positional0.110.05
13U2636tight positional0.110.05
14R2636tight positional0.120.05
15Q2636tight positional0.110.05
16P2636tight positional0.110.05
21S180medium positional0.950.5
21S179loose positional1.445
11W2636tight thermal0.410.5
12V2636tight thermal0.40.5
13U2636tight thermal0.420.5
14R2636tight thermal0.420.5
15Q2636tight thermal0.390.5
16P2636tight thermal0.40.5
21S180medium thermal0.262
21S179loose thermal1.4410
LS精密化 シェル解像度: 2.99→3.07 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 193 -
Rwork0.247 3421 -
obs--70.04 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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