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- PDB-2ixf: Crystal structure of the ATPase domain of TAP1 with ATP (D645Q, Q... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ixf
タイトルCrystal structure of the ATPase domain of TAP1 with ATP (D645Q, Q678H mutant)
要素ANTIGEN PEPTIDE TRANSPORTER 1
キーワードHYDROLASE / MEMBRANE / TRANSPORT / ABC PROTEIN TRANSPORT / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / tapasin binding / ABC-type antigen peptide transporter / ABC-type peptide antigen transporter activity / TAP complex / TAP1 binding / oligopeptide export from mitochondrion / TAP2 binding / peptide antigen transport ...Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / tapasin binding / ABC-type antigen peptide transporter / ABC-type peptide antigen transporter activity / TAP complex / TAP1 binding / oligopeptide export from mitochondrion / TAP2 binding / peptide antigen transport / MHC class Ib protein binding / cytosol to endoplasmic reticulum transport / ABC-type oligopeptide transporter activity / peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / MHC class I protein binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / MHC class I peptide loading complex / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / transmembrane transport / ADP binding / defense response / peptide antigen binding / protein transport / adaptive immune response / mitochondrial inner membrane / nucleotide binding / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ABC transporter Tap-like / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain ...ABC transporter Tap-like / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Antigen peptide transporter 1
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Procko, E. / Ferrin-O'Connell, I. / Ng, S.-L. / Gaudet, R.
引用ジャーナル: Mol.Cell / : 2001
タイトル: Distinct Structural and Functional Properties of the ATPase Sites in an Asymmetric Abc Transporter.
著者: Procko, E. / Ferrin-O'Connell, I. / Ng, S.-L. / Gaudet, R.
履歴
登録2006年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANTIGEN PEPTIDE TRANSPORTER 1
B: ANTIGEN PEPTIDE TRANSPORTER 1
C: ANTIGEN PEPTIDE TRANSPORTER 1
D: ANTIGEN PEPTIDE TRANSPORTER 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,61217
ポリマ-118,0264
非ポリマー2,58613
17,439968
1
A: ANTIGEN PEPTIDE TRANSPORTER 1
B: ANTIGEN PEPTIDE TRANSPORTER 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3529
ポリマ-59,0132
非ポリマー1,3397
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-33.6 kcal/mol
Surface area21780 Å2
手法PISA
2
C: ANTIGEN PEPTIDE TRANSPORTER 1
D: ANTIGEN PEPTIDE TRANSPORTER 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2608
ポリマ-59,0132
非ポリマー1,2476
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4570 Å2
ΔGint-33.9 kcal/mol
Surface area21360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.269, 108.917, 123.561
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 470 - 718 / Label seq-ID: 7 - 255

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12CC
22DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9998, 0.00385, 0.01969), (-0.00449, -0.99946, -0.03261), (0.01956, -0.03269, 0.99927)41.55157, 26.49411, -0.05401
2given(0.99725, -0.07116, 0.02047), (0.07221, 0.99581, -0.05606), (-0.0164, 0.05739, 0.99822)-2.25715, 51.8215, 1.61842
3given(-0.99755, 0.06981, -0.00404), (-0.06965, -0.99708, -0.03119), (-0.00621, -0.03084, 0.99951)43.91716, -26.04229, -2.11583

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要素

#1: タンパク質
ANTIGEN PEPTIDE TRANSPORTER 1 / TAP1 / APT1 / PEPTIDE TRANSPORTER TAP1 / ATP-BINDING CASSETTE SUB-FAMILY B MEMBER 2


分子量: 29506.486 Da / 分子数: 4 / 断片: ATPASE DOMAIN, RESIDUES 465-725 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: TRANSPORTER ASSOCIATED WITH ANTIGEN PROCESSING 1 (TAP1)
由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PET21A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P36370
#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 968 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 645 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 678 TO HIS ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 645 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 678 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 645 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 678 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASP 645 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLN 678 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASP 645 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLN 678 TO HIS
配列の詳細RESIDUE 464 IS THE START METHIONINE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.7 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION WITH THE RESERVOIR CONTAINING 0.75 M TRI-SODIUM CITRATE PH 8.0 .

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年1月18日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. obs: 74956 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IXE
解像度: 2→38.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 7.733 / SU ML: 0.126 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.186 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 3776 5 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.218 71102 98.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.21 Å20 Å20 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3---1.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→38.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7631 0 158 968 8757
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0218066
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025305
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0971.98511006
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.911312964
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.14651043
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.70123.658339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.52151264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.6711554
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21245
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.029053
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021609
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1840.21635
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1720.25672
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1660.23874
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.24150
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2798
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.110.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1780.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1560.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4531.56593
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.52628104
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.89133401
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3754.52889
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11A3078loose positional0.265
12B3078loose positional0.265
21C3057loose positional0.275
22D3057loose positional0.275
11A3078loose thermal0.4510
12B3078loose thermal0.4510
21C3057loose thermal0.510
22D3057loose thermal0.510
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.274 277
Rwork0.256 5071
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.65360.41811.35332.30230.55151.75430.0936-0.1431-0.1808-0.085-0.11330.3058-0.0598-0.24140.0196-0.2058-0.02090.0103-0.12980.0613-0.1729-0.51876.2913-16.9242
23.0573-0.86571.3173.82680.36671.3725-0.01070.1120.2221-0.3582-0.10150.2235-0.1779-0.06210.1122-0.14130.0015-0.0059-0.14610.0293-0.172-2.202411.654-22.7842
36.9060.4149-0.1247.4636-0.80733.5043-0.12570.23420.1811-0.19520.08380.1679-0.1567-0.20080.042-0.1108-0.020.0167-0.2443-0.0014-0.151214.107530.6147-23.9752
41.72070.8285-0.26161.47951.09011.40840.2482-0.56130.32750.0869-0.1117-0.051-0.2278-0.1664-0.1365-0.09490.01710.0875-0.101-0.0282-0.10768.975921.0918-10.0813
52.859-0.25340.32224.4052.887210.1670.3376-0.6864-0.33930.7911-0.065-0.30780.41240.1807-0.2726-0.1067-0.08050.00170.03110.1307-0.08888.22994.9414-1.5359
63.34320.7412-0.76962.3976-0.33591.63630.0933-0.12360.1434-0.0047-0.1363-0.25290.06390.16110.043-0.1714-0.05920.0126-0.1563-0.0176-0.232341.855420.4056-17.0553
73.1422-0.9964-1.37784.4758-0.37231.435-0.01010.1711-0.1488-0.3111-0.0911-0.24770.16640.06570.1013-0.133-0.02730.038-0.1613-0.0041-0.211543.321215.3809-23.0662
86.93051.56220.05557.21411.26153.6137-0.17410.383-0.1844-0.24090.1364-0.16790.12440.17420.0377-0.1335-0.0180.0084-0.241-0.0103-0.185226.8577-3.3819-24.653
92.80670.79190.10670.8294-0.71381.89610.2256-0.5335-0.28540.1512-0.1130.07940.07180.2532-0.1125-0.1487-0.0191-0.0324-0.12860.0127-0.181432.23175.5968-10.4385
102.42770.3581-0.29875.6711-4.29978.02610.4277-0.82310.44090.7782-0.28110.5101-0.5981-0.1967-0.1466-0.0095-0.19230.03520.1043-0.1368-0.138133.726622.0823-1.3206
112.1706-0.21280.96692.32710.03662.15010.1701-0.1757-0.17650.0263-0.11230.2887-0.014-0.4017-0.0577-0.185-0.03520.0059-0.06950.0837-0.1577-1.0462-46.6217-15.9254
122.4303-2.33591.41534.7761-0.16231.39110.12060.19990.155-0.2294-0.22310.1547-0.1141-0.15010.1025-0.16040.00280.0095-0.06520.0397-0.1631-2.6583-41.1456-22.1543
139.09592.4342-0.95543.7583-0.11943.8254-0.1660.1051-0.1804-0.20160.0617-0.0017-0.0102-0.08550.1043-0.1203-0.00340.0152-0.2493-0.0052-0.140915.3192-24.0185-24.3634
145.90512.2870.0031.050.67042.72630.5114-0.66680.81030.0686-0.051-0.0094-0.4788-0.1271-0.4604-0.0451-0.01330.1646-0.0912-0.0207-0.00749.409-32.1778-9.4725
152.93890.92070.28442.75061.63228.69490.2839-0.5302-0.31990.3697-0.184-0.29110.30550.2205-0.0999-0.1107-0.10460.0060.01410.1412-0.12716.8984-48.2994-0.3823
162.36190.6291-0.7443.4341-0.55552.48680.2429-0.4170.05650.195-0.3258-0.4806-0.03410.41740.0829-0.1516-0.08310.015-0.0370.0117-0.124841.9039-34.8508-15.6909
172.5667-1.2145-1.57814.8344-0.3981.64610.1269-0.0277-0.3101-0.2116-0.3605-0.45120.10620.21570.2336-0.1627-0.01740.0361-0.06670.034-0.062443.9806-40.3457-21.7252
188.87142.36670.61023.40610.05423.3163-0.2361-0.05-0.2434-0.3126-0.0038-0.26120.11730.19690.2399-0.11250.02980.0461-0.22850.0403-0.090625.7962-57.7055-23.8411
197.24962.6765-2.00031.192-1.38712.61540.2564-1.0469-0.86630.1442-0.3131-0.20930.09090.50720.0567-0.1128-0.0047-0.06720.02370.0851-0.043131.4059-49.056-9.0309
205.72411.6309-0.86364.0274-1.66538.72450.6576-1.07350.34131.024-0.86680.3902-0.29-0.19610.20920.1085-0.30190.03340.2434-0.1131-0.13633.2933-33.2567-0.4986
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A470 - 519
2X-RAY DIFFRACTION2A520 - 564
3X-RAY DIFFRACTION3A565 - 638
4X-RAY DIFFRACTION4A639 - 683
5X-RAY DIFFRACTION5A684 - 719
6X-RAY DIFFRACTION6B470 - 519
7X-RAY DIFFRACTION7B520 - 564
8X-RAY DIFFRACTION8B565 - 638
9X-RAY DIFFRACTION9B639 - 683
10X-RAY DIFFRACTION10B684 - 719
11X-RAY DIFFRACTION11C470 - 519
12X-RAY DIFFRACTION12C520 - 564
13X-RAY DIFFRACTION13C565 - 638
14X-RAY DIFFRACTION14C639 - 683
15X-RAY DIFFRACTION15C684 - 719
16X-RAY DIFFRACTION16D470 - 519
17X-RAY DIFFRACTION17D520 - 563
18X-RAY DIFFRACTION18D566 - 638
19X-RAY DIFFRACTION19D639 - 683
20X-RAY DIFFRACTION20D684 - 719

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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