[日本語] English
万見
- PDB-2iwm: precursor mutant Cys1Ser of Penicillin V Acylase from Bacillus sp... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iwm
タイトルprecursor mutant Cys1Ser of Penicillin V Acylase from Bacillus sphaericus
要素PENICILLIN ACYLASE
キーワードHYDROLASE / ZYMOGEN / PRECURSOR / PENICILLIN / AUTOPROTEOLYSIS / ANTIBIOTIC RESISTANCE
機能・相同性
機能・相同性情報


penicillin amidase / penicillin amidase activity / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Penicillin V Acylase; Chain A / Penicillin V Acylase; Chain A / Choloylglycine hydrolase/NAAA C-terminal / Linear amide C-N hydrolases, choloylglycine hydrolase family / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Penicillin V acylase
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS SPHAERICUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chandra, P.M. / Dodson, G. / Suresh, C.G.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Precursor Mutant Cys1Ser of Penicillin V Acylase from Bacilus Sphaericus
著者: Chandra, P.M. / Brannigan, J. / Prabhune, A. / Pundle, A. / Turkenburg, J. / Dodson, G. / Suresh, C.G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2004
タイトル: Cloning, Preparation and Preliminary Crystallographic Studies of Penicillin V Acylase Autoproteolytic Processing Mutants
著者: Chandra, P.M. / Brannigan, J. / Prabhune, A. / Pundle, A. / Turkenburg, J. / Dodson, G. / Suresh, C.G.
履歴
登録2006年7月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PENICILLIN ACYLASE
B: PENICILLIN ACYLASE
C: PENICILLIN ACYLASE
D: PENICILLIN ACYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,1224
ポリマ－150,1224
非ポリマー00
水5,819323
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21790 Å2
ΔGint-142.3 kcal/mol
Surface area55870 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)102.642, 90.089, 102.269
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
PENICILLIN ACYLASE / CYS1SER PRECURSOR MUTANT OF PENICILLIN V ACYLASE / PENICILLIN V AMIDASE / PVA


分子量: 37530.535 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CYS 4 HAS BEEN MUTATED TO SER BY SITE DIRECTED MUTAGENESIS. RESIDUE CYS1 IN NATIVE PVA IS CYS4 IN THE PRECURSOR STRUCTURE BECAUSE OF ADDITIONAL TRI-PEPTIDE AT N-TERMINUS
由来: (組換発現) BACILLUS SPHAERICUS (バクテリア)
解説: BACILLUS SPHAERICUS NCIM 2478 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P12256, penicillin amidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 323 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 4 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 4 TO SER ENGINEERED ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 4 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 4 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, CYS 4 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, CYS 4 TO SER

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.66 %
結晶化pH: 6.4
詳細: 700 MICRO LITRE PHOSPHATE BUFFER PH 6.4, 300 MICRO LITRE SATURATED AMMONIUM SULPHATE, 100 MICRO LITRE SUCROSE, 50 MICRO LITRE DMSO

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.978
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 62997 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 3.74 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 16.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PVA

2pva


解像度: 2.5→100 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 8.943 / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.407 / ESU R Free: 0.267 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 3170 5 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.203 59797 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20 Å20.03 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10410 0 0 323 10733
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02210626
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5061.95814440
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.80651330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.21648
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027980
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.240.35145
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1840.5881
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2170.332
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.57
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7341.56622
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.375210770
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.02934004
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3164.53670
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.287 227
Rwork0.233 4257
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3284-0.1457-0.20110.23560.01680.92850.0212-0.0634-0.02970.05410.013-0.0038-0.15340.0043-0.03420.1334-0.0230.06040.21470.01070.052553.09345.11669.429
20.32870.0958-0.21670.1670.01261.3440.02120.0948-0.0478-0.0690.0032-0.0081-0.1385-0.0187-0.02440.140.02240.06070.2262-0.00720.027651.75744.32615.515
31.1197-0.14430.02380.1448-0.01520.57850.02840.0249-0.1029-0.0369-0.0340.0784-0.0459-0.16920.00560.05860.04930.04080.2401-0.01430.094425.98242.24436.243
41.1573-0.07350.00460.19940.02240.37580.03120.0176-0.09350.0014-0.0253-0.0566-0.06340.1158-0.00580.0523-0.0260.04690.2319-0.0010.112278.45240.29848.772
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 331
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 331
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 331
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 331

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る