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- PDB-2ixp: Crystal structure of the Pp2A phosphatase activator Ypa1 PTPA1 in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ixp
タイトルCrystal structure of the Pp2A phosphatase activator Ypa1 PTPA1 in complex with model substrate
要素
  • SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2A ACTIVATOR 1
  • SIN-ALA-ALA-PRO-LYS-NIT
キーワードISOMERASE/ISOMERASE INHIBITOR / PP2A PHOSPHATASE ACTIVATOR PROLYL ISOMERASE PTPA / PROLYL CONTAINING PEPTIDE SUBSTRATE ANALOG / NUCLEAR PROTEIN / ISOMERASE-ISOMERASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine phosphatase activator activity / protein phosphatase type 2A complex / protein phosphatase regulator activity / cellular response to stress / TOR signaling / mitotic spindle organization / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / G1/S transition of mitotic cell cycle / autophagy ...protein tyrosine phosphatase activator activity / protein phosphatase type 2A complex / protein phosphatase regulator activity / cellular response to stress / TOR signaling / mitotic spindle organization / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / G1/S transition of mitotic cell cycle / autophagy / DNA repair / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphotyrosyl phosphate activator, C-terminal lid domain / Phosphotyrosyl phosphatase activator, PTPA / PTPA superfamily / Phosphotyrosyl phosphatase activator, C-terminal lid domain / Phosphotyrosyl phosphate activator (PTPA) protein / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
N-(3-carboxypropanoyl)-L-alanyl-L-alanyl-L-prolyl-6-ammonio-N-(4-nitrophenyl)-L-norleucinamide / Serine/threonine-protein phosphatase 2A activator 1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Leulliot, N. / Vicentini, G. / Jordens, J. / Quevillon-Cheruel, S. / Schiltz, M. / Barford, D. / Van Tilbeurgh, H. / Goris, J.
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of the PP2A phosphatase activator: implications for its PP2A-specific PPIase activity.
著者: Leulliot, N. / Vicentini, G. / Jordens, J. / Quevillon-Cheruel, S. / Schiltz, M. / Barford, D. / van Tilbeurgh, H. / Goris, J.
履歴
登録2006年7月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22012年11月30日Group: Other
改定 1.32016年12月28日Group: Database references / Other / Source and taxonomy
改定 2.02018年11月28日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_polymer_linkage / struct / struct_conn
Item: _atom_site.label_alt_id / _citation.journal_abbrev ..._atom_site.label_alt_id / _citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _struct.title
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2A ACTIVATOR 1
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2A ACTIVATOR 1
C: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2A ACTIVATOR 1
D: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2A ACTIVATOR 1
F: SIN-ALA-ALA-PRO-LYS-NIT
G: SIN-ALA-ALA-PRO-LYS-NIT
H: SIN-ALA-ALA-PRO-LYS-NIT
I: SIN-ALA-ALA-PRO-LYS-NIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,73814
ポリマ－152,2828
非ポリマー4556
水00
1
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2A ACTIVATOR 1
C: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2A ACTIVATOR 1
F: SIN-ALA-ALA-PRO-LYS-NIT
G: SIN-ALA-ALA-PRO-LYS-NIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3697
ポリマ－76,1414
非ポリマー2283
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-31.7 kcal/mol
Surface area31260 Å2
手法PQS
2
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2A ACTIVATOR 1
D: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2A ACTIVATOR 1
H: SIN-ALA-ALA-PRO-LYS-NIT
I: SIN-ALA-ALA-PRO-LYS-NIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3697
ポリマ－76,1414
非ポリマー2283
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5170 Å2
ΔGint-22.6 kcal/mol
Surface area31320 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)86.886, 86.886, 410.626
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質
SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE 2A ACTIVATOR 1 / PTPA1 / PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE PTPA-1 / PPIASE PTPA-1 / ROTAMASE PTPA-1 / ...PTPA1 / PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE PTPA-1 / PPIASE PTPA-1 / ROTAMASE PTPA-1 / PHOSPHOTYROSYL PHOSPHATASE ACTIVATOR 1


分子量: 37463.945 Da / 分子数: 4 / 断片: 1-317 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD / 参照: UniProt: P40454*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
SIN-ALA-ALA-PRO-LYS-NIT


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 606.647 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
参照: N-(3-carboxypropanoyl)-L-alanyl-L-alanyl-L-prolyl-6-ammonio-N-(4-nitrophenyl)-L-norleucinamide
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
構成要素の詳細THE PEPTIDE IS A PROLINE CONTAINING SUBTSTRATE PEPTIDE ANALOG
配列の詳細RESIDUES 1-317 AND C-TERMINAL HIS TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.68 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 1.8MM PEPTIDE, 1M AMMONIUM SULFATE, 3% GLYCEROL, 0.1M ADA PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.93
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 42938 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 5.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IXO

2ixo


解像度: 2.8→29.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 40.408 / SU ML: 0.362 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.435 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.302 2158 5 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.233 40651 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 2.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.01 Å21.5 Å20 Å2
2--3.01 Å20 Å2
3----4.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10372 0 22 0 10394
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.02210720
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4661.95314564
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.04551258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.37523.21486
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.401151726
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.2451552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1740.21558
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.028176
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.290.25792
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3430.27237
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1960.2426
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2920.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.290.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3541.56515
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.215210276
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.72934886
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.1954.54288
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.413 146
Rwork0.319 2963
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.8353-0.5808-0.45961.719-0.23743.14370.07520.1545-0.024-0.2282-0.00880.159-0.2569-0.497-0.0663-0.1076-0.08990.01570.056-0.0504-0.092-23.437-12.48-0.271
21.6175-0.38630.12382.5444-0.47934.9432-0.0648-0.0109-0.21310.01320.0636-0.05740.16310.36380.0012-0.2040.03260.03250.0620.0341-0.0933-64.215-13.8927.196
31.9105-0.2723-0.26552.25950.24814.59370.0269-0.1176-0.149-0.0942-0.0147-0.16160.3798-0.0474-0.01230.0106-0.09380.0427-0.19370.0026-0.08180.697-26.564-26.577
41.43430.6097-0.4333.6419-0.32323.2273-0.0424-0.03990.16710.26710.1345-0.0803-0.50740.0776-0.0921-0.0649-0.1258-0.03150.02410.0586-0.0893-64.41314.0990.801
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 317
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 317
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 317
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 317

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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