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- PDB-2j0t: Crystal Structure of the Catalytic Domain of MMP-1 in Complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j0t
タイトルCrystal Structure of the Catalytic Domain of MMP-1 in Complex with the Inhibitory Domain of TIMP-1
要素
  • INTERSTITIAL COLLAGENASE
  • METALLOPROTEINASE INHIBITOR 1
キーワードHYDROLASE / EXTRACELLULAR MATRIX / ERYTHROCYTE MATURATION / AUTOCATALYTIC CLEAVAGE / COLLAGEN DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of metallopeptidase activity / regulation of integrin-mediated signaling pathway / interstitial collagenase / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / negative regulation of endopeptidase activity / negative regulation of catalytic activity ...negative regulation of metallopeptidase activity / regulation of integrin-mediated signaling pathway / interstitial collagenase / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / negative regulation of endopeptidase activity / negative regulation of catalytic activity / cellular response to UV-A / peptidase inhibitor activity / cellular response to peptide / cartilage development / Basigin interactions / Activation of Matrix Metalloproteinases / Interleukin-10 signaling / Collagen degradation / collagen catabolic process / basement membrane / extracellular matrix disassembly / response to hormone / Degradation of the extracellular matrix / response to cytokine / extracellular matrix organization / extracellular matrix / platelet alpha granule lumen / cytokine activity / Post-translational protein phosphorylation / growth factor activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / response to peptide hormone / metalloendopeptidase activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Platelet degranulation / peptidase activity / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold ...Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Metalloproteinase inhibitor 1 / Interstitial collagenase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Iyer, S. / Wei, S. / Brew, K. / Acharya, K.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure of the Catalytic Domain of Matrix Metalloproteinase-1 in Complex with the Inhibitory Domain of Tissue Inhibitor of Metalloproteinase-1.
著者: Iyer, S. / Wei, S. / Brew, K. / Acharya, K.R.
履歴
登録2006年8月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "EA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "EA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERSTITIAL COLLAGENASE
B: INTERSTITIAL COLLAGENASE
C: INTERSTITIAL COLLAGENASE
D: METALLOPROTEINASE INHIBITOR 1
E: METALLOPROTEINASE INHIBITOR 1
F: METALLOPROTEINASE INHIBITOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,55121
ポリマ－99,7986
非ポリマー75315
水73941
1
A: INTERSTITIAL COLLAGENASE
D: METALLOPROTEINASE INHIBITOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5177
ポリマ－33,2662
非ポリマー2515
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area13900 Å2
手法PISA
2
B: INTERSTITIAL COLLAGENASE
E: METALLOPROTEINASE INHIBITOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5177
ポリマ－33,2662
非ポリマー2515
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-74.5 kcal/mol
Surface area13790 Å2
手法PISA
3
C: INTERSTITIAL COLLAGENASE
F: METALLOPROTEINASE INHIBITOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5177
ポリマ－33,2662
非ポリマー2515
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-72.5 kcal/mol
Surface area13770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.098, 67.850, 86.241
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.29, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 INTERSTITIAL COLLAGENASE / MATRIX METALLOPROTEINASE-1 / MMP-1 / FIBROBLAST COLLAGENASE


分子量: 18996.736 Da / 分子数: 3 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 101-269 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03956, interstitial collagenase
#2: タンパク質 METALLOPROTEINASE INHIBITOR 1 / TIMP-1 / ERYTHROID POTENTIATING ACTIVITY / EPA / TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASES / ...TIMP-1 / ERYTHROID POTENTIATING ACTIVITY / EPA / TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASES / FIBROBLAST COLLAGENASE INHIBITOR / COLLAGENASE INHIBITOR / TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASE-1


分子量: 14269.307 Da / 分子数: 3 / 断片: N-TERMINAL INHIBITORY DOMAIN, RESIDUES 24-149 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01033
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CLEAVES COLLAGENS OF TYPES I, II, AND III AT ONE SITE IN THE HELICAL DOMAIN. ALSO CLEAVES COLLAGENS ...CLEAVES COLLAGENS OF TYPES I, II, AND III AT ONE SITE IN THE HELICAL DOMAIN. ALSO CLEAVES COLLAGENS OF TYPES VII AND X. COMPLEXES WITH METALLOPROTEINASES (SUCH AS COLLAGENASES) AND IRREVERSIBLY INACTIVATES THEM. ALSO MEDIATES ERYTHROPOIESIS IN VITRO; BUT, UNLIKE IL-3, IT IS SPECIES-SPECIFIC, STIMULATING THE GROWTH AND DIFFERENTIATION OF ONLY HUMAN AND MURINE ERYTHROID PROGENITORS.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.1 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 10% PEG 8000, 8% ETHYLENE GLYCOL, 0.1M HEPES (PH 7.5).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月23日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→40 Å / Num. obs: 29526 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 59.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.54→2.63 Å / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1CGL AND 1UEA

1cgl

1uea


解像度: 2.54→23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 29.759 / SU ML: 0.294 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.118 / ESU R Free: 0.342 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED REGIONS WERE MODELED AS ALANINES OR GLYCINES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 997 3.4 %RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.249 28349 98.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.67 Å20 Å20.42 Å2
2---0.9 Å20 Å2
3----1.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6491 0 15 41 6547
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0216681
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8921.9279079
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4815848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.44423.498323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.63515942
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.9541540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2932
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.025329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1690.22842
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.24527
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0930.2169
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1090.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1540.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1331.54285
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.2426656
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.26532740
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.4214.52423
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.54→2.6 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.371 67
Rwork0.351 2100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.5334-3.0383-0.294410.32213.035816.52360.4371.0973-0.0299-1.3495-0.53350.6084-0.2007-1.55540.09660.02840.1952-0.04620.21390.0193-0.166641.39086.4338.7795
26.65421.0856-0.6793.27110.09156.0048-0.0438-0.6108-0.2802-0.1123-0.1864-0.1905-0.02470.17120.2302-0.29480.1401-0.02-0.25730.1202-0.268756.3555-0.275329.7194
34.7684-1.6751-1.00757.11213.061719.59780.40750.82260.1178-0.5442-0.02780.5875-0.645-1.4788-0.37970.03110.31520.06620.07770.0897-0.0514-64.54165.07767.8607
45.38040.15010.21575.04571.10234.75720.3416-0.31210.0852-0.3096-0.3565-0.5234-0.260.18910.0149-0.17090.12360.0579-0.16910.1256-0.1934-49.36110.122229.1446
54.8763-2.11552.404812.5281-0.318910.5250.39560.98790.2381-1.1684-0.34130.67580.6038-0.0389-0.05420.09970.2610.04130.00610.0797-0.0065-12.69526.00668.9589
66.15580.58041.63947.5571-2.98059.27760.0825-0.34610.60980.1924-0.5738-0.7084-0.86260.8260.4913-0.06910.14230.0477-0.06470.0711-0.0692.1642-2.242229.0334
72.58610.1221-0.26280.0236-0.03640.059-0.0639-0.41120.18020.02460.03930.0024-0.0137-0.02870.0246-0.00510.24490.01750.00210.00250.0005-5.489-1.688227.427
83.7515-0.0656-0.00950.1792-0.06980.4003-0.1706-0.1866-0.1125-0.03620.0906-0.0109-0.04810.08160.0799-0.00060.0363-0.00240.00170.0025-0.001117.0125-1.034722.4428
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1D1 - 124
2X-RAY DIFFRACTION2A105 - 265
3X-RAY DIFFRACTION3E1 - 124
4X-RAY DIFFRACTION4B105 - 266
5X-RAY DIFFRACTION5F1 - 124
6X-RAY DIFFRACTION6C105 - 263
7X-RAY DIFFRACTION7A1266 - 1270
8X-RAY DIFFRACTION7B1267 - 1271
9X-RAY DIFFRACTION7C1264 - 1268
10X-RAY DIFFRACTION8A2001 - 2018
11X-RAY DIFFRACTION8B2001 - 2009
12X-RAY DIFFRACTION8C2001 - 2008
13X-RAY DIFFRACTION8D2001 - 2003
14X-RAY DIFFRACTION8E2001
15X-RAY DIFFRACTION8F2001 - 2002

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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