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- PDB-2iy3: Structure of the E. Coli Signal Regognition Particle -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iy3
タイトルStructure of the E. Coli Signal Regognition Particle
要素
  • 4.5S RNA
  • SIGNAL SEQUENCE
  • Signal recognition particle protein,Signal recognition particle 54 kDa protein
キーワードRNA-BINDING / RNA-BINDING PROTEIN COMPLEX / SIGNAL RECOGNITION PARTICLE
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain ...Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Signal recognition particle 54 kDa protein / Signal recognition particle protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus aquaticus (バクテリア)
Sulfolobus solfataricus (古細菌)
Escherichia coli (大腸菌)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, C ; P ATOMS ONLY, CHAIN B
データ登録者Schaffitzel, C. / Oswald, M. / Berger, I. / Ishikawa, T. / Abrahams, J.P. / Koerten, H.K. / Koning, R.I. / Ban, N.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: Structure of the E. coli signal recognition particle bound to a translating ribosome.
著者: Christiane Schaffitzel / Miro Oswald / Imre Berger / Takashi Ishikawa / Jan Pieter Abrahams / Henk K Koerten / Roman I Koning / Nenad Ban /
要旨: The prokaryotic signal recognition particle (SRP) targets membrane proteins into the inner membrane. It binds translating ribosomes and screens the emerging nascent chain for a hydrophobic signal ...The prokaryotic signal recognition particle (SRP) targets membrane proteins into the inner membrane. It binds translating ribosomes and screens the emerging nascent chain for a hydrophobic signal sequence, such as the transmembrane helix of inner membrane proteins. If such a sequence emerges, the SRP binds tightly, allowing the SRP receptor to lock on. This assembly delivers the ribosome-nascent chain complex to the protein translocation machinery in the membrane. Using cryo-electron microscopy and single-particle reconstruction, we obtained a 16 A structure of the Escherichia coli SRP in complex with a translating E. coli ribosome containing a nascent chain with a transmembrane helix anchor. We also obtained structural information on the SRP bound to an empty E. coli ribosome. The latter might share characteristics with a scanning SRP complex, whereas the former represents the next step: the targeting complex ready for receptor binding. High-resolution structures of the bacterial ribosome and of the bacterial SRP components are available, and their fitting explains our electron microscopic density. The structures reveal the regions that are involved in complex formation, provide insight into the conformation of the SRP on the ribosome and indicate the conformational changes that accompany high-affinity SRP binding to ribosome nascent chain complexes upon recognition of the signal sequence.
履歴
登録2006年7月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月7日Group: Derived calculations / Other ...Derived calculations / Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1250
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal recognition particle protein,Signal recognition particle 54 kDa protein
B: 4.5S RNA
C: SIGNAL SEQUENCE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2023
ポリマ－85,2023
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS

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要素

#1: タンパク質 Signal recognition particle protein,Signal recognition particle 54 kDa protein / Fifty-four homolog / SRP54 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 48274.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus aquaticus (バクテリア), (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌)
遺伝子: ffh, srp54, SULA_1982, SULB_1983, SULC_1981 / プラスミド: PET24A_FFH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O07347, UniProt: A0A0E3MG81
#2: RNA鎖 4.5S RNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 35547.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 1126835767
#3: タンパク質・ペプチド SIGNAL SEQUENCE / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 1380.632 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SRP BOUND TO RIBOSOME / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: 50 MM HEPES-KOH PH 7.5, 100 MM KCL, 25 MM MGCL2, 1 MM DTT,1 MM GTP
pH: 7.5
詳細: 50 MM HEPES-KOH PH 7.5, 100 MM KCL, 25 MM MGCL2, 1 MM DTT,1 MM GTP
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: PLUNGED INTO ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 20 / 日付: 2005年6月2日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 51000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 77 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 251

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1NOMADモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: PHASE FLIPPING
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 16 Å / 粒子像の数: 24382 / ピクセルサイズ（公称値）: 3.81 Å
詳細: THE COORDINATES BELOW ARE MADE UP FROM THE FOLLOWING COMPONENTS: FFH NG DOMAIN (RESIDUE 1-296), ORGANISM SCIENTIFIC: THERMUS AQUATICUS (PDB ENTRY 1JPN CHAIN A). FFH M DOMAIN (RESIDUE 297-432) ...詳細: THE COORDINATES BELOW ARE MADE UP FROM THE FOLLOWING COMPONENTS: FFH NG DOMAIN (RESIDUE 1-296), ORGANISM SCIENTIFIC: THERMUS AQUATICUS (PDB ENTRY 1JPN CHAIN A). FFH M DOMAIN (RESIDUE 297-432), ORANISM SCIENTIFIC: SULFOLOBUS SOLFATARICUS (PDB ENTRY 1QZW CHAIN A). 4.5S RNA (RESIDUE 33- 73), ORGANISM SCIENTIFIC: SULFOLOBUS SOLFATARICUS (PDB ENTRY 1QZW, CHAIN B). 4.5S RNA (RESIDUE 1-32 AND 74-110), ORGANISM SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI (PDB: SRPDB, ROSENBLAD ET AL, NUCLEIC ACID RES 21, 363-364,12:2003.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--LOCAL CORRELATION REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11JPN

1jpn

11JPN1PDBexperimental model
21QZW

1qzw

11QZW2PDBexperimental model
精密化最高解像度: 16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数449 110 0 0 559

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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