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- PDB-2iv9: B2-appendage from AP2 in complex with Eps15 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iv9
タイトルB2-appendage from AP2 in complex with Eps15 peptide
要素
  • AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA-2
  • EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR SUBSTRATE 15 ISOFORM B
キーワードENDOCYTOSIS/REGULATOR / ALTERNATIVE SPLICING / ENDOCYTOSIS-REGULATOR COMPLEX / B2 / EAR / EPS15 / ADAPTOR / CALCIUM / APPENDAGE / COATED PITS / ENDOCYTOSIS / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Nef Mediated CD8 Down-regulation / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / ubiquitin-dependent endocytosis / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / Golgi to endosome transport / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / clathrin coat of coated pit / AP-2 adaptor complex ...Nef Mediated CD8 Down-regulation / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / ubiquitin-dependent endocytosis / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / Golgi to endosome transport / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / clathrin coat of coated pit / AP-2 adaptor complex / postsynaptic endocytic zone / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / vesicle organization / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin-coated endocytic vesicle / clathrin coat assembly / LDL clearance / clathrin-dependent endocytosis / signal sequence binding / coronary vasculature development / endocytic recycling / positive regulation of protein localization to membrane / Nef Mediated CD4 Down-regulation / endolysosome membrane / neurotransmitter secretion / clathrin-coated vesicle / aggresome / aorta development / endosomal transport / ventricular septum development / ciliary membrane / clathrin binding / positive regulation of receptor recycling / Recycling pathway of L1 / positive regulation of endocytosis / synaptic vesicle endocytosis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / polyubiquitin modification-dependent protein binding / VLDLR internalisation and degradation / vesicle-mediated transport / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / clathrin-coated pit / MHC class II antigen presentation / basal plasma membrane / EGFR downregulation / ubiquitin binding / Negative regulation of MET activity / intracellular protein transport / kidney development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / SH3 domain binding / cytoplasmic side of plasma membrane / endocytic vesicle membrane / endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / synaptic vesicle / Clathrin-mediated endocytosis / regulation of cell population proliferation / regulation of protein localization / early endosome membrane / Potential therapeutics for SARS / early endosome / apical plasma membrane / cadherin binding / intracellular membrane-bounded organelle / synapse / calcium ion binding / symbiont entry into host cell / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1150 / EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / TATA-Binding Protein / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain ...Immunoglobulin-like - #1150 / EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / TATA-Binding Protein / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Ubiquitin-interacting motif. / TATA-Binding Protein / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Armadillo-like helical / EF-hand domain pair / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor substrate 15 / AP-2 complex subunit beta / Epidermal growth factor receptor substrate 15
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ford, M.G.J. / Schmid, E.M. / McMahon, H.T.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2006
タイトル: Role of the Ap2 Beta-Appendage Hub in Recruiting Partners for Clathrin-Coated Vesicle Assembly
著者: Schmid, E.M. / Ford, M.G.J. / Burtey, A. / Praefcke, G.J.K. / Peak-Chew, S.-Y. / Mills, I.G. / Benmerah, A. / Mcmahon, H.T.
履歴
登録2006年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA-2
B: AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA-2
P: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR SUBSTRATE 15 ISOFORM B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,3506
ポリマ－55,0613
非ポリマー2883
水4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)58.498, 72.180, 116.431
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA-2 / BETA2-APPENDAGE / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 BETA-2 SUBUNIT / BETA-ADAPTIN / PLASMA MEMBRANE ...BETA2-APPENDAGE / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 BETA-2 SUBUNIT / BETA-ADAPTIN / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR HA2/AP2 ADAPTIN BETA SUBUNIT / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 BETA LARGE CHAIN / AP105B


分子量: 26899.055 Da / 分子数: 2 / 断片: APPENDAGE DOMAIN, RESIDUES 700-937 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET-15B / 発現宿主: ESCHERICIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P63010
#2: タンパク質・ペプチド EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR SUBSTRATE 15 ISOFORM B / EPS15 / PROTEIN EPS15 / AF-1P PROTEIN


分子量: 1263.311 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 720-731 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q5JC29, UniProt: P42566*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 4.5 / 詳細: 2M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M AMMONIUM ACETATE PH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月12日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→45.31 Å / Num. obs: 38753 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 89

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E42 CHAIN A

1e42


解像度: 1.9→45.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 4.218 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.187 / ESU R Free: 0.174 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SOME DENSITY WAS SEEN FOR THE KEY BINDING RESIDUES AT THE EPS15 P-SHORT BINDING SITE ON MOLECULE B BUT A MODEL COULD NOT BE BUILT UNAMBIGUOSLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 1946 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.216 36750 97.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3786 0 15 252 4053
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223936
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2191.9615367
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8695491
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.68925.706177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.88715676
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.388159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2605
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022976
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.21581
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.22636
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1140.2242
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2390.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1130.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8021.52510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.36923948
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.61431638
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5564.51412
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.322 108
Rwork0.263 2187

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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